# data[].attributes.headline
Вывод.Значение ферментов для человека.

# data[].attributes.subject
Вывод.Значение ферментов для человека.

# data[].attributes.headline
Через два года после

# data[].attributes.body
Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

# data[].attributes.body
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха, согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера.

# data[].attributes.body
В конце XVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен.

# data[].attributes.headline
2.2. Как внешние факторы влияют на активность ферментов.

# data[].attributes.subject
2.2. Как внешние факторы влияют на активность ферментов.

# data[].attributes.body
В химии на любую реакцию влияет множество факторов. Также ряд внешних факторов влияет и на ферменты.
Температура. С повышением температуры скорость всех ферментативных реакций увеличивается. Оптимальная температура для действия большинства животных ферментов находится в интервале 40-50 ⁰С, растительных __ 40-60 °С. При более высоких температурах активность снижается, и многие ферменты разрушаются уже при температуре 70-80 °С. Это явление называется тепловой инактивацией и происходит из-за тепловой денатурации белков. При низких температурах активность ферментов также снижается, но они не разрушаются.

Оптимальная температура не является постоянной величиной, она зависит от длительности температурного воздействия и влажности среды, в которой фермент действует. Ферменты очень чувствительны к нагреванию в присутствии значительного количества воды. И наоборот, при низкой влажности и в сухом состоянии ферменты выдерживают температуру близкую к 100 °С без значительной инактивации.
Влияние рН.Каждый фермент проявляет свое действие в определенных, довольно узких пределах значений рН. Различные ферменты отличаются друг от друга по оптимальным величинам рН. Для большинства гидролитических ферментов оптимум рН находится в интервале 3-6.

Присутствие активаторов и ингибиторов. Активность ферментов зависит от наличия в реакционной среде различных соединений.Вещества, которые повышают каталитическую активность ферментов, называются активаторами. В качестве активаторов могут выступать ионы металлов (натрия, калия, магния, кальция, цинка, меди, марганца, железа) и другие вещества (ионы йода, брома, хлора, SH-группы). Существуют также соединения (ингибиторы), которые подавляют действие ферментов. Они могут быть общими и специфическими. Общие – это те, которые инактивируют действие всех ферментов. К ним относятся соли тяжелых металлов (свинца, серебра, ртути), трихлоруксусная кислота (ТХУ), танин. Специфические - действуют только на определенную группу ферментов. Для ферментов дыхания и брожения ингибиторами являются галогенсодержащие соединения (хлорацетфенол, йодацетамид и т.д.).
Концентрация субстрата и фермента. Скорость большинства ферментативных реакций прямо пропорциональна концентрации фермента в реакционной смеси (концентрация субстрата при этом постоянна). Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата (концентрация фермента неизменна) выражается гиперболической кривой. При низких концентрациях субстрата скорость реакции растет прямо пропорционально его концентрации, при высоких концентрациях __ не зависит от нее. Максимальной скорости реакции можно достичь в случае насыщения активных центров фермента субстратом.

Активность фермента определяется по скорости реакции, которую в свою очередь можно определить либо по убыли субстрата или по количеству продуктов реакции.

# data[].attributes.headline
2.1. Классификация 

# data[].attributes.subject
2.1. Классификация 

# data[].attributes.body
Каждый фермент относится к одному из 6 классов. Принадлежность определяется по реакции, на которую они влияют.
1.Оксидоредуктазы  — отдельный класс ферментов, катализирующих лежащие в основе биологического окисления реакции, сопровождающиеся переносом электронов с одной молекулы (восстановителя — акцептора протонов или донора электронов) на другую (окислитель — донор протонов или акцептор электронов).
2.Трансферазы  — отдельный класс ферментов, катализирующих перенос функциональных групп и молекулярных остатков от одной молекулы к другой. Широко распространены в растительных и животных организмах, участвуют в превращениях углеводов, липидов, нуклеиновых и аминокислот.
3.Гидролазы — это класс ферментов, катализирующий гидролиз ковалентной связи.
4.Лиазы  — отдельный класс ферментов, катализирующих реакции негидролитического и неокислительного разрыва различных химических связей (C—C, C—O, C—N, C—S и других) субстрата, обратимые реакции образования и разрыва двойных связей, сопровождающиеся отщеплением или присоединением групп атомов по её месту, а также образованием циклических структур.
5.Изомеразы — ферменты, катализирующие структурные превращения изомеров (рацемизация или эпимеризация). Изомеразы катализируют реакции, подобные следующей: A → B, где B является изомером A.
6.Лигаза (лат. ligāre — сшивать, соединять) — фермент, катализирующий соединение двух молекул с образованием новой химической связи –лигирование. При этом обычно происходит отщепление (гидролиз) небольшой химической группы от одной из молекул.

# data[].attributes.headline
Часть 3. История изучения ферментов. От превращения крахмала в сахар под действием слюны, до Нобелевской премии.

# data[].attributes.subject
Часть 3. История изучения ферментов. От превращения крахмала в сахар под действием слюны, до Нобелевской премии.

# data[].attributes.headline
Часть 1. Простые ответы на простые (и не очень) вопросы.

# data[].attributes.subject
Часть 1. Простые ответы на простые (и не очень) вопросы.

# data[].attributes.body
Впервые данная тема затрагивается на уроке биологии в 10 классе. Давайте вспомним о чем шла речь на этих уроках в школе. А проще всего это сделать, ответив на ряд вопросов.

# data[].attributes.headline
Часть 2. Общая классификация и влияние внешних факторов на активность ферментов.

# data[].attributes.subject
Часть 2. Общая классификация и влияние внешних факторов на активность ферментов.

# data[].attributes.headline
Гипотеза Э.Г.Фишера или про "ключи" и "замки"

# data[].attributes.subject
Гипотеза Э.Г.Фишера или про "ключи" и "замки"

# data[].attributes.body
В человеческом организме огромное количество ферментов. Но зачем  их так много, если нужно лишь влиять на скорость реакций?  Оказывается один фермент может влиять только на один тип реакций в организме. Это одна из особенностей ферментов. Данное явление объяснил своей гипотезой Э.Г.Фишер.
В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата. Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса.

# data[].attributes.headline
Вопрос №3. А за счет чего именно ферменты влияют на реакции? 

# data[].attributes.subject
Вопрос №3. А за счет чего именно ферменты влияют на реакции? 

# data[].attributes.body
Чтобы понять как именно работает фермент необходимо рассмотреть  его строение. Прежде всего белки бывают простыми и сложными. В состав сложных входит либо белковая часть(Апофермент), либо небелковая часть(Кофактор). У каждого белка есть  активный центр. Этим активным центром фермент взаимодействует с субстратом (веществами которые нужно изменить), но при этом сам фермент в реакции не изменяется.

# data[].attributes.headline
Вопрос №2. Ну и зачем регулировать реакции в организме?

# data[].attributes.subject
Вопрос №2. Ну и зачем регулировать реакции в организме?

# data[].attributes.body
В человеке каждую секунду происходит множество различных реакций, которые протекают с молниеносной скоростью. И организм при помощи ферментов следит за правильной скоростью их протекания.

# data[].attributes.headline
Вопрос №1.Что такое ферменты то?    

# data[].attributes.subject
Вопрос №1.Что такое ферменты то?    

# data[].attributes.body
Ферме́нты  — органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами.