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Biokatalysator, der meist aus Enzymen besteht und die Aktivierungsenergie für bestimme Reaktionen herab setzt.

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Inhibitor bindet an einer Stelle des Enzyms und verursacht eine Änderung der Raumstruktur, sodass kein Substrat mehr binden kann. Danach bindet der Inhibitor an neue Moleküle. Substrat und Inhibitor haben keine Ähnlichkeit. Auch bei hoher Substratkonzentration kann die maximale Reaktionsgeschwindigkeit nicht erreicht werden.

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Phänomen, dass Enzyme nur ein bestimmte Substrate in ihrem aktiven Zentrum binden können.

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maximale Reaktionsgeschwindigkeit

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Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel:  Eine Temperaturerhöhung um 10°C führt meist zu einer Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit

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Grafische Darstellung zwischen Aktivität eines Enzyms und einen aktivitätbestimmenden Faktors (pH--Wert, Temperatur).

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Liegen Endprodukte in hoher Konzentration vor, wirken sie als negative Effektoren, um eine Überproduktion zu verhindern.

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Bei hoher Substratkonzentration wirken die Substratmoleküle als positive Effektoren und beschleunigen ihr Umsetzen.

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Schlüsselenzyme befinden sich an Schlüsselpositionen des Stoffwechselvorgangs (erster oder langsamster Schritt). Ihre Reaktion beeinflusst Reaktionsgeschwindigkeit der gesamten Stoffwechselkette.

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Eigenschaft der Enzyme nur bestimmte Reaktionen katalysieren zu können.

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Bindungsstelle für Effektoren

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Beeinflussen die Enzymaktivität. Positive Effektoren beschleunigen und negative Effektoren verlangsamen den Stoffwechselprozess.

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Dauerhafte Hemmung des Enzyms.

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Zeitlich begrenzte Hemmung des Enzyms.

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Hemmstoff

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Inhibitor ähnelt dem Substrat und blockiert zeitweise/dauerhaft das aktive Zentrum. Inhibitor wird nicht umgesetzt. Bei hoher Substratmenge kann es trotz Inhibitors zur maximalen Reaktionsgeschwindigkeit kommen.

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Binden ans aktive Zentrum und werden zur Katalyse benötigt. ATP und NAD sind Coenzyme. Viele Vitamine sind Vorstufen von Coenzymen. Cosubstrate verändern sich bei der Katalyse und müssen regeneriert werden.

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Werden von vielen Enzymen zusätzlich zur Katalyse benötigt. Cofaktoren Klassen: anorganische Metall-Ionen und organische Conenzyme.

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Genauer: Temperaturoptimum und pH-Wert-Optimum. Wenn Temperatur und pH-Wert im optimalen bereich liegen, kann die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht werden.

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(Michaelis-Menten-Konstante)
Gibt die Substratkonzentration an, bei der die Enzymreaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft.

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Erweiterung des Schlüssel-Schloss-Prinzips. Induced fit berücksichtigt, dass die Raumstruktur des Enzym- und Substratmolekül verändert wird. Dies geschieht durch die Wechselwirkung zwischen dem aktiven Zentrum und Substrat.

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Enzyme sind Substratspezifisch. Das bedeutet, dass ein Enzym nur ein bestimmtes Substrat binden kann. Sowie nur ein bestimmter Schlüssel ins Schloss passt.

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Stelle eines Enzyms, an dass das Substrat bindet.

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Ausgangsstoff, der in einer enzymatisch gesteuerten Reaktion umgesetzt wird.

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Strukturelle Veränderung von Biomolekülen

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Benötigte Energie um eine Reaktion in gang zu setzten.

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Erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit durch die Senkung der Aktivierungsenergie, ohne dabei selbst verbraucht zu werden