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Muitas substâncias podem ser inibidoras das reações enzimáticas, entre elas, as drogas. Podem ser reversíveis e irreversíveis. Os inibidores competitivos se ligam ao sítio ativo e impedem que o substrato se ligue com a enzima e os acompetitivos se ligam ao complexo enzima-substrato.

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Inibidores da reação

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É a área de estudo que investiga as reações enzimáticas. Qualifica a eficiência da enzima. A constante de Michaelis (K m) se refere a concentração de enzimas para a qual a reação acontece na metade da velocidade máxima e indica o grau de eficiência da enzima. Quanto menor essa constante, maior a especificidade com a qual a enzima se relaciona com o substrato. Equação de Michaelis-menten:
Vmáx . [S]
V=---------------
K m + [S]

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Cinética enzimática

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Muitas enzimas recebem seus nome dado o substrato onde se ligam ou a uma característica marcante que ela tem, somado ao sufixo "-ase". Por exemplo, existem a lactase, protease e a lipase. Algumas enzimas receberam nomes antes de sua função ser esclarecida, como a pepsina e a tripsina, e outras possuem o mesmo nome para a mesma enzima. O tipo de reação catalisada determina as classes e as subclasses.

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A reação enzimática se dá pela equação:

E+S<--> ES <--> EP <--> E+P
Onde E é a Enzima, S o Substrato que sofre a reação enzimática e P o produto formado. Já o ES representa o complexo enzima-substrato, onde a reação acontece e transforma o substrato em produto. Durante a reação, a mudança de temperatura e pH influencia na velocidade da catálise, atingindo a velocidade máxima no pH e na temperatura ótimas para a enzima específica.

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Reação Enzimática

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As enzimas possuem todas as características que uma proteína possui, só que atuam em concentrações muito baixas e em condições específicas de temperatura e pH. Sua concentração e atividade podem ser reguladas, assim como estão quase sempre em uma seção específica da célula.

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As coenzimas são cofatores inorgânicos que se derivaram somente das vitaminas. Se ligam com a enzima de forma transitória e fraca, logo se desprendendo desta e podendo ser utilizada por uma nova enizima.

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Os cofatores somente são inorgânicos. Também permanecem ligados de uma forma permanente com a enzima.

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O grupo prostético pode assumir tanto origem orgânica quanto inorgânica. Sua particularidade é ser permanentemente ligado à enzima. São um subgrupo dos cofatores.

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Coenzimas

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Cofatores

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Grupo Prostético

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Coenzimas são moléculas auxiliares das enzimas para realizar as reações químicas, sendo muitas vezes essenciais e indispensáveis. Podem ser permanentes ou transitórias e com origem orgânica ou inorgânica. As coenzimas podem ser Grupos Prostéticos, Cofatores ou Coenzimas.

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São diversas as funções que uma enzima pode ter. Existem enzimas responsáveis por regular a atividade das células do músculo cardíaco, outras que realizam a quebra das moléculas dos alimentos em substâncias mais fáceis de se digerir, algumas que cortam o DNA em fitas simples, e enzimas que preservam a saúde do fígado.

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Coenzimas

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As enzimas são proteínas globulares, ou seja, são formadas a partir de uma estrutura terciária de proteínas, ou seja, é formada por uma sequência de aminoácidos.

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Classificação

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As enzimas são proteínas responsáveis por catalizar reações químicas específicas quando se unem em lugares determinados com substratos específicos. Ao passo que diminuem a quantidade de energia para realizar uma reação, acabam por acelerá-la. Mesmo após realizar sua função, as enzimas não sofrem quaisquer alterações e nem são consumidas durante ou após o processo.

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Estrutura

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Propriedades

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Função

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Enzimas