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Actividad enzimática con inhibidor mixto

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Actividad enzimática con inhibidor mixto

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Aumenta Km

Disminuye Vmáx

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Actividad enzimática con inhibidor no competitivo

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Actividad enzimática con inhibidor no competitivo

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Km no cambia

Vmás disminuye

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Actividad enzimática con inhibidor acompetitivo

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Actividad enzimática con inhibidor acompetitivo

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Disminuye la Km

Disminuye la Vmáx

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Actividad enzimática con inhibidor competitivo

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Actividad enzimática con inhibidor competitivo

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Km se hace mayor

Vmáx no aumenta

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La constante de Michael-Menten es un parámetro cinético importante pór múltiples razones: KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si KM = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.

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Se encarga de estudiar:

Metabolismo

Estructura

Cinética

Variabilidad en la filogenia

Aplicaciones

Adjuvant es enzimáticos

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Biomoleculas que catalizan reacciones químicas en sistemas biológicos

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La enzimología es una rama de la bioquímica encargada del estudio y caracterización de enzimas

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Cinética de Michaelis Menten (Mecanismo en 2 etapas)

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Cinética de Michaelis Menten (Mecanismo en 2 etapas)

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1er etapa: La enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S), para formar el complejo enzima-sustrato (ES).
2da etapa: El complejo se fragmenta dando lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para reaccionar con otra molécula de sustrato.

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Modelo de Koshland 1958 (Modelo de encaje inducido)

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Modelo de Koshland 1958 (Modelo de encaje inducido)

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El sitio activo es una cavidad flexible que al interaccionar con el sustrato se adaptan y ajustan a su estructura.

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Modelo Fischer 1984 (Modelo llave-cerradura)

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Modelo Fischer 1984 (Modelo llave-cerradura)

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La molécula de sustrato se adapta al centro activo de la enzima del mismo modo que lo haría una llave al encajar en una cerradura.

Hay una relación estructural complementaria.

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El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato.

Puede generar un efecto alósterico.

No se aumenta la Km ya que parece constante

Se reduce Vmax

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El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como ser: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico llamado el centro activo.

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En el sector petrolero se usan mezclas de microorganismos que segregan enzimas y degradan derrames de hidrocarburo, lo que disminuye el impacto ambiental

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Se han usado para la preparación de concentrados líquidos de café, reduciendo la viscosidad y la degradación del mucílago del café despulpado, disminuyendo el tiempo de fermentación por medio de enzimas específicas

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Se ha descubierto que existe una bacteria capaz de digerir plástico por medio de enzimas degrada doras de PET, degradando residuos plásticos que se desechan en el mundo

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Solo de une al complejo Enzima-Sustrato pero no a la enzima libre.

Reduce Vmáx

Reduce la Km aparentemente

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El inhibidor se une a un sitio diferente del activo.

Aumenta la concentración de Km

Disminuye la Vmáx

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Compite con el sustrato por el sitio activo.

Modifica de Km.

Es más especifico porque hay más cantidad de Km.

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Biomólecula con actividad catílica

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Las principales aplicaciones se encuentran en la industria alimenticia y en productos farmacéuticos, pero también tiene otro tipo e aplicaciones: