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Ficou muito didático e descontraído. Ótima ideia ter usado o professor para abordar esse assunto!

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Está incrível! Muito bem organizado e lúdico. Parabéns, Vitor!

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Tudo muito bem explicado e colocar o professor deixou muito mais divertido.
Parabéns 👏🏾

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São molécula de natureza proteicas que aceleram a velocidade das reações químicas em sistemas biológicos;

Não são consumidas ou alteradas durante a catálise;

São altamente específicas em relação aos seus substratos;

Não alteram o equilíbrio das reações;

Têm sua atividade regulada geneticamente ou por condições metabólicas.

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As enzimas são formadas por uma parte protéica, chamada de apoenzima e outra parte não protéica, chamada de co-fator.

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As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico. Elas são encontradas em quase todas as vias metabólicas e geralmente está catalisando uma reação irreversível localizada no início da via.

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A atividade enzimática pode ser afetada por uma variedade de fatores, como temperatura, pH e concentração. As enzimas funcionam melhor dentro de faixas específicas de temperatura e pH, e condições subótimas podem fazer com que uma enzima não consiga se ligar a um substrato.

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➞ Dr. Utônio mostrando que domina sobre ENZIMA CHAVE-FECHADURA ↴

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➞ Dr. Utônio mostrando que domina sobre ENZIMA CHAVE-FECHADURA ↴

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Fonte da imagem gif: gfycat.com (Funcionamento do modelo Chave-Fechadura)

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A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de conformação para o encaixe. Eles se encaixam perfeitamente como chaves em fechaduras. A esse comportamento damos o nome de Teoria da Chave-Fechadura.

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A ordem de uma reação é a relação da velocidade da reação com a concentração do reagente. Portanto podemos ter reação de ordem zero, de primeira ordem e também reação de segunda ordem.

Na reação de ordem zero se tivermos um aumento dobrado da concentração de substrato não haverá mudança na reação enzimática, ou seja, o aumento da concentração não alterou em nada. Já na reação enzimática de primeira ordem, se dobrarmos a concentração enzimática teremos o dobro de velocidade, desse modo, a concentração nesses casos influenciam na reação.

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A equação de Michaelis-Menten, pode ser invertida, esta relação é conhecida como Linearização de Lineweaver-Burk. Sua expressão gráfica aparece indicada na figura ao lado na qual estão indicados em abcissas valores de (1/[𝑆]) e, em ordenadas, os correspondentes (1/𝑉0)

Essa nova equação é chamada de equação Lineweaver-Burk em homenagem aos pesquisadores que a derivaram em 1934. A equação Lineweaver-Burk é uma equação linear, onde 1/V é uma função linear de 1/[S] em vez de V ser uma função racional de [S].

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Reações rápidas

Ex. Neutralização:
HCl(aq) + NaOH (aq) → NaCl (aq) +
H-2-0-(1)
Ou ainda uma reação de precipitação: Ag+ (aq) + Cl-(aq) → AgCl (s)

Reações lentas

Pode ser uma fermentação (açúcar à álcool): Essa é uma transformação química provocada por uma levedura. Um processo enzimático. No exemplo citado acima, o produto final desejado (etanol combustível, vinho, massa, etc) determina a escolha da levedura e da matéria prima.

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Para uma reação enzimática que segue a cinética de Michaelis-Menten, o gráfico da velocidade inicial da reação (v) em função da concentração de substrato (S) e uma hipérbole retangular da forma.
Os parâmetros que caracterizam esta equação e que são em geral estimados a partir dos resultados observados são Vmáx (a velocidade inicial máxima, que é teoricamente atingida quando a enzima estiver saturada por uma concentração infinita de substrato) e K m (a constante de Michaelis, numericamente igual à concentração de substrato que corresponde a metade da velocidade inicial máxima).

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Enzimas alostéricas são enzimas que contem uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias podem se ligar e modificar a atividade catalítica destas enzimas. As modificações no sítio catalítico podem diminuir ou acelerar a velocidade da reação.

A regulação metabólica é feita pela modulação de enzimas regulatórias em processos metabólicos chaves, de tal modo que se possa ativar ou inibir reações químicas específicas para cada situação resultando em respostas biológicas adequadas. Para garantir a eficiência necessária, o organismo lança mão de vários tipos de regulação enzimática que podem ocorrer simultaneamente.  Quanto à sua estrutura, são oligoméricas ou seja compostas de varias cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do substrato ao sítio ativo de uma das subunidades afeta a conformação das demais, facilitando a ligação dos demais substratos a sítios ativos.

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Gostei muito , muito bem explicado e com o Dr explicando então, ficou fácil de compreender

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➞ REFERÊNCIAS ↴

EHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª Edição, 2014. Ed. Artmed.

MAGALHÃES, L. Enzimas. Toda Matéria. Disponível em: https://www.todamateria.com.br/enzimas/> Acessado em: 18/03/2022.

Revisão sobre enzimas. khanacademy, 2022. Disponível em: <https://pt.khanacademy.org/science/biology/x324d1dcc:metabolism/x324d1dcc:untitled-932/a/hs-enzymes-review>. Acesso em: 18/03/2022.