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Bom, elas nada mais são do que moléculas orgânicas de natureza proteica, que servem como catalisadoras nas reações químicas, isto é, têm como objetivo acelerar a velocidade dos processos sem alterar sua composição e resultados.

Nesse sentido, as enzimas apresentam uma estrutura quaternária que determina a sua função e também o seu tipo. Em outras palavras, é a sua forma que aponta qual é o seu trabalho e em qual substrato ela deve se acoplar para acelerar a reação em questão. É por isso que podemos afirmar que, sem as enzimas, dificilmente uma reação acontece no nosso corpo.

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Os cofatores enzimáticos, são moléculas pequenas, orgânicas ou inorgânicas que tem papel no funcionamento de diversas enzimas, auxiliando e possibilitando a catálise enzimática. Moléculas de cofatores orgânicas, são chamadas de coenzimas, então temos cofatores e coenzimas enzimáticos. Quando o cofator ou coenzima não estão ligados às enzimas, estas encontram-se inativas. Podemos dizer que os cofatores ou coenzimas, de maneira geral, são a parte não-proteica de uma enzima, tendo em vista que a maioria das enzimas são proteínas. Sendo assim, podemos fazer uma primeira divisão dos cofatores entre ORGÂNICOS e INORGÂNICOS. Dentro destes grupos temos : as VITAMINAS que são coenzimas (orgânicas), os MINERAIS são cofatores (inorgânicos) e algumas coenzimas orgânicas não-vitamínicas. Algum exemplos de cada tipo de cofatores: vitamina: tiamina (vitamina b3), NAD, FAD minerais: Zn, Fe, Mg não-vitamínicos: ATP, grupo heme (contendo ferro como metal de coordenação).

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Ainda que o seu principal objetivo seja acelerar as reações químicas no nosso organismo, precisamos ter uma variedade de moléculas para que diferentes ações aconteçam. Ou seja: existe uma enzima específica para cada tipo de reação, como a digestiva. Isso faz com que cada uma apresente uma função específica para que o seu trabalho seja realizado da melhor forma possível. Nesse sentido, a molécula precisa ligar-se a um substrato em uma região chamada de sítio de ligação.
Para que isso aconteça, é necessário que tanto a enzima quanto o substrato modifiquem a sua forma tridimensional para que o encaixe ocorra perfeitamente. Assim, existe um termo na Biologia que determina essa ligação: a Teoria da Chave-Fechadura, que justamente explica o encontro entre esses dois elementos.
Além disso, é importante destacar que existe uma série de atividades que alteram as funções das enzimas e podem contribuir para a desaceleração de uma reação química, como quando o seu metabolismo sofre uma diminuição de potencial. Isso pode acontecer por quatro fatores:

temperatura: condiciona a velocidade da reação química;

pH: regula a atividade da enzima;

tempo: determina a quantidade de produtos que são produzidos a partir do contato da enzima com o substrato;

concentração da enzima e do substrato: regula a velocidade da relação por meio da quantidade dos elementos.

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As enzimas atuam em praticamente todos os processos metabólicos de um indivíduo. Geralmente, são pronunciadas com o sufixo ASE, por exemplo:

Amilases: enzimas que digerem o amido, convertendo-o em sacarídeos menores como maltose;

Quinases: enzimas que fosforilam um substrato (adicionam grupos fosfatos em moléculas);

Lipases: enzimas que quebram lipídios;

Proteases: enzimas que digerem proteínas, convertendo-as em peptídeos e aminoácidos

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A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reacção enzimática é metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten. Se o passo de determinação da velocidade for lento, quando comparado com a dissociação do substrato (k2 << k-1), então a constante de Michaelis Km é aproximadamente à constante de dissociação do complexo ES, embora tal situação seja relativamente rara.