# data[].attributes.body
Kvarternærstruktur:

Kvarternærstrukturen opstår når proteiner indgår i en struktur med andre proteiner (altså når flere proteiner bindes sammen via. peptidbindinger)

Kan også opstå, når flere α – helixstruktur bindes sammen til kraftige fibre eller kabler. De enkelte fibre holdes sammen ved at aminosyrerne på den ene side af fibrene har ikke-polære radikaler, som holdes sammen pga. deres vandafskyende egenskaber.

Myosin, tropomycin, dynein og kinesin er fibre som indgår i bevægelsesorganeller i celler og i muskler.

# data[].attributes.headline
Inden foldning - den lange kæde, sammensætning af aminosyrer

# data[].attributes.subject
Inden foldning - den lange kæde, sammensætning af aminosyrer

# data[].attributes.body
- Tertiærstrukturen er den struktur, som danner proteinets overordnede form

- Strukturen opretholdes vha. svage bindinger mellem aminosyrens radikaler og vha. svovlbroer

- Bindingerne mellem aminosyrens radikaler er ionbindinger mellem de ladede syrer og baser, og hydrobindinger mellem polære molekyler

- De upolære/hydrofobe aminosyre, vil typsik søge sammen mod proteinets indre, da de ikke kan lide vand. Dvs. at de  polær hydrofile aminosyrer, ender som proteiners ydre, og danner en hydrofil overfladestruktur

- Ofte er de fleste enzymer globulære, dvs. kugleformede.

# data[].attributes.body
Et proteins primærstruktur er rækkefølgen af aminosyrer, med forkortelsen af den enkelte aminosyrer. Rækkefølgen af aminosyrerne afhænger af gener, det vil altså sige at rækkefølgen af aminosyrer bestemmer proteinets fysiske og kemiske egenskaber. Aminosyrer kan modificeres ved at der bindes små kæder af kulhydrater til. Der kan dannes en disulfidbinding som er en stærk kovalent binding ud fra svovlatomerne i 2 cysteinmolekyler. Man kalder også disulfidbindinger for svovlbroer

# data[].attributes.body
- Når peptidet foldes og der dannes bindinger mellem forskellige områder i molekylet opstår sekundærstrukturen. Eksempler på almindelige sekundærstrukturer er er a-helixstrukturen og ß-foldebladsstrukturen. Disse to strukturer er stabile grundet hydrogenbindinger.

- a-helixens struktur er en stiv stavformet struktur, har aminosyerenes radikaler vender udad. Det ses på ovenstående billede.

- ß-foldebladsstrukturen er derimod en pladeagtig struktur, der er bestående af parallelle polypeptider, hvor radikalerne vender skiftevis til hver sin side af strukturens flade.