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Enlace Peptídico y Disposición en el espacio

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Enlace Peptídico y Disposición en el espacio

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Enlace Peptídico y Disposición en el espacio

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Químicamente a que grupo pertenece; es lábil o estable?

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Químicamente a que grupo pertenece; es lábil o estable?

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Químicamente a que grupo pertenece; es lábil o estable_

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Explique por escrito el concepto de “zwitterion” y de PI (punto isoeléctrico)

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Explique por escrito el concepto de “zwitterion” y de PI (punto isoeléctrico)

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Zwitterion:
Un zwitterion es una especie molecular que posee tanto un grupo cargado positivamente como un grupo cargado negativamente. Esta situación se da generalmente en aminoácidos bajo ciertas condiciones de pH. La palabra "zwitterion" proviene del alemán y se traduce aproximadamente como "ión híbrido". Veamos el caso de los aminoácidos:

Cada aminoácido tiene un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH). A un pH neutro, el grupo carboxilo puede donar un protón y convertirse en un anión (una carga negativa, -COO⁻), mientras que el grupo amino puede aceptar un protón y convertirse en un catión (una carga positiva, -NH₃⁺). Como resultado, el aminoácido en su totalidad no lleva ninguna carga neta, pero tiene regiones cargadas positiva y negativamente.

Punto isoeléctrico (pI):
El punto isoeléctrico (pI) se refiere al pH en el cual una molécula particular tiene una carga neta de cero. En el contexto de los aminoácidos y proteínas, el pI es el pH al cual el aminoácido o proteína es eléctricamente neutro (no tiene carga neta).

Determinar el pI es particularmente útil porque a ese pH específico, una molécula tendrá la menor solubilidad en agua y también la mínima tendencia a migrar en un campo eléctrico (como en la electroforesis). Por lo tanto, el pI es un parámetro importante en bioquímica y en técnicas de purificación de proteínas.

Para calcular el pI de un aminoácido, se toma el promedio de los valores de pH en los cuales el aminoácido pasa de una carga neta positiva a neutra y de una carga neutra a negativa.

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Indique la dirección de migración y grafique (hacia el electrodo positivo o hacia el electrodo negativo) de la alanina en un aparato de electroforesis a pH 5. Haga lo mismo para el acido aspártico.

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Indique la dirección de migración y grafique (hacia el electrodo positivo o hacia el electrodo negativo) de la alanina en un aparato de electroforesis a pH 5. Haga lo mismo para el acido aspártico.

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La dirección de migración de las moléculas en un aparato de electroforesis está determinada por la carga neta de las moléculas y la orientación del campo eléctrico. En un campo eléctrico, las     partículas cargadas negativamente migran    hacia el electrodo positivo (ánodo),      mientras que las partículas cargadas  positivamente migran hacia el electrodo negativo (cátodo).

Alanina a pH 5.0:

La alanina es un aminoácido que contiene un grupo amino (NH3 +) y un grupo carboxilo. El pI (punto isoeléctrico) de la alanina es aproximadamente 6.0. A un pH menor que el pI, la alanina estará cargada positivamente, y a un pH mayor que el pI, estará cargada negativamente

A pH 5.0, la alanina estará cargada positivamente, por lo que migrará hacia el electrodo negativo (cátodo).

Ácido Aspártico a pH 5.0:

El ácido aspártico tiene un grupo carboxilo adicional en su cadena lateral, lo que le confiere una carga negativa adicional. El pI del ácido aspártico es aproximadamente 2.77.

A pH 5.0, el ácido aspártico estará cargado negativamente, por lo que migrará hacia el electrodo positivo (ánodo).

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Indique la dirección de migración y grafique (hacia el electrodo positivo o hacia el electrodo negativo) en un aparato de electroforesis de cada uno de los componentes de la siguiente mezclas de aminoácidos:

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Indique la dirección de migración y grafique (hacia el electrodo positivo o hacia el electrodo negativo) en un aparato de electroforesis de cada uno de los componentes de la siguiente mezclas de aminoácidos:

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La dirección de migración de los aminoácidos en un aparato de electroforesis se determina según la carga neta de cada aminoácido, la cual es afectada por el pH del medio. Los puntos isoeléctricos (pI) de los aminoácidos son útiles para predecir la carga neta en un pH determinado. Si el pH es menor que el pI, el aminoácido tendrá una carga positiva; si el pH es mayor que el pI, tendrá una carga negativa.
Glicina y Lisina a pH: 7.0

Glicina: pI ≈ 6.0. A pH 7.0, la glicina tendrá una carga negativa y migrará hacia el electrodo positivo (ánodo).

Lisina: pI ≈ 9.74. A pH 7.0, la lisina tendrá una carga positiva y migrará hacia el electrodo negativo (cátodo).

Fenilalanina, Leucina y Prolina a pH: 6.0

Fenilalanina: pI ≈ 5.48. A pH 6.0, la fenilalanina tendrá una carga negativa y migrará hacia el electrodo positivo (ánodo).

Leucina: pI ≈ 5.98. A pH 6.0, la leucina tendrá una carga negativa y migrará hacia el electrodo positivo (ánodo).

Prolina: pI ≈ 6.3. A pH 6.0, la prolina tendrá una carga positiva y migrará hacia el electrodo negativo (cátodo).

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Clasifique los siguientes aa’s en ácidos, neutros o básicos. Indique como estarán cargados a PH  fisiológico de sangre arterial de  7.4 , pH gástrico de 2 o bien pH intestinal de 8,2 

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Clasifique los siguientes aa’s en ácidos, neutros o básicos. Indique como estarán cargados a PH  fisiológico de sangre arterial de  7.4 , pH gástrico de 2 o bien pH intestinal de 8,2 

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Isoleucina

Clasificación: Neutro (es un aminoácido no polar alifático).

pH 7.4(sangre arterial): Neutro (sin carga)

pH 2 (gástrico): Cargado positivamente (la cadena lateral no tiene carga y el grupo amino N-terminal está protonado).

pH 8.2 (intestinal): Neutro (sin carga)

Ácido Aspártico

Clasificación: Ácido (es un aminoácido con cadena lateral que contiene un grupo carboxilo).

pH 7.4 (sangre arterial): Cargado negativamente (la cadena lateral estará desprotonada y con carga negativa).

pH 2  (gástrico): Neutro (la cadena lateral y el grupo amino N-terminal estarán protonados, lo que resultará en una carga neta de 0).

pH 8.2 (intestinal): Cargado negativamente.

Asparagina

Clasificación: Neutro (es un aminoácido polar sin carga).

pH 7.4(sangre arterial): Neutro (sin carga)

pH 2  (gástrico): Cargado positivamente (el grupo amino N-terminal estará protonado).

pH 8.2 (intestinal): Neutro (sin carga)

Serina

Clasificación: Neutro (es un aminoácido polar sin carga).

pH 7.4 (sangre arterial): Neutro (sin carga)

pH 2 (gástrico): Cargado positivamente (el grupo amino N-terminal estará protonado).

pH 8.2 (intestinal): Neutro (sin carga)

Histidina

Clasificación: Básico (es un aminoácido con una cadena lateral que contiene un grupo imidazol).

pH 7.4 (sangre arterial): Posiblemente neutro o ligeramente positivo (el pKa del grupo imidazol es cercano a 6.0, por lo que puede estar parcialmente protonado en pH 7.4).

pH 2 (gástrico): Cargado positivamente (tanto el grupo amino N-terminal como el grupo imidazol estarán protonados).

pH 8.2 (intestinal): Neutro (sin carga).

Glutamina

Clasificación: Neutro (es un aminoácido polar sin carga).

pH 7.4 (sangre arterial): Neutro (sin carga)

pH 2 (gástrico): Cargado positivamente (el grupo amino N-terminal estará protonado).

pH 8.2 (intestinal): Neutro (sin carga)

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Enzimas. Definición. Sitio activo. Grupo prostético. Cofactor. Coenzima y Apo/Holoenzima

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Enzimas. Definición. Sitio activo. Grupo prostético. Cofactor. Coenzima y Apo/Holoenzima

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Enzimas:

Las enzimas son catalizadores biológicos, principalmente proteínas, que aceleran reacciones químicas específicas en la célula sin consumirse en el proceso. Poseen un "centro activo" que determina su especificidad y permite la interacción con el sustrato. Aunque no alteran el equilibrio de la reacción, reducen la energía de activación necesaria, aumentando la velocidad de reacción. Algunas enzimas requieren moléculas adicionales, como cofactores o coenzimas, para ser funcionales. Son esenciales para numerosos procesos biológicos y cada célula alberga miles de tipos diferentes, cada uno con una función única.

