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*Estrcutura primaria
*Estructura secundaria
*Estructura terciaria
*Estructura cuaternaria

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Secuencia lineal de aminoácidos en cadena polipeptídica

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Formadas por un patrón de puentes de hidrógeno denominadas hélices  alfa y hojas beta.

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Se forma por dominios:
-Pliegue de unión a nucleótido
-Pliegue de actina

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Es la combinación de 2 o más subunidades, cada una con una cadena polipeptídica.

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Caracteristicas generales de la estructura tridimensional 

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Caracteristicas generales de la estructura tridimensional 

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A. Descripciones de la estructura proteica
Se describe generalmente con las estructura primaria (secuencia lineal), Secundaria (estructuras recurrentes, terciaria (suma de sus elementos estructurales secundarios y cuaternarias (subunidades polipeptidicas).

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B. requisitos de la estructura tridimensional
La estructura tridimensional general debe cumplir ciertos requisitos para posibilitar el funcionamiento en el medio celular o extracelular del cuerpo.

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II. Estructura tridimensional de la columna central peptídica 

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II. Estructura tridimensional de la columna central peptídica 

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Los aminoácidos en una cadena polipeptídica están unidos de forma secuencial por uniones peptídicas entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amida del siguiente aminoácido en la secuencia

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Las dos estructuras secundarias regulares llamadas hélice  α y hoja  β, contienen elementos repetitivos formados por puentes de hidrógeno entre átomos de las uniones peptídicas

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Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena.

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Es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.

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Disco en forma bicóncava que le facilita el intercambio gaseoso

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Permite que se difundan iones y agua a través de la estructura y permiten conformaciones alternas para unión de ligandos.
Crea sitios de unión flexibles y epecíficos para ligandos, ilustrados con actina y mioglobina

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La membrana del eritrocito está conformada por:

Espectrina

Actina

Banda 4.1

Banda 4.2

Anquirina

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El citoesqueleto de ESPECTRINA se encuentra conectado a la bicapa lipídica por la ANQUIRINA. La banda 4.2 ayuda a estabilizar esta conexión, mientras que la BANDA 4.1 ancla el esqueleto de espectrina con la membrana uniendo la GLUCOFORINA C y la ACTINA con la proteína de membrana integral.

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Los eritrocitos son altamente deformables gracias a las proteínas de su membrana

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Los eritrocitos pasan por el bazo unas 120 veces al día ya que es aquí donde maduran.

Los eritrocitos que son menos deformables quedan atrapados en los conductos del bazo y son posteriormente destruidos por los macrófagos.

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1. El pliegue de actina
Los filamentos de actina están formados por moléculas de una proteína globular denominada actina G, que en presencia de ATP se polimeriza formando un filamento doble helicoidal, también llamado actina filamentosa o actina F.

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2. El pliegue de unión de nucleótido
Esre pliegue es un sitio de unión para NAD+ o, en otras proteínas, moléculas con una estructura casi siempre similar

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Los diversos tipos de células que encontramos en la sangre son producidas constantemente en la médula ósea

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Son dos proteínas que unen oxígeno con estructuras primarias muy similares.

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Todas estas células vienen de las células madre hematopoyéticas.

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Compuesta por una sola cadena polipeptídica que tiene un sitio de unión a O2 .

Similar en estructura a las subunidades α y β de la hemoglobina

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Es un  tetrámero.

Compuesto de dos cadenas polipeptídicas 2α y 2β.

Contiene un sitio de unión para el O2

Está estrechamente unido a un saco de unión hidrófobo.

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1. El O2 se une de modo directo al átomo Fe 2+ de un lado del anillo plano de porfirina.

2.  La histidina se une al Fe 2+ en la porción medio del anillo y tira del Fe 2+ sobre el plano del anillo.

3.  La tracción por la unión del O2 desplaza la histidina proximal hacia el anillo de porfirina.

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Cooperatividad de la unión de O2 en la hemoglobina:

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Cooperatividad de la unión de O2 en la hemoglobina:

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Cooperatividad positiva: es causante de la curva sigmoidea de saturación de oxígeno de la hemoglobina

1. Cambia de un estado T (tenso) con escasa afinidad por O2 a ---> un estado R (relajado) con gran afinidad por O2 .

2. Se da el rompimiento de los puentes salinos

3.  La velocidad de unión del 1er oxígeno es muy baja.

4.  El 2do oxígeno se une a muchas de las moléculas de hemoglobina que contienen un O2 ---> la velocidad de unión es mucho mayor.

