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Estructura del Loci y regulación transcripcional de los genes de α y β globina

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Estructura del Loci y regulación transcripcional de los genes de α y β globina

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El locus de α-globina en el cromosoma 16 contiene el gen embrionario ζ (zeta) y dos copias del gen α, α2 y α1.

El locus de β-globina en el cromosoma 11 contiene el gen embrionario ε; dos copias del gen fetal βglobina, Gγ y Aγ (que difieren por un aminoácido); y dos genes adultos, δ y β.

Las hemoglobinas embrionarias son ζ2ε2 (Gower 1), ζ2γ2 (Portland) y α2γ2 (Gower 2).

La hemoglobina fetal es predominantemente α2Gγ2.

La especie principal adulta es α2β2 (hemoglobina A); la especie menor adulta es α2δ2 (hemoglobina A2).

La hemoglobina fetal que se encuentra en las células adultas es α2Aγ2.

Los recién nacidos prematuros convierten HbF en HbA de acuerdo con las edades gestacionales.

Melanie Vasco.

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1)  Formas de no deleción de persistencia hereditaria de hemoglobina fetal:

Derivan de mutaciones puntuales en los promotores Aγ y Gγ.

Cuando estas mutaciones se encuentran con mutaciones de célula falciforme o talasemia β, tienen un efecto de mejora en la enfermedad debido al incremento en la producción de cadenas γ.

2)  Formas de deleción de persistencia hereditaria de hemoglobina fetal:

Se han perdido tanto los genes completos δ como β de una copia del cromosoma 11 y solo puede producirse HbF.

En la HPFH por deleción, poderosas secuencias intensificadoras o potenciadoras en la región 3′ del gen β-globina se resitúan debido a la deleción, de manera que activan los promotores γ.

En individuos con talasemia δ 0 y β 0 , las secuencias potenciadoras no han sido reubicadas para que puedan interactuar con los promotores γ.

Melanie Vasco.

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Persistencia hereditaria de hemoglobina fetal

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Persistencia hereditaria de hemoglobina fetal

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En la hemoglobina fetal (HbF), la hemoglobina predominante consiste en dos cadenas-α y dos cadenas γ.
La hemoglobina del adulto (HbA) consiste en dos cadenas-α y dos cadenas β.

Conmutación de hemoglobina: proceso que regula la conversión de HbF a HbA.

Los pacientes con hemoglobinopatías tales como: talasemia β o anemia de células falciforme sufren, con frecuencia, enfermedades menos graves si sus niveles de HbF son elevados.

HbF tiene menor afinidad por el 2,3 bisfosfoglicerato (2,3-BPG) que la hemoglobina del adulto (HbA) y por lo tanto una mayor afinidad por el oxígeno.

Melanie Vasco.

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CORRECTO FUNCIONAMIENTO: Las cadenas α- y β-globina de la hemoglobina deben tener la estructura adecuada y deben sintetizarse en proporción 1:1.

Un exceso importante de una subunidad sobre la otra resulta en una clase de enfermedades denominadas talasemias.

Las mutaciones de talasemia proporcionan resistencia a la malaria en el estado heterocigoto.

MECANISMOS DE ORIGEN:

1)  Mutaciones de sustitución de un solo aminoácido en la hemoglobina, que producen una subunidad de globina de estabilidad reducida.

2) Mutaciones que dan lugar a la síntesis disminuida de una subunidad.

α-talasemias:

Aparecen por la deleción de genes completos.

Existen dos copias del gen α-globina en cada cromosoma 16, para un total de cuatro genes α-globina por célula precursora.

La pérdida de tres genes de α-globina causa anemia hipocrómica microcítica moderadamente grave con esplenomegalia.

La ausencia de cuatro genes de α-globina (hidropesía fetal) es generalmente mortal en el útero.

Talasemia β:

La síntesis insuficiente de β-globina puede resultar de deleciones, mutaciones de los promotores y mutaciones de empalme.

Los heterocigotos de β+ o β-nulo, son generalmente asintomáticos, aunque tienen eritrocitos hipocrómicos, microcíticos y pueden presentar anemia leve.

Los homocigotos β + /β + tienen anemia de grado variable.

Los β + /β 0 heterocigotos compuestos tienden a estar más afectados.

Los homocigotos β 0 /β 0 tienen una enfermedad grave.

El exceso de cadenas β forma un homotetrámero, hemoglobina H (HbH), que es ineficaz para la entrega de oxígeno a los tejidos debido a su gran afinidad por el oxígeno.

A medida que los eritrocitos envejecen, la HbH precipita en las células, formando cuerpos de inclusión.

Los eritrocitos con cuerpos de inclusión tienen periodos de vida más cortos, porque son más propensos a quedar atrapados y ser destruidos en el bazo.

Melanie Vasco.

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Procesos en los cuales la proteína puede ser desnaturalizada.

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Procesos en los cuales la proteína puede ser desnaturalizada.

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1. Desnaturalización a través de la modificación no enzimática de las proteínas
Tales modificaciones conducen a la pérdida de función y desnaturalización de la proteína. Ej: la glucosilación no enzimática u oxidación.
2. Desnaturalización de proteínas por temperatura, pH y solvente
Las proteínas pueden desnaturalizarse debido a estos factores porque se interrumpen las interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno y puentes salinos.
3. Plegamiento incorrecto de proteínas y priones
Las proteínas priónicas causan una enfermedad neurodegenerativa al actuar como modelo para plegar a otras proteínas priónicas celulares en una forma que no puede degradarse.

Andy Tuntaquimba

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A. La estructura primaria determina el plegamiento
La secuencia de cadenas laterales de aminoácidos establece el patrón de plegamiento de la estructura tridimensional y el ensamble de subunidades en la estructura cuaternaria.
B. Proteínas fibrosas: colágeno
La polimerización de moléculas de colágeno(I) forman fibrillas de colágeno, que le dan gran fuerza tensil a los tejidos conectivos.
C. Desnaturalización de la proteína
Las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias de la proteína se pueden destruir, a esto se lo considera desnaturalización.

Andy Tuntaquimba

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Relaciones estructurales y funcionales en las inmunoglobulinas

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Relaciones estructurales y funcionales en las inmunoglobulinas

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Las inmunoglobulinas son una línea de defensa contra la invasión de organismos ajenos al cuerpo. Todas tiene una estructura similar; contiene dos cadenas polipeptídicas idénticas pequeñas (cadenas L) y dos cadenas polipeptídicas idénticas grandes (las cadenas H), están unidas por uniones disulfuro.

Andy Tuntaquimba

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1. 2,3-bisfosfoglicerato
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, debido a que el  2,3- BPG se une a la hemoglobina en la cavidad central, lo que aumenta la cantidad de energía requerida para los cambios conformacionales que facilitan la unión del O2 .
2. Unión de protones (efecto de Bohr)
El pH de la sangre disminuye y se eleva la concentración de protones porque el CO2 producido por el metabolismo se convierte en ácido carbónico.
3. Dióxido de carbono
En los tejidos, el CO2 forma aductos de carbamato con los grupos amino N-terminal de la desoxihemoglobina y estabiliza la conformación desoxi.

Andy Tuntaquimba

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La estructura terciaria de la mioglobina consiste en ocho hélices α. Las hélices forman un saco de unión a O2 hidrófobo, el cual tiene un grupo hemo unido a un átomo de hierro (Fe 2+ ). Por otro lado, el hemo consiste en un anillo planar de porfirina, el cual esta compuesto de cuatro anillos de pirrol enlazados por puentes de metileno en el centro, de tal manera que unen un átomo de Fe 2+.

Los grupos propionato interactúan con las cadenas laterales de arginina e histidina de la hemoglobina y los grupos vinilo y metilo se extienden hacia fuera del anillo de porfirina e interactúan con las cadenas laterales de los aminoácidos hidrófobos de la hemoglobina, hasta posicionar el grupo hemo dentro de la proteína.

Andy Tuntaquimba

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La hemoglobina C (HbC) se encuentra con gran frecuencia en el África occidental, en regiones con alta frecuencia de hemoglobina S (HbS).

Debido a que la globina de la HbC tiende a precipitar, la proporción de HbS tiende a ser mayor en las células HbS/HbC que en las células de los individuos con rasgo de células falciformes (HbS/HbA).

Melanie Vasco.

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forma biconcava facilita intercambio de gases

proteinas de membrana mantiene su forma al pasar por los capilares

Bazo responsable de viabilidad de los eritrocitos (deben ser capaces de deformarse en un diametro de 3  µm en 30 s., si no los macrófagos los degradan)

Área superficial 140  µm

proteínas en citoplasma forma celosía que le da flexibilidad (espectrina la cual se reorganiza en estrés mecánico del eritrocito, actina y anquirina)

Andrea Z.

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-  700 hemoglobinas mutantes diferentes.

Variantes de hemoglobina común

HbS, anemia de células falciformes: la sustitución de aminoácido tiene un efecto devastador en el homocigoto.

HbC, surge de la sustitución de glu-por-lys en la misma posición que la mutación HbS →  1) Promueve la pérdida de agua de la célula al activar el transportador de K+ lo que resulta en una concentración de hemoglobina mayor a la normal dentro de la célula → 2)  La sustitución de un aminoácido disminuye sustancialmente la solubilidad de hemoglobina en el homocigoto, la hemoglobina mutante precipita dentro del eritrocito y la célula no se deforma.

-Los homocigotos para la mutación HbC tienen una ligera anemia hemolítica.

-Los individuos heterocigotos no son afectados clínicamente.

Melanie Vasco.

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Relaciones estructurales y funcionales en la mioglobina y la hemoglobina

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Relaciones estructurales y funcionales en la mioglobina y la hemoglobina

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La mioglobina y la hemoglobina son dos proteínas que se unen al oxígeno. Tiene una estructura primaria muy similar. Sin embargo, la mioglobina es una proteína globular compuesta por una sola cadena polipeptídica con sitios de unión al O2; y la hemoglobina es un  tetrámero compuesto de dos tipos diferentes de subunidades (polipéptidos 2α y 2β).

Andy Tuntaquimba

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ANEMIA

Eritrocitos transportan Oxígeno (importante la Hb)

se categorizan por tamaño de los eritrocitos y la concentración de hemoglobina (Hb)

También se puede usar

el volumen capsular medio (MCV) que es volumen promedio del eritrocito (lo normal es entre 80 a 100 fL)

la concentración de hemoglobina corpuscular media (MCHC) cuyos valores normales están entre 32 y 37 g/L (< 32 g/L es Hipocrómico)

Andrea Z.

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LEUCOCITOS MONONUCLEARES
Linfocitos

tienen mas volumen nuclear que citoplasmático

células de reconocimiento de antígenos

Células T (médula ósea --> timo--> circulación)

Células B (maduran en médula ósea)

secretan anticuerpos

Células NK

destruyen células infectadas

Monocitos

precursores de macrófagos

fagocíticas

macrófagos de bazo degradan eritrocitos dañados (mantienen capacidad de la sangre para transportar O2)

TROMBOCITOS

plaquetas (coagulación)

no tiene núcleo

surgen de gemación del citoplasma de los megacariocitos

Andrea Z.

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FUNCIONES DE LEUCOCITOS Y TROMBOCITOS

Granulocitos (polimorfonucleares)

núcleos multilobulados

gránulos visibles en tinción

estimulo químico --> degranulacion (liberan contenido granular que median procesos inflamatorios)

Neutrófilos (color rosa)

fagocíticas

crean estallido respiratorio (radicales de oxigeno que elimina al cuerpo extraño

Eosinófilos (rojo)

protección contra parásitos

eliminan fibrina en inflamación

implicados en respuesta de alergia y asma, cáncer o enfermedades autoinmunes

Basófilos (azul)

participan en reacción de hipersensibilidad

sus gránulos contienen histamina (contrae músculo liso y aumenta su permeabilidad vascular)

otras enzimas en sus gránulos degradan microbios y remodelan tejido dañado

Andrea Z.

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La sangre es un liquido conformado por agua, proteínas y células especializadas.

Eritrocitos

células mas abundantes

transportan Oxígeno

amortiguan la sangre por la union de protones por la Hb

no tiene núcleo ni organelas

Leucocitos

nucleados y para defensa

Plaquetas

controla hemorragia (forma trombos)

Andrea Z.

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Aquí se da el plegamiento de la cadena polipeptídica gracias a los puentes de hidrogeno, misma que se da entre los grupos amino y grupo carboxilo.

Aquí no va participa la cadena R

Aquí se puede presentar varios tipos que conforman esta estructura:

Alfa hélice: los aminoácidos se van rodeando de manera helicoidal, ejemplos: queratina-proteína que se encuentra en al piel-pelo, uñas y subunidades de la hemoglobina.

Conformación beta o de hoja plegada: las cadenas de aminoácidos van a ser colocados de manera paralela, a manera de zigzag, ejemplo: fibroína.

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Las proteinas STAT:

* Se unen al receptor fosforilado y conduce a:

- Activación de la vía de las cinasas ( MAP/ Raf/Ras)--> (mitogen-activated protein kinases) es una ruta de transducción de señal de células

-Activan vías que inhiben el proceso de apotosis

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1. Cinasas janus ( JAK):

- Se activan por fosforilación ( se produce por la unión de la célula al receptor de crecimiento hematopoyético)

- Cuando están activadas: Fosforila el receptor de Citocina --> STAT (signal transducer and activator of transcription)

D.V

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1. Leucemias
Enfermedades de la sangre, se presentan cuando una celula hemopoyetica no ha completado su desarrollo y permanece en un estado proliferativo inmaduro

2. Enfermedad de Inmunodeficiencia:

*Ligada al cromosoma X

* Los receptores mutados NO activan la enzima Cinasa Janus 3 (JAK3)

* POR LO TANTO NO HAY CRECIMIENTO Y FORMACION DE CIERTAS CELULAS SANGUINEAS

D.V

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Se define como la formación de células sanguíneas individuales a partir de una célula madre PLURIPOTENCIAL-> PRECURSORA DE LA MEDULA ÒSEA

En su formación:

*La hematopoyesis inicia en el saco vitelino y continua en la medula ósea principalmente.

* Se diferencian de las células estromales que incluyen: fibroblastos, células endoteliales, adipocitos y macrófagos

* Requieren de factores de crecimiento hematopoyético => Receptores de Citocinas

Danna Veloz

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Cumple el rol de señalar que aminoácidos componen la cadena polipeptídica y señalar en que orden van a estar ubicados.

En la estructura primaria también puede presentarse enlaces bisulfuro entre dos cadenas o entre residuos de cisteína de la misma cadena.

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Principios de la estructura tridimensional de las proteínas

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Principios de la estructura tridimensional de las proteínas

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Este es un factor determinante por la razón de que la posición de las cadenas laterales de los aminoácidos, son quienes determinan la actividad biológica de las proteínas.

1.     Clasificación estructural de las proteínas:

Proteínas globulares: son solubles en diluciones acuosas y pueden actuar como Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad.

Proteínas fibrosas: son rectilíneas y alargadas, su estructura secundaria cumple un rol estructural dominante.

2.     Segundo método de clasificación

Proteínas transmembranales: abarcan el 100% de la membrana biológica, ya que tienen regiones alineadas a la misma.

Proteínas de unión al DNA: se caracterizan por tener dominio de DNA, por lo tanto, tienen una afinidad específica o general por el ADN monocatenario o bicatenario.

3.     Por último, vemos una división estructural: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

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Primero, se describe de forma cuantitativa por medio de una constante

¿Qué constante?

La constante de asociación Ka, de equilibrio para la unión de un ligando con una proteína.

Danna Belén V.

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Están formadas por polímeros de aminoácidos, mismo que consta de dos grupos funcionales principales grupo amino y grupo acido carboxílico.

Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos, este enlace es muy rígido por lo que se da entre el carbono del grupo acido y el nitrógeno del grupo amino.

Los aminoácidos pueden ser:

2-10 péptidos.

10-100 polipéptidos.

+100 proteínas.

¿De dónde se obtiene las proteínas?