Sitio activo:

Es la región específica de la enzima donde se une al sustrato y tiene lugar la reacción catalítica. Formado por residuos de aminoácidos, crea un ambiente adecuado para la reacción. La estructura única del sitio activo, derivada de la estructura terciaria de la enzima, permite su alta especificidad, a menudo visualizándose como una hendidura o cavidad. Esta especificidad fue ilustrada por Emil Fischer en 1894 con el modelo de "llave-cerradura". Factores externos, como el calor o pH extremo, pueden afectar su funcionamiento.

Grupo prostético: Es una molécula no proteica y no peptídica, permanentemente unida a la enzima, que es esencial para la actividad biológica de esa enzima. Un ejemplo de un grupo prostético es el grupo hemo en la hemoglobina.

Cofactor: Son moléculas no proteicas que se requieren para la actividad de ciertas enzimas. Pueden ser iones metálicos (como Zn^2+, Mg^2+ o Cu^2+) o moléculas orgánicas. Ayudan en el mecanismo de catálisis de la enzima o estabilizan su estructura tridimensional.

Coenzima: Es un tipo de cofactor que es una molécula orgánica. Las coenzimas participan activamente en la transferencia de algún grupo funcional (como átomos de hidrógeno o grupos fosfato) durante la reacción catalizada por la enzima. Algunos ejemplos comunes de coenzimas son el NAD^+ (Nicotinamida Adenina Dinucleótido) y el FAD (Flavina Adenina Dinucleótido).

Apoenzima: Es la porción proteica de la enzima sin su cofactor, coenzima o grupo prostético. Por sí sola, generalmente es inactiva.

Holoenzima: Es la enzima completa, con su porción proteica y su cofactor, coenzima o grupo prostético unidos. Es la forma activa y funcional de la enzima.

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¿Qué configuración presentan los aa en la naturaleza en lo que a Estereoisometría se refiere? Defina aminoácidos esenciales y de 2 ejemplos. 

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¿Qué configuración presentan los aa en la naturaleza en lo que a Estereoisometría se refiere? Defina aminoácidos esenciales y de 2 ejemplos. 

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Los aminoácidos (aa) son moléculas que pueden presentar isomería debido a la presencia de un carbono asimétrico o quiral en su estructura. La mayoría de los aminoácidos en proteínas biológicas son alfa-aminoácidos y, debido a este carbono quiral, pueden existir en dos configuraciones estereoisometría, llamadas enantiómeros: D (dextrógiros) y L (levógiros).

En la naturaleza, los aminoácidos que se encuentran en las proteínas son casi exclusivamente de la configuración L. Es importante mencionar que, aunque los aminoácidos D existen y tienen roles en algunos procesos biológicos y en ciertos organismos, no son comunes en las proteínas de la mayoría de los organismos.

Aminoácidos esenciales: Son aquellos aminoácidos que un organismo no puede sintetizar en cantidades suficientes o en absoluto y, por lo tanto, deben obtenerse a través de la dieta. La "esencialidad" de un aminoácido puede variar entre diferentes especies.

Ejemplos de aminoácidos esenciales para los humanos:

1. Leucina: Participa en la regulación de la síntesis proteica y en la señalización celular. Es un aminoácido de cadena ramificada.

2. Lisina: Es importante para el crecimiento y la reparación de los tejidos. También juega un papel en la absorción de calcio y la producción de energía.

En total, hay nueve aminoácidos esenciales para los humanos adultos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Es vital asegurarse de obtener estos aminoácidos a través de la dieta para mantener la salud y el funcionamiento óptimo del cuerpo.

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Cómo actúan los reactivos de Biuret y Ninhidrina?

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Cómo actúan los reactivos de Biuret y Ninhidrina?

