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Daniela Jaqueline Hernandez #20151020274
Ileana Karolina Bonilla #20171004622
Julissa Ochoa #20171032282
Gabriel Pinel #20181008679

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Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elástico.

La queratina de la epidermis.

Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA

-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

La lactoalbúmina de la leche.

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Estomago: la proteina se digiere parcialmente por la accion de la enzima pepsina y del acido clorhidrico.
Pancreas: hay digestion adicional de proteinas por la enzima liberadas por el pancreas hacia el intestino delgado.
Intestino delgado: la digestion final de proteinas a aminoacidos se lleva acabo en el intestino delgado.
Higado: se absorben los aminoacidos hacia la vena porta y se transportan hacia el higado. De ahi alcanzan la circulacion general.
Intestino grueso: hay poca proteina dietetica en las heces

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La razon d eficiencia de las proteinas (PER) es otro metodo para valorar la calidad de las proteinas alimentarias. Esta medicion compara la cantidad de peso ganado en animales de laboratorio que se consumen una cantidad estandarizada de la proteina estudiada en comparacion con el peso ganado por un animal que consume una cantidad estandarizada de una proteina de referencia , como la caseina (proteina de la leche)

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No hay suficiente evidencia de que una dieta alta en proteínas sea perjudicial en sujetos sanos. Como hemos mencionado antes, hay estudios que analizan consumos de más de 3 gramos de proteína por kg de peso corporal, y no encontraron daños significativos. Segun el doctor Michael Ormsbee, de la U “la conclusión es que las dietas muy altas en proteína y ampliamente superiores a la cantidad diaria recomendada parecen beneficiar a la inmensa mayoría de personas, a excepción de aquellas con problemas médicos o de salud preexistentes”.

La principal conclusión es que el consumo de proteína viene determinado por la alimentación de cada persona en líneas generales, y no hay una cifra completamente exacta en el caso de los deportistas, ya sean futbolistas, maratonianos o usuarios del gimnasio. Lo más adecuado es seguir las recomendaciones para llevar una dieta sana, tomar suficientes frutas y verduras y aprovechar los distintos rangos de proteína que podemos consumir para evaluar lo que mejor nos funciona en nuestro propósito individual.

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Proviene de la palabra protos, que significa "lo que viene orimero". Es un nombre apropiado, dado que las proteinas son el componente principal de las celuulas de todo el cuerpo. Junto con el agua, constituyen la mayor parte del tejido coporal magro, representando casi el 17% del peso corporal.

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¿Cuántas proteínas necesitamos comer al día?

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¿Cuántas proteínas necesitamos comer al día?

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Consumo de proteína en una persona sedentaria

La recoemdacion de la Organizacion Mundial de la Salud dicen que tenemos que comer entre 0,8 y 1 gramo de proteína por cada kg de peso corporal. Esto quiere decir que si pesas 70 kg, tu consumo de proteína debe oscilar entre 62 y 70 gramos. Para las personas sedentarias, esta puede ser una buena base, ya que no hacen ejercicio físico y sus músculos no se degradan al mismo nivel que en el caso de las personas que practican algún tipo de deporte. De todas formas, el consumo de proteína en una persona sedentaria puede elevarse perfectamente sin poner en riesgo su salud si lleva una alimentación equilibrada.

Consumo de proteína en deportistas

Aquí es donde surgen más dudas, ya que hay estudios que analizaron la ingesta de proteínas en un rango de más de 3 gramos de proteína por kg de peso corporal durante cuatro meses en personas sanas, y no se produjeron daños a nivel renal o hepático. Además, tampoco ganaron más grasa corporal que frente a una dieta tradicional.

Sin embargo, el consumo indicado de proteína para deportistas varía en un rango de entre 1,5 y 2,5 g por cada kg de peso corporal. Es completamente lógico, ya que su demanda es mucho mayor que en una persona sedentaria. Una persona de 80 kg podría consumir sin problemas entre 120 y 200 gramos de proteína al día.

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La calidad de las proteinas de los alimentos tambien puede valorarse por su calificacion quimica. Para calcularla, se divide la cantidad de cada aminoacido esencial en gramos de alimentos de proteina analizadaentre la cantidad "ideal" para el aminoacido en gramos de la proteina de referencia (por lo general la proteina de huevo). La razon mas baja de aminoacido esencial de la proteina analizada es la calificacion quimica de tal proteina. La calificacion quimica varia de 0 a 1.0.

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Al igual que los carbohidratos y lipdos, las proteinas estan constiyuidas por carbono, hidrogeno y oxigeno. Sin embargo, todas las proteinas contienen tambien nitrogeno. Algunos tambien contienen azufre. En conjunto estos elementos forman diversos aminoacidos que actuan como la estructura basica para la sintesis de proteinas.