De la dieta o se los puede sintetizar del ADN, gracias a los procesos de transcripción o traducción que forman aminoácidos, mismos que se pueden convertir en proteínas.

William Y

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Conjunto de subunidades de la cadena polipeptídica individual de forma estequiométrica y geométrica.

Compuesta de subunidades que se combinan para aportar a la funcionalidad de la proteína.

Los prefijos homo- y hetero- se usan para describir subunidades idénticas o diferentes.

Un protómero en cambio describe múltiples subunidades no idénticas.

Danna Belén V.

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Pliegue de Actina

De suma importancia para la formación de ADP a partir de ATP.

Se encuentra en proteínas como la actina, la proteína de choque térmico 70 y la hexocinasa.

El pliegue de unión de nucleótido

Solo el dominio 1 puede formar estos pliegues.

Considerado sitio de unión para NAD+.

Danna Belén V.

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¿Qué es la estructura terciaria? Y generalidades

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¿Qué es la estructura terciaria? Y generalidades

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Es el plegamiento de los elementos estructurales secundarios en una conformación tridimensional, es decir que la proteína se verá en forma 3D.

La flexibilidad es una de las características más importantes de esta estructura.

Las fuerzas que son las encargadas de mantener la estructura terciaria son los puentes de hidrógeno.

Ocurren movimientos fluctuantes pero estos no causan que la proteína se despliegue.

Existe difusión de agua y de iones dentro de ella.

Crea sitios específicos para los ligandos.

Contiene residuos polares para proteínas citosólicas y residuos hidrófobos para proteínas transmembranales.

Existen 4 subdominios.

Danna Belén V.

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DEGRADACIÓN HEMO

para formar bilirrubina

Hemo de citocromos y mioglobina también se gradan en bilirrubina

Hemoglobina principal para el pigmento biliar

120 días de vida de eritrocito

globina regresa a los almacenamientos de hierro en cuerpo

hemo se oxida

En intestino bacterias des conjugan bilirrubina del diglucoronato (crean urobilinógenos)

Andrea Z.

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Lieberman, Michael y Peet, Alisa (5 ed.) (2018). Marks bioquímica médica básica: un enfoque clínico
Wolters Kluwer

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¿Por qué se produce?

Por una mutación en las proteínas estructurales del citoesqueleto de los eritrocitos.

¿Comó es si forma?

Son células lisadas

¿Por dónde circulan?

Por el torrente sanguíneo

Danna Belén V.

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Fuente de Hierro

dieta

entre 10 y 15 % se absorbe normalmente

carne (hierro hemo que se absorbe fácilmente)

plantas (hierro no hemo no se absorbe fácilmente)

Vitamina C ayuda a la absorción de hierro no hemo

se absorbe en estado ferroso (Fe 2+)

Fe2 por la ferroxidasa ceruloplasmina pasa a ser Fe3.

Hierro libre tóxico (se une con apotransferrina para formar Transferrina)

capacidad de fijación de hierro 300 ug/dl

Regulación de la síntesis de Hierro

Hemo principalmente afecta a  δ-ALA sintasa (reprime su síntesis e inhibe su actividad)

Hemo se sintetiza cuando sus niveles disminuyen

Hemo estimula la síntesis de proteína globina (regula síntesis de Hb)

Andrea Z.

# data[].attributes.body
¿Qué sucede?

Si el número de eritrocitos es bajo significará que existe anemia.

Otras causas son.....

Deficiencias nutricionales

Mutaciones que producen anemias hereditarias.

!IMPORTANTE!
Tal como se explica en el libro de Marks la morfología de los eritrocitos generalemte se encarga de diferenciar los tipos de anemia.

Danna Belén V.

# data[].attributes.body
Funciones metabólicas limitada ya que no tiene orgánulos internos.

Su labor es brindar oxígeno a los tejidos a través de la unión del oxígeno con la hemoglobina.

La vía alterna de la hexosa monofosfato produce NADPH para proteger las membranas de los eritrocitos de los procesos de oxidación.

La membrana forma parte del citoesqueleto y se deforman con facilidad.

Danna Belén V.

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Diferenciación de un linaje particular de células sanguíneas.