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El O2 se une con menor facilidad (es decir, se libera con mayor facilidad a los tejidos) cuando la hemoglobina tiene unido el 2,3- BPG.

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En los tejidos en los que el pH de la sangre es bajo por el CO2 producido por el metabolismo, se libera O2 de la hemoglobina

En los pulmones, en donde el pH de la sangre es mayor porque el CO2 se está exhalando, el O2 se une a la hemoglobina.

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Las células estromales medulares segregan factores de crecimiento que regulan el desarrollo hematopoyético.

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En los pulmones, en donde el pH de la sangre es mayor porque el CO2 se está exhalando, el O2 se une a la hemoglobina.

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Un factor individual puede estimular la proliferación, diferenciación y maduración de las células progenitoras y prevenir la apoptosis

También pueden activar varias funciones dentro de la célula madura.

Algunos factores de crecimiento hematopoyéticos actúan en linajes múltiples y otros se encuentran más limitados.

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Su producción se encuentra regulada por las demandas de oxígeno en los tejidos.
En respuesta de una oxigenación reducida, el riñón libera ERITROPOYETINA.

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El primer precursor reconocible es el normoblasto.

Cada normoblasto experimenta 4 ciclos de división celular más.

Durante cada ciclo el núcleo se hace más pequeño y condensado.

En la última división este desaparece y se pasa a llamar RETICULOCITO.

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Línea de defensa contra la invasión de organismos ajenos al cuerpo.

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Línea de defensa contra la invasión de organismos ajenos al cuerpo.

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Funcionan al enlazarse a ligandos antígenos de los organismos invasores.

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Contiene 2 cadenas polipeptídicas idénticas pequeñas (las cadenas L o ligeras)

2 cadenas polipeptídicas idénticas grandes (las cadenas H o pesadas)

Las cadenas están unidas unas a otras por uniones disulfuro

CUERPO:

Tiene cinco clases principales de inmunoglobulinas.

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Los reticulocitos todavía mantienen ribosomas y RNAm y son capaces de sintetizar la hemoglobina.
Estos maduran posteriormente en el bazo y es aquí donde pierden su ribosoma y RNAm.

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220 aminoácidos en sus cadenas ligeras

440 en sus cadenas pesadas.

Tienen oligosacáridos adosados.

Contienen regiones denominadas regiones variables (V) y constantes (C).

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Un eritrocito maduro no puede sintetizar nuevas proteínas o lípidos de membrana, pero pueden intercambiarse con los lípidos lipoproteicos circulantes.

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Alteración en la cantidad o estructura de las cadenas de hemoglobinas.
Variantes: HbS y HbC

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Son anemias muy heterogéneas, puede originarse por mutaciones de un solo aminoácido en la hemoglobina.

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Persistencia hereditaria de hemoglobina fetal

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Persistencia hereditaria de hemoglobina fetal

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La HbF consiste en 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta.
Si los niveles de HbF son elevados, en pacientes con anemia falciforme o talasemia beta, la enfermedad es menos grave.

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Formas de no deleción de persistencia hereditaria de hemoglobinafetal

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Formas de no deleción de persistencia hereditaria de hemoglobinafetal

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Se derivan de mutaciones puntuales  en los promotores Aγ y Gγ.

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Formas de deleción de persistencia hereditaria de hemoglobina fetal

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Formas de deleción de persistencia hereditaria de hemoglobina fetal

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Se pierden totalmente los genes  δ  y los genes  β de la copia de una cromosoma 11.

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Es un proceso de desarrollo que se encuentra controlado por factores de transcripción.
-El hígado y el bazo son los sitios de eritropoyesis fetal.

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Estructura del Loci y regulación transcripcional de los genes de αy β globina

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Estructura del Loci y regulación transcripcional de los genes de αy β globina

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Son las células más abundantes en la sangre y llevan oxígeno a los tejidos

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Se encargan de la defensa contra infecciones y también son llamados glóbulos blancos

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Intervienen en la coagulación

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Los eritrocitos carecen de organelos y tienen una membrana deformable que les permite viajar a través del sistema capila

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Se produce por el deterioro de la producción de hemoglobina

Habitualmente se produce por la deficiencia de hierro y puede producir saturnismo y talasemia

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Deterioro en la síntesis de ADN

Se da por la deficiencia de cobalamina o ácido fólico

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Se produce por la pérdida de eritrocitos

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Tipo de anemia en la que los eritrocitos cambian su estructura y adquieren forma de hoz