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Biochemie, S. 460  LDH anaerobe Reaktionen

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Biochemie, S. 460  LDH anaerobe Reaktionen

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Verlag Pearson, 4. Auflage, 2008
Autoren: H. Robert Horton, Laurence A. Moron, K. Gray Scrimgeour, Marc D. Percy, J. David Rawn

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Kinetische Untersuchungen zum Mechanismus der Lactatdehydrogenase mit Tritium‐Isotopeneffekten - Palm - 1968 - European Journal of Biochemistry - Wiley Online Library

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Proteine - Lexikon der Biologie (spektrum.de)

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Protein stability governd by its structural plasticity is inferred by physicochemical factors and salt bridges

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In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität - EPub Bayreuth (uni-bayreuth.de)

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Proteine

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Änderung der Proteolyseempfindlichkeit als Respons auf Struktur- und Konformationsänderungen am Beispiel von Ribonucleasen (uni-halle.de)

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In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität

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In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität

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endfassungpdf.doc (uni-bayreuth.de)

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The use of differential scanning fluorimetry to detect ligand interactions that promote protein stability

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The direction of protein evolution is destined by the stability

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The direction of protein evolution is destined by the stability

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Determinanten der Proteinstabilität am Beispiel von Barstar

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Determinanten der Proteinstabilität am Beispiel von Barstar

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First published:

Get access to the full version of this article. View access options below.

Abstract

The stability curve of a protein is defined as the plot of the free energy of unfolding as a function of temperature. For most proteins the change in heat capacity on denaturation, or unfolding, is large but approximately constant. When unfolding is s two‐state process, most of the salient features of the stability curves of proteins can be derived from this fact. A number of relations are obtained, including the special features of low‐temperature denaturation, the properties of the maximum in stability, and the interrelationships of the characteristic temperatures of the protein. The paper closes with a formula that permits one to calculate small changes in stabilization free energy from changes in the melting temperature of the protein.

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First published: Get access to the full version of this article. View access options below. The stability curve of a protein is defined as the plot of the free energy of unfolding as a function of temperature. For most proteins the change in heat capacity on denaturation, or unfolding, is large but approximately constant.

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Protein stability: computation, sequence statistics, and new experimental methods

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Protein stability: computation, sequence statistics, and new experimental methods

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https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4858314/

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Proteinstruktur: Eiweiß zeigt innere Stärke

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Proteinstruktur: Eiweiß zeigt innere Stärke

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Proteinstruktur: Eiweiß zeigt innere Stärke - Spektrum der Wissenschaft

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Determinanten der Proteinstabilität am Beispiel von BarstarProf. Dr. Renate Ulbrich-Hofmann, Dipl.-Biochem. Hagen Hofmann 

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Determinanten der Proteinstabilität am Beispiel von BarstarProf. Dr. Renate Ulbrich-Hofmann, Dipl.-Biochem. Hagen Hofmann 

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Abschlussbericht zur Promotionsförderung (v-b-u.org)

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Stabenau 2003 (Trocknung und Stabilisierung von Proteinenmittels Warmlufttrocknung undApplikation von Mikrotropfen)

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Stabenau 2003 (Trocknung und Stabilisierung von Proteinenmittels Warmlufttrocknung undApplikation von Mikrotropfen)

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Trocknung und Stabilisierung von Proteinen mittels Warmlufttrocknung und Applikation von Mikrotropfen (uni-muenchen.de)

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Published: 19 November 2013

Myc — Proteinstabilität als Angriffsziel für zielgerichtete Therapien

Anne Carstensen, Markus Brockmann & Martin Eilers

BIOspektrum volume 19, pages726–729(2013)Cite this article

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In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität

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In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität

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https://epub.uni-bayreuth.de/982/

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Prof. Dr. Renate Ulbrich-Hofmann (2005), Determinanten der Proteinstabilität am Beispiel von Barstar 

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Prof. Dr. Renate Ulbrich-Hofmann (2005), Determinanten der Proteinstabilität am Beispiel von Barstar 

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Thomas Weiß (2006) Über die Denaturierungstemperatur des Enzyms Glukoseoxidase als Maß seiner Funktionsstabilität sowie ihre nano-kalorimetrische Bestimmung   

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Thomas Weiß (2006) Über die Denaturierungstemperatur des Enzyms Glukoseoxidase als Maß seiner Funktionsstabilität sowie ihre nano-kalorimetrische Bestimmung   