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Diferenciación de un linaje particular de células sanguíneas.

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¿Qué ocurre?

Cuando el suministro de oxígeno a los tejidos disminuye, los riñones responden liberando eritropoyetina.

¿Qué hace la eritropoyetina?

Es básicamente una hormona estimula específicamente la producción de eritrocitos.

Danna Belén V.

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SINTESIS DE HEMO

1. primer paso

SUccinil CoA viene de ciclo de Krebs

en mitocondria y requiere vitmaina B6 (pacientes con tuberculosis que toman isoniacida menos hemo y mas hierro)

hemo inhibe a acido delta aminolevulimico sintasa

2. 5 siguientes pasos:

en citoplasma

la uroporfirinógeno decarboxilasa elimina 4 CO2

coproporfilinógeno entra a mitocondria

coproporfirinógeno oxidasa elimina 2 CO2

A ferroquelatasa se une el Hierro en estado férrico

Andrea Z.

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Grupo Hemo

1. 4 anillos de pirrol unidos por puente metileno -> anillo de porfirina

2. 8 cadenas laterales sustituyentes al anillo de porfirina

grupo prostético de la hemoglobina

porfirina mas común en el cuerpo

forma complejo con proteínas para formar hemoglobina y citocromos

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¿Qué péptidos y moléculas pertenecen al grupo de hormonas contrarreguladoras?

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¿Qué péptidos y moléculas pertenecen al grupo de hormonas contrarreguladoras?

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Somatostatinas

Catecolaminas

Danna Belén V.

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¿Qué glucocorticoides forman parte de las hormonas contrarreguladoras?

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¿Qué glucocorticoides forman parte de las hormonas contrarreguladoras?

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Cortisol

Danna Belén V.

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¿Qué hormonas son las contrarreguladoras?

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¿Qué hormonas son las contrarreguladoras?

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Hormona del crecimiento

Hormona tiroidea

Danna Belén V.

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¿Qué son las hormonas contrarreguladoras?

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¿Qué son las hormonas contrarreguladoras?

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Hormonas que como su nombre lo indica contrarrestan fundamentalmente los efectos de la insulina.

También están a cargo de algunos combustibles metabólicos que dan lugar a importantes procesos que se llevan a cabo dentro del cuerpo humano.

Danna Belén V.

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Sistema glutatión peroxidasa

ayuda a controlar daño contra los ROS

NADPH mantiene al glutatión reducido

NADPH producido por la G6PD, la vida del eritrocito depende de esta enzima

Andrea Z.

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Rutas únicas en metabolismo de eritrocito
2. Sistema reductasa de metahemoglobina citocromo b5 NADH

Hierro de Hb debe estar en estado Ferroso (+2) para unirse al O

Hierro en estado ferrico (+3) metahemoglobina (ROS)

Andrea Z.

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Rutas únicas en el metabolismo del eritrocito
1. Derivación Rpoport-Luebering
2,3 bifosfoglicerato modulador de la interacción del oxigeno con Hb (facilita liberación de O a los tejidos)
Andrea Z.

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ERITROCITO MADURO

No núcleo ni organelas

Enzimas metabólicas de eritrocito en citoplasma

Contiene enzimas que previenen y reparan el daño por ROS

Fuente única de ATP la glucolisis

Andrea Z.

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Una vez que el cuerpo haya digerido y descompuesto las proteínas, entran en juego los aminoácidos para producir proteínas y que ellas puedan dar estructura a las células y catalizar reacciones bioquímicas.
Los aminoácidos se caracterizan por tener grupos amino y ácido carboxílico a esto se suma una cadena radical.

William Y

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Elijah personaje de la película “el protegido” sufre de esta enfermedad hereditaria, misma que es característica de debilidad de los huesos y propensión a las fracturas.

Entre las generalidades de esta enfermedad es el defecto en la síntesis del colágeno-proteína estructural.

¿Qué paso se da de manera incorrecta?

En la formación de colágeno, se reemplaza el aminoácido glicina de la estructura primaria del colágeno, ocasionando un plegamiento defectuoso de su estructura secundaria.

William Y