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Tanto el reactivo de Biuret como el de Ninhidrina son utilizados en bioquímica para detectar la presencia de proteínas y aminoácidos, respectivamente. Ambas pruebas se basan en reacciones químicas específicas:

Reactivo de Biuret:

Mecanismo de acción: La prueba de Biuret detecta la presencia de enlaces peptídicos, que son enlaces característicos entre los aminoácidos de las proteínas. Cuando se añade el reactivo de Biuret (que generalmente contiene una solución de sulfato de cobre en medio alcalino) a una solución que contiene enlaces peptídicos, se forma un complejo de color violeta debido a la coordinación del cobre con los enlaces peptídicos.

Resultado positivo: Indica la presencia de proteínas o polipéptidos. Si una solución da un resultado positivo con el reactivo de Biuret, significa que contiene enlaces peptídicos y, por lo tanto, proteínas o polipéptidos.

Resultado negativo: No se detectan proteínas ni polipéptidos.

Reactivo de Ninhidrina:

Mecanismo de acción: La ninhidrina reacciona con los aminoácidos, específicamente con el grupo amino libre de los aminoácidos, produciendo una sustancia de color azul-violeta (excepto la proilina y la hidroxiprolina, que dan una coloración amarilla).

Resultado positivo: Indica la presencia de aminoácidos libres.

Resultado negativo: No se detectan aminoácidos libres.

Ahora, en relación a la afirmación dada:
“Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. En aquellos casos donde no da positiva la prueba de Biuret y da positiva la de ninhidrina, indica que no hay proteínas, pero sí hay aminoácidos libres.”

La afirmación se refiere a que la prueba de Ninhidrina puede detectar tanto aminoácidos que forman parte de proteínas (si se descomponen antes) como aminoácidos libres. Si una muestra no da positivo con el reactivo de Biuret, significa que no tiene proteínas. Sin embargo, si da positivo con la Ninhidrina, indica que hay aminoácidos libres en la muestra. Es decir, puede haber aminoácidos presentes sin que estén formando enlaces peptídicos en estructuras proteicas.

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¿Defina desde el punto de vista químico aminoácido, péptido y proteínas?.

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¿Defina desde el punto de vista químico aminoácido, péptido y proteínas?.

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En la fórmula del edulcorante artificial no calórico Aspartamo. Identifique el enlace peptídico

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En la fórmula del edulcorante artificial no calórico Aspartamo. Identifique el enlace peptídico

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El aspartamo es un edulcorante artificial compuesto por dos aminoácidos: ácido aspártico y fenilalanina, unidos por un enlace peptídico. Adicionalmente, tiene un grupo metilo en el extremo carboxilo de la fenilalanina.

Para identificar la estructura del aspartamo:

1. Ácido aspártico: Tiene la estructura:

Grupo amino (-NH₂)

Cadena lateral con un ácido carboxílico (-CH₂-COOH)

Grupo carboxilo (-COOH)

2. Fenilalanina: Tiene la estructura:

Grupo amino (-NH₂)

Cadena lateral con un anillo fenílico (-CH₂-C₆H₅)

Grupo carboxilo (-COOH)

El enlace peptídico se forma entre el grupo carboxilo del ácido aspártico y el grupo amino de la fenilalanina, liberando una molécula de agua y formando el enlace -CO-NH-. Al extremo carboxilo de la fenilalanina se le añade un grupo metilo, formando un éster metílico.

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Indique una clasificación general de proteínas en relación con su función biológica. De ejemplos de proteínas y dilucide “relaciones estructura-función”. Porqué las globulares son solubles en agua y las fibrosas no lo son?

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Indique una clasificación general de proteínas en relación con su función biológica. De ejemplos de proteínas y dilucide “relaciones estructura-función”. Porqué las globulares son solubles en agua y las fibrosas no lo son?

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Qué es la desnaturalización de proteínas ?. Si las condiciones son tales que se logra romper la estructura de primaria (secuencia lineal de aa) ejemplifique gráficamente cómo romper la estructura primaria.

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Qué es la desnaturalización de proteínas ?. Si las condiciones son tales que se logra romper la estructura de primaria (secuencia lineal de aa) ejemplifique gráficamente cómo romper la estructura primaria.