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A aula inaugural da matéria de bioquímica foi muito proveitosa para os alunos, que iniciaram os estudos em Bioquímica.

Aprendemos sobre o significado da palavra Bioquímica e suas aplicações em Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia.

Tivemos a oportunidade de confraternizar e conversar com os colegas sobre temas como Biodiesel de Microalgas, Queijo Vegano e Plástico Biodegradável.

Também desfrutamos de um café que a professora Samara trouxe, iniciamos o semestre de forma agradável è espirituosa.☺️

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A professora nos apresentou o planejamento de ensino e a bibliografia recomendada.

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Tivemos uma aula prática de termodinâmica das dissoluções. A ideia era mostrar como algumas reações liberam calor (exotérmicas) e outras absorvem calor (endotérmicas). Pra isso, usamos reagentes básicos como: hidróxido de potássio, ureia, iodeto de potássio, bicarbonato de sódio e ácido acético. Nós dissolvemos a substância em água, medimos a temperatura antes e depois e observamos se aumentou ou diminuiu.

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Nesta aula tivemos a oportunidade de conhecer mais sobre as propriedades da água. No fim, meu trio ficou com o tema “Estabilidade de proteínas em cultivo celular”. Discutimos nossas conclusões com a turma: de que a estabilidade de proteínas em cultivo celular depende fortemente das propriedades da água, como polaridade, constante dielétrica e capacidade de formar pontes de hidrogênio. Essas características favorecem a solubilização de íons, estabilizam interações hidrofílicas e promovem o efeito hidrofóbico essencial ao correto enovelamento proteico.

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Hoje aprendi sobre pH, as soluções tampão e no estudo de caso pesquisamos sobre alcalose metabólica

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Com o objetivo de medir o pH de soluções pelos métodos colorimétrico e

potenciométrico e a capacidade de tampão de algumas soluções e

observar o funcionamento dos tampões de importância biológica nós realizamos

os experimentos desta prática.

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Nesse dia, aprendemos sobre carboidratos

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Demos continuidade ao estudo de carboidratos

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Neste dia, demos início ao estudo de lipídeos. No fim tivemos uma atividade interativa no Mentimeter, a gente pode praticar nossos conhecimentos adquiridos no dia. Foi muito divertido.☺️

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Demos continuidade ao estudo de lípidos, triglicerídeos e etc.

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Demos início ao estudo de peptídeos e aminoácidos. Descobri mais sobre os aminoácidos incomuns, que não fazem parte diretamente do grupo dos 20 aminoácidos proteicos padrão, mas desempenham papéis biológicos importantes. Exemplo é a ornitina e a citrulina, envolvidas no ciclo da ureia.

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Nessa quinta, a proposta da prática era basicamente uma aula de como fazer o ovo se comportar de vários jeitos diferentes, isso para entender como as proteínas reagem em diferentes condições.

Usando clara de ovo, foram testadas várias formas de precipitar proteínas. Foi utilizado álcool gelado, calor, ácido tricloroacético e sulfato de cobre.

No fim, o aprendizado foi que a solubilidade das proteínas depende muito do ambiente (pH, temperatura, sal, solvente, etc.). Saber controlar isso é essencial pra purificar e estudar proteínas sem destruir elas.

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Nesse dia, iniciamos os estudos sobre os níveis de organização das proteínas. Aprendemos que a estrutura primária seria a cadeia polipeptídica com uma sequência específica de aminoácidos, determinada pela informação genética, a estrutura secundária é estabilizada por ligações de hidrogênio entre o hidrogênio da amida de uma ligação peptídica e o oxigênio carbonílico de outra próxima. Já a estrutura terciária representa o arranjo tridimensional de todos os átomos da molécula, incluindo as cadeias laterais dos aminoácidos e a estrutura quaternária é o arranjo espacial de duas ou mais subunidades polipeptídicas, que podem ser estruturalmente idênticas ou diferentes.

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Essa prática foi pra ver como as enzimas funcionam, mais especificamente a urease, uma enzima que quebra ureia em amônia e gás carbônico.

Usando tubos de ensaio e fenolftaleína, deu pra observar a ação do pH: quando a urease faz seu trabalho e libera amônia, o meio fica mais básico e muda de cor, o que é basicamente a enzima na ativa.

A ideia foi testar quatro situações diferentes: Um tubo com urease e ureia normal (atividade enzimática normal ), um com tioureia (pra ver a especificidade), um com a enzima fervida (ela para de funcionar) e um deixado no gelo, pra observar o efeito da temperatura (enzimas gostam de conforto térmico, não de congelamento)

No fim, a prática serviu pra entender que as enzimas são sensíveis pois funcionam rápido nas condições ideais, mas se esquentar demais ou trocar o substrato, elas travam.

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Essa aula foi uma demonstração das proteínas fibrosas, longas, firmes e resistentes. Elas formam cabelo, unha, pele, tendão e colágeno. São insolúveis em água e têm estrutura simples, mas são essenciais pra dar força e suporte ao corpo. Exemplos: α-queratina (presente no cabelo e nas unhas, e responsável por aquele efeito de “progressiva química” quando a gente quebra e refaz pontes de enxofre) e o colágeno, que mantém tudo firme e bonito — desde a pele até os ossos.

Curiosidade: em vitamina C, o corpo não consegue formar colágeno direito, e pode dar escorbuto. Por isso marinheiros e universitários precisam de frutas e legumes frescos.🍊

Do outro lado estão as proteínas globulares, as funcionais, possuem dobras e voltas, com formatos compactos e solúveis em água. Elas são as que fazem o trabalho pesado dentro das células: enzimas, hormônios, anticorpos, proteínas de transporte e reserva. Exemplos: mioglobina, que guarda oxigênio nos músculos (por isso o músculo de baleia é escurão), e hemoglobina, que carrega oxigênio pelo sangue. Vimos também a fibroína da seda, feita por insetos e aranhas.

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Iniciamos os estudos sobre metabolismo, a professora detalhou a reação de respiração celular e explicou que ela não é a reação inversa da fotossíntese, são dois processos complexos e com vias diferentes, mas por termos didáticos acabam fazendo essa assimilação. Aprendemos que as vias são "de mão única" e são reguladas. Anabolismo e catabolismo são "dois lados de uma mesma moeda" e funcionam tomando e fornecendo energia um do outro. ATP, ADP, NADH, NADH2 e NAD+ são moléculas energéticas importantíssimas.

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Nós exploramos a glicólise, a rota central pelo qual as células extraem energia da glicose. Vimos que esse mecanismo, que se desenrola no citoplasma através de dez etapas, opera em um ciclo estratégico: primeiro, a célula "gasta" ATP para preparar a glicose (fase de investimento) e, em seguida, "colhe" uma quantidade maior de ATP, juntamente com piruvato e NADH (fase de recuperação).

Um ponto crucial é que o piruvato, produto final, é uma molécula-chave cujo caminho é determinado pelo ambiente: na presença de oxigênio, ele é canalizado para uma produção mais eficiente de energia no Ciclo de Krebs; na sua falta, a célula recorre à fermentação para se manter ativa. Finalmente, destacamos que, por ser uma via tão universal e eficiente, a glicólise é alvo de grande interesse biotecnológico, servindo como base para inúmeros processos fermentativos industriais.