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Das Gen-3-Protein filamentöser Phagen als Modellsystem zur Untersuchung von Proteinstabilität, Faltungsmechanismen und Prolylisomerisierung (Jakob, 2009)

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Das Gen-3-Protein filamentöser Phagen als Modellsystem zur Untersuchung von Proteinstabilität, Faltungsmechanismen und Prolylisomerisierung (Jakob, 2009)

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Chemie.de: Proteinstruktur
Chemie.de: Protein
https://www.chemie.de/lexikon/Proteinstruktur.html
https://www.chemie.de/lexikon/Protein.html

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Setz, C. (2013) Regulation der Proteinstabilität durch virale und zelluläre Abbausignale und deren Einfluss auf die MHC-I Antigenpräsentation.

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Setz, C. (2013) Regulation der Proteinstabilität durch virale und zelluläre Abbausignale und deren Einfluss auf die MHC-I Antigenpräsentation.

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Dressel, F., 2008: Sequenz, Energie, Struktur - Untersuchungen zur Beziehung zwischen Primär- und Tertiärstruktur in globulären und Membran-Proteinen

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Dressel, F., 2008: Sequenz, Energie, Struktur - Untersuchungen zur Beziehung zwischen Primär- und Tertiärstruktur in globulären und Membran-Proteinen

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Martin, A.; 2003 (In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität)

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Martin, A.; 2003 (In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität)

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Journal of Thermal Analysis and Calorimetry

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Proteins are characterized by a marginal stability of their secondary and tertiary structure that renders them susceptible to stability perturbations by single amino acid exchanges. One of the most powerful techniques to determine the typical thermodynamic stability parameters is high sensitivity scanning microcalorimetry. The present paper describes some basic methodological aspects of the technique. Main attention is, however, focussed on the determination and magnitude of covalent and noncovalent contributions to overall protein stability. Two well defined proteins, bovine pancreatic trypsin inhibitor /BPTI/ and /ROP/ have served to exemplify the general rationale of the approach.

Eine charakteristische Eigenschaft von Proteinen ist die marginale Stabilität der Sekundär- und Tertiärstrukturen. Deshalb ist es möglich, durch Austausch einzelner Aminosäuren messbare Stabilitätsänderungen hervorzurufen. Eine der besten Methoden zur Bestimmung der thermodynamischen Stabilitätsparameter ist die Wärmekapazitätsmikrokalorimetrie. Im vorliegenden Artikel werden die methodischen Grundlagen dieses Messverfahrens kurz beschrieben. Das Hauptgewicht liegt jedoch auf der Bestimmung der Beiträge der kovalenten und nicht-kovalenten Wechselwirkungen zur Gesamtstabilität von Proteinen. Am Beispiel von zwei biochemisch und biophysikalisch gut charakterisierten Proteinen, dem pankreatischen Trypsin Inhibitor /BPTI/ und /ROP/, werden die Grundideen der Separation der energetischen Einzelbeitäge diskutiert.

Протеины характериз уются незначительно й устойчивостью вторичной и третично й структуры, что делае т их чувствительны$ ми к возмущениям, вызв анными обменом тольк о одной аминокисло$ ты. Одним из оамых лучш их методов определен ия типичных пара$ метров их термодинам ической устойчивост и является высокочув$ ствительная сканиру ющая микрокалоримет рия. В статье описывают$ ся некоторые основны е методологические а спекты этого метода. Однако, главное внима ние уделено количеот венному определению ковалентных и некова лентных вкладов в общ ую стабильность про$ теинов. Общее логичес кое обоснование этог о метода показано на примере двух хорошо и зученных протеинов: и нгибитор трипсина BPTI в ROP.

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Eine charakteristische Eigenschaft von Proteinen ist die marginale Stabilität der Sekundär- und Tertiärstrukturen. Deshalb ist es möglich, durch Austausch einzelner Aminosäuren messbare Stabilitätsänderungen hervorzurufen. Eine der besten Methoden zur Bestimmung der thermodynamischen Stabilitätsparameter ist die Wärmekapazitätsmikrokalorimetrie. Im vorliegenden Artikel werden die methodischen Grundlagen dieses Messverfahrens kurz beschrieben.

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Änderung der Proteolyseempfindlichkeit als Respons auf Struktur- und Konformationsänderungen am Beispiel von Ribonucleasen (uni-halle.de)

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Herrn Dr. rer. nat. Ralph Golbik  2004 (Beiträge zur Stabilität, Faltung und strukturellen Integrität vonProteinen)

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Herrn Dr. rer. nat. Ralph Golbik  2004 (Beiträge zur Stabilität, Faltung und strukturellen Integrität vonProteinen)

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https://sundoc.bibliothek.uni-halle.de/habil-online/05/05H121/habil.pdf

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Voet, Biochemistry; Campbell, Biologie

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Thomas Weiß 2006 (Über die Denaturierungstemperatur des Enzyms Glukoseoxidase als Maß seiner Funktionsstabilität sowie ihre nano-kalorimetrische Bestimmung)

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https://www.fzj.de/jcns/jcns-1/DE/Forschung/ProteinStruktur/_node.html

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Renner, M., Weber, P. & Hinz, H.J. Punktmutationen und Proteinstabilität. Journal of Thermal Analysis 35, 639–657 (1989). https://doi.org/10.1007/BF01904465

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Renner, M., Weber, P. & Hinz, H.J. Punktmutationen und Proteinstabilität. Journal of Thermal Analysis 35, 639–657 (1989). https://doi.org/10.1007/BF01904465

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Buxbaum, Engelbert 2015 (Fundamentals of Protein Structure and Function)

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Buxbaum, Engelbert 2015 (Fundamentals of Protein Structure and Function)

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https://link.springer.com/book/10.1007/978-3-319-19920-7

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CHEMGAROO ChemgaPedia - Stabilität von Proteinen

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CHEMGAROO ChemgaPedia - Stabilität von Proteinen

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 Martin A. In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität (2003 Bayreuth)

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 Martin A. In vitro-Evolution und Analyse der biophysikalischen Grundlagen der Proteinstabilität (2003 Bayreuth)

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Deller et al. 2016 (Protein stability: a crystallographer’s perspective)

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Deller et al. 2016 (Protein stability: a crystallographer’s perspective)

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https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4741188/

Bei einem spezifischem Kontext/Bezug u.U.: Matsura et al. 2015 (

Thermodynamics of protein denaturation at temperatures over 100 °C: CutA1 mutant proteins substituted with hydrophobic and charged residues)
https://www.nature.com/articles/srep15545

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von Carl Ivar Branden, John Tooze (2012)

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Carl Branden was educated at Uppsala University (Ph.D.) and the MRC Laboratory for Molecular Biology, Cambridge, where he was a postdoctoral fellow in the laboratory of J.C. Kendrew. He has pursued a career in basic research, science administration (as science advisor to the Swedish Government), and biotechnology. Formerly Research Director of the European Synchrotron Radiation Facility in Grenoble, France, he is now at the Microbiology and Tumor Biology Center at the Karolinska Institute in Stockholm. A protein crystallographer with a distinguished academic career in research and teaching, he has made major contributions to the understanding of many biological structures, and is an editor of Structure.

John Tooze was educated at Cambridge University (M.A.), London University (Ph.D.) and Harvard University (where he was a postdoctoral fellow in the laboratory of J.D. Watson). After several years in basic research, he moved principally into science administration and science publishing, notably as the executive secretary of the European Molecular Biology Organisation, Heidelberg, Germany. He is currently Director of Support Services at the Imperial Cancer Research Fund Laboratories, London, and editor of EMBO Journal. A molecular biologist, his previous books include Molecular Biology of Tumor Viruses, The DNA Story (with J.D. Watson) and the very successful first edition of Recombinant DNA: A Short Course (with J.D. Watson and D.T. Kurtz).

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The VitalBook e-book of Introduction to Protein Structure, Second Edition is inly available in the US and Canada at the present time. To purchase or rent please visit http://store.vitalsource.com/show/9780815323051Introduction to Protein Structure provides an account of the principles of protein structure, with examples of key proteins in their bio

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Stryer Biochemie - Jeremy M. Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer
(7. Auflage 2014) Springer Spektrum

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Erforschung der Proteinstruktur (UB Bielefeld - Katalog.plus!) (uni-bielefeld.de)

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https://www.fz-juelich.de/jcns/jcns-1/DE/Forschung/ProteinStruktur/_node.html

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https://katalogplus.ub.uni-bielefeld.de/title/2460339 (Link)