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Modelo do enzima Purina nucleósido fosforilase (PNP) gerado por computador (Fonte: http://pt.wikipedia.org).

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São proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no organismo. Elas catalisam reações químicas específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos.

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Está diretamente relacionada a velocidade da catalisação e a concentração do substrato, fazendo assim possível o estudo das reações enzimáticas.

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Equação de Lineweaver-Burk ou duplo-recípro

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Equação de Lineweaver-Burk ou duplo-recípro

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Inversão dos dois lados da equação de Michaelis-Menten;
Separação dos componentes do lado direito.

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Existem três tipos principais de enzimas digestivas. Eles são categorizados com base nas reações que ajudam a catalisar:
A amilase decompõe amidos e carboidratos em açúcares.
A protease decompõe as proteínas em aminoácidos.
A lipase quebra os lipídios, que são gorduras e óleos, em glicerol e ácidos graxos.

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São ligantes que tem como finalidade aumentar e/ou diminuir as atividades enzimáticas, expressão genética ou fazer a sinalização.

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O uso de enzimas em esporte de auto rendimento.

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Ordem 0 e 1° ordem das reações enzimáticas 

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Ordem 0 e 1° ordem das reações enzimáticas 

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As reações enzimáticas de ordem 0 são as que não acontece mudanças na velocidade, mantendo-se assim constante a todo tempo.
Já nas de 1° ordem acontecem o aumento da velocidade da reação e a concentração de substrato, atingindo assim a velocidade máxima.

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Em termos gerais, é qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.
Praticamente todos os casos de inibição não competitiva (juntamente com alguns casos exclusivos de inibição competitiva) são formas de regulação alostérica.