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Proteine bestehen aus langen Aminosäureketten, die sich zu komplexen dreidimensionalen Gebilden zusammenfalten. Ab Temperaturen von 42 °C beginnen Proteine ihre dreidimensionale Struktur zu verlieren. Die Aminosäurekette entfaltet sich oder faltet sich zu einer neuen Struktur zusammen. Das führt beispielsweise bei den Körperproteinen zu einem Funktionsverlust - deshalb ist hohes Fieber gefählich. Beim Kochen bewirkt eine Änderund der Proteinstruktur ein Gerinnen der Proteine.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)

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Polare Stoffe wechselwirken stark mit Wasser. Man bezeichnet sie als hydrophil (wasserliebend). Andere unpolare Stoffe wechselwirken nicht mit Wasser und werden als hydrophob (wassermeidend) bezeichnet. Innerhalb eines Proteins findet man hydrophile und hydrophobe Abschnitte. Sie bewirken die Faltung des Proteins im dreidimensionalen Raum. Hydrophile Abschnitte sind nach außen gerichtet, da das Zellmilieu wässrig ist, während die hydrophoben Abschnitte im Inneren verpackt sind.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)

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Bei Einwirkung von Hitze auf die Proteine wird die Struktur dieser verändert. Durch eine Neufaltung können hydrophobe Abschnitte an die Oberfläche gelangen. Dadurch sind die Proteine nicht mehr im Wasser löslich. Die hydrophoben Abschnitte verschiedener Proteine interagieren miteinander und bilden Klumpen. Das bezeichnet man als Aggregation.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)

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Gefaltetes Ovalbumin-Protein. Die hydrophilen Abschnitte sind nach außen, zum Wasser hin, gerichtet, die hydrophoben nach innen.

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Gefaltetes Protein in wässriger Umgebung

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Bei Hitzezufuhr verliert das Protein seine dreidimensionale Struktur oder wird neu gefaltet.

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Verlust oder Neufaltung bei Hitzeeinfluss auf das Protein

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Lichtstreuung bei flüssigem und gekochtem Ei.

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Lichtstreuung bei flüssigem und gekochtem Eiklar

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Eiklar besteht zu 10% aus dem Protein Ovalbumin. Hitze verändert die Raumstruktur der Proteine. Im relativ farblosen und durchsichtigen Eiklar schwimmen die Proteine als "Kügelchen" im Wasser. Das Licht kann fast ungehindert durchscheinen.
Nach dem Erhitzen erscheint das nun feste Eiklar weiß, weil sich ein Proteinnetzwerk gebildet hat, durch welches Licht nicht einfach durchscheinen kann. Es wird in alle Richtungen gestreut und das Eiklar erscheint weiß.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)

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Im flüssigen Eiklar sind die Proteine ganz klein verpackt und reflektieren aufgrund ihrer geringeren Größe das Licht nicht. So scheint das Licht ungehindert durch und das Eiklar erscheint durchsichtig. Beim gekochten Eiklar haben sich die Proteine zu großen Klumpen zusammengetan. Sie reflektieren alle Wellenlängen des sichtbaren Lichts in alle Richtungen. Das Licht wird also unselektiert gesteuert udn das gegarte Eiklar erscheint weiß.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)

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Strukturelle Veränderungen des Proteins Ovalbumin durch Erhitzen.

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Strukturelle Veränderung des Proteins Ovalbumin beim Erhitzen

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Durch das Erhitzen verändert sich die Faltung eiens Proteins, so dass Aminosäurereste, die im Inneren waren an die Oberfläche gelangen können. Dadurch ändern sich die Oberflächeneigenschaften des Proteins - von hydrophil wird es gegebenenfalls zu hydrophob. Wenn sich die Oberflächeneigenschaften dahingehend verändern, dass sie hydrophob werden, dann ist es nicht mehr in Wasser löslich. Die einzelnen nun hydrophoben Proteine legen sich zu einem Netz zusammen.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)

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Im flüssigen Eiklar sind die Proteine kugelförmig, die hydrophilen Abschnitte umschließen die hydrophoben. Wird das Ei erhitzt, ändert sich die Faltung der Aminosäureketten, hydrophobe Aminosäuren gelangen an die Oberfläche der Proteine. Diese hydrophoben Bereiche kommen sich näher und lagern sich aneinander: Ein Netzwerk entsteht.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)

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Bei Temperaturen über 40 °C beginnen die Proteine ihre Struktur zu verändern, manche Proteine etwas eher, manche etwas später.

(Quelle: verändert nach: https://www.u-helmich.de/el/04-Proteine/proteine07.html)

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(Quelle: Ernst Klett Verlag (2013). elemente chemie 2.)

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Unterschiedliche Wechselwirkungen. Disulfidbrücken sowie Ionenbindung sind echte Bindungen. Bei Wasserstoffbrücken und van-der-Waals-Kräften handelt es sich um zwischenmolekulare Kräfte.

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Bei der Strukturveränderung der Proteine durch Hitze werden schwache chemische Bindungen bzw. Wechselwirkungen (z.B. Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte) aufgebrochen. Das liegt daran, dass durch die Zufuhr thermischer Energie die Protein-Moleküle in Schwingung geraten.
Je höher die Temperatur, desto stärker die Schwingungen, bis schließlich zunächst schwache Bindungen, bei höherer Temperatur aber auch starke chemische Bindungen aufgebrochen werden (z.B. ionische Bindung, Disulfidbrücken).
Solche Strukturveränderungen durch Hitze können unter Umständen reversibel sein.

(Quelle: verändert nach: https://www.u-helmich.de/el/04-Proteine/proteine07.html)

# data[].attributes.body
Auch Disulfid-Brücken (S-S) können durch Hitze aufgebrochen werden. Meistens ist diese Art der Strukturveränderung irreversibel. Ein einmal gekochtes Hühnerei kann nicht mehr in den ursprünglichen flüssigen Zustand zurückversetzt werden.

(Quelle: verändert nach: https://www.u-helmich.de/el/04-Proteine/proteine07.html)

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Die proteinogene Aminosäuren unterscheiden sich hinsichtlich ihrer Seitenketten und dementsprechend in ihren Eigenschaften sowie die Ausbildung von Wechselwirkungen.

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Aminosäuren mit unpolaren/hydrophoben Seitenketten können mit anderen Aminosäuren mit solchen Seitenketten Van-der-Waals-Wechselwirkungen eingehen.

Aminosäuren mit polaren/neutralen Seitenketten können untereinander Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden.

Ionenbindungen entstehen zwischen Aminosäuren mit positiven und negativ geladenen Resten.

Disulfidbrücken entstehen ausschließlich zwischen zwei Cystein-Molekülen.

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Die Bildung einer Peptidbindung erfolgt unter Abspaltung von Wasser (Kondensationsreaktion).

(Quelle: https://www.chemiezauber.de/inhalt/basic-5-kl-10-kohlenstoffverbindungen-organische-chemie-2/aminosaeuren-und-eiweisse-proteine/aminosaeuren-und-peptide/269-aminosaeuren-reagieren-miteinander-zu-peptiden.html)

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Peptidbindungen können durch Hydrolyse gespalten werden. Die Reaktion der Hydrolyse findet jedoch erst bei erhöhten Temperaturen, in wässriger Umgebung oder in Gegenwart konzentrierter anorganischer Säuren oder konzentrierter Basen statt. (Quelle: https://www.products.pcc.eu/de/academy/peptidbindungen/)

Eine Aufspaltung der Peptidbindungen ist bei Eiern dann zu sehen, wenn diese so lange gebraten werden, dass sich schwärze Ränder bilden. An diesen schwarzen Ränder verkohlt das Ei. Die Bestandteile des Eies sind an dieser Stelle soweit gespalten, dass reiner Kohlenstoff zurück bleibt.