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Alimentos con proteínas de origen animal

Huevo: es una buena fuente de proteínas debido a que contiene la albúmina, de excelente calidad, ya que incluye una elevada cantidad de aminoacidos esenciales..

Pescados (salmon, arenque, atún, bacalao, trucha…).

Leche.

Derivados de lacteo, queso o yogur.

Carne magra, pavo, lomo y pollo.

Estos alimentos contienen proteínas con un alto número de aminoácidos esenciales, (aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que deben ser aportados a través de la dieta).

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Solubilidad:La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.

Desnaturalizacion:Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. Puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica.

Especifidad: Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las forman. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando H+ del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

Capacidad electolitica: detectaada a traves de la electroforesis, la electroforesis es una tecnica analitica en la cual las propiedades se trasladan al polo negativo es porque la molecula tiene carga negativa y viceversa.

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Las proteínas llevan a cabo una gran variedad de funciones debido a la estructura que adoptan en el estado nativo. El estado nativo está en equilibrio con un gran número de conformaciones inactivas que colectivamente son llamadas estado desnaturalizado.

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Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteinas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

Descomponer los alimentos

Crecer

Reparar tejidos corporales

Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

Aminoácidos esenciales

Aminoácidos no esenciales

Aminoácidos condicionales

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos.

Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y valina.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos.

Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico.

AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés.

Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida, pero es importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día. Una dieta basada en un solo producto no será adecuada, pero ya no nos preocupamos por emparejar proteínas (como con los frijoles y el arroz) en una sola comida. En lugar de esto ponemos atención en qué tan adecuada es la dieta en general durante todo el día.

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La síntesis proteínica es un proceso demasiado complejo en el que la información genética codificada en los ácidos nucleicos se traduce en el “alfabeto” de los 20 aminoácidos estándar de los polipéptidos. Además de la traducción (el mecanismo por medio del que una secuencia de bases de nucleótidos dirige la polimerización de los aminoácidos), también puede considerarse que la síntesis de proteínas incluye los procesos de modificación y de direccionamiento posteriores a la traducción. La modificación posterior a la traducción consiste en modificaciones químicas que utilizan las células para preparar a los polipéptidos para sus cometidos funcionales. Varias modificaciones ayudan en el direccionamiento, que lleva a las moléculas recién sintetizadas a una localización específica intracelular o extracelular.

En conjunto, al menos 100 moléculas diferentes participan en la síntesis de proteínas. Entre las más importantes se encuentran las componentes de los ribosomas, grandes máquinas ribonucleoproteínicas que sintetizan polipéptidos. Cada ribosoma “lee” la secuencia de bases de un mRNA e, impulsado por GTP, convierte de manera rápida y precisa esta información en la secuencia de aminoácidos de un polipéptido. La rapidez es necesaria porque los organismos deben reaccionar de manera expedita a las condiciones ambientales siempre cambiantes. Por ejemplo, en las procariotas como E. coli, un polipéptido de 100 residuos se sintetiza en menos de 6 s. Los eucariotas son más lentos, con unos dos residuos por segundo. La precisión en la traducción del mRNA es crítica porque el funcionamiento adecuado de cada polipéptido depende no sólo de la secuencia primaria de la molécula, sino también de su plegamiento exacto.

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• PROTEÍNA | Definición, Función y Tipos

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Basadas en su forma: 1.Esferoproteinas

2.Escleroproteinas: (queratina,colageno,elastina,miosina,fiobrina,mioglobina,hemoglobina)

Basadas en su composicion: 1.Simples: (albuminas,glutelinas,globlulinas,albuminoides,prolaminas,protaminas,histonas)

2.Conjugadas: (nucleoproteinas,fosofoproteinas,lipoproteinas,cromoproteinas,metaloproteinas,glicoproteinas)

Basadas en su valor nutricional: 1.Completas

2.Incompletas

Basadas en su funcion: 1.Estructurales

2.Enzimas

3.Homonas proteicas

4.Transportadoras

5.Anticuerpos

6.Toxinas

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1. Aminoácidos: MedlinePlus enciclopedia médica
Medlineplus.gov
https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm
2. Enfermedades A-Z
Fuentes de proteínas
Webconsultas.com
https://www.webconsultas.com/dieta-y-nutricion/nutrientes/fuentes-de-proteinas-3475
3. ¿Cuántas proteínas necesitamos comer al día?
AS.com
https://as.com/deporteyvida/2017/06/26/portada/1498473439_004023.html
4. Gordon M Wardlaw
2014
Perspectivas en nutrición
México D.F.
McGraw-Hill
5. Paula Yurkanis Bruice
2015
Fundamentos de química orgánica
Madrid
Pearson Educación
6. Francis A Carey
2007
Advanced organic chemistry
New York
Springer
7. Aula Virtual de Biolog�a
Um.es
https://www.um.es/molecula/prot07.htm