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Aprendizaje:  Comprende el papel de las enzimas en las reacciones metabólicas

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La catalasa es una enzima oxidorreductasa (H2O2: H2O2 oxidorreductasa) ampliamente distribuida en la naturaleza. Cataliza, en diversos tejidos y tipos de células, la reacción de "descomposición" del peróxido de hidrógeno en oxígeno molecular y agua.

Las primeras observaciones de este tipo de enzima se remontan a comienzos de la década de 1810, pero fue en 1901 cuando Loew reconoció que la catalasa está presente virtualmente en todos los organismos vivos existentes y en múltiples tipos de células diferentes.

Esta enzima, crucial para el mantenimiento de la integridad celular y principal regulador del metabolismo de peróxido de hidrógeno, fue un factor fundamental para poder afirmar que en la naturaleza existen enzimas que actúan sobre sustratos específicos.

Los mamíferos y otros organismos poseen enzimas catalasas que también pueden comportarse como peroxidasas, catalizando reacciones de oxidorreducción de diferentes sustratos utilizando al peróxido de hidrógeno.

En la mayor parte de los eucariotas las enzimas catalasas se encuentran preponderantemente en orgánulos subcelulares conocidos como " peroxisomas ", y en los humanos existen numerosas condiciones patológicas relacionadas con la deficiencia de esta enzima.

La actividad de enzimas como la catalasa puede variar considerablemente dependiendo del tipo de tejido que se considere. En mamíferos, por ejemplo, la actividad catalasa es significativa tanto en los riñones como en el hígado, y es mucho menor en los tejidos conectivos.

De modo que la catalasa en los mamíferos se asocia principalmente con todos los tejidos que presentan un metabolismo aeróbico significativo.

Los mamíferos poseen catalasas tanto en las mitocondrias como en los peroxisomas y en ambos compartimientos son enzimas asociadas con las membranas organelares. En los eritrocitos, por el contrario, la actividad catalasa está asociada con una enzima soluble (recuerde que los eritrocitos poseen escasos orgánulos internos).

La catalasa es una enzima con un alto número de recambio o constante catalítica (es muy veloz y eficiente) y la reacción general que cataliza es la siguiente:

2H2O2 → 2H2O + O2

En presencia de bajas concentraciones de peróxido de hidrógeno, la catalasa de mamíferos, por ejemplo, se comporta como una oxidasa, empleando en su lugar oxígeno molecular (O2) para oxidar moléculas como el indol y la β-feniletilamina, precursores del aminoácido triptófano y un neurotransmisor, respectivamente.

Algunos inhibidores competitivos de la actividad catalasa se conocen en la actualidad y entre ellos destacan la azida de sodio y el 3-aminotriazol. La azida, en su forma aniónica, es un potente inhibidor de otras proteínas con grupos hemo y es empleada para la eliminación o prevención del crecimiento de microorganismos en diferentes condiciones.

En los humanos, la catalasa es codificada por un gen de 34 kb que posee 12 intrones y 13 exones y que codifica para una proteína de 526 aminoácidos.

La mayoría de las catalasas estudiadas son enzimas tetraméricas con un peso molecular cercano a los 240 kDa (60 kDa por cada subunidad) y cada monómero está asociado con un grupo prostético hemina o ferroprotoporfirina.

Su estructura está conformada por cuatro dominios compuestos por estructuras secundarias formadas por hélices alfa y láminas β-plegadas, y estudios realizados en la enzima del hígado de humanos y bovinos han demostrado que estas proteínas están unidas a cuatro moléculas de NADPH.

Estas moléculas de NADPH no parecen ser esenciales para la actividad enzimática de la catalasa (para la producción de agua y oxígeno a partir de peróxido de hidrógeno), pero sí parece relacionarse con una disminución de la susceptibilidad de esta enzima frente a elevadas concentraciones de su tóxico sustrato.

Los dominios de cada subunidad en la catalasa de humanos son:

-Un brazo N-terminal extendido no-globular, que funciona para la estabilización de la estructura cuaternaria

-Un β-barril de ocho láminas β-plegadas antiparalelas ,que aportan algunos de los residuos de unión lateral al grupo hemo

-Un dominio de "envoltura" que rodea el dominio exterior, incluyendo al grupo hemo y, por último

-Un dominio con estructura de hélice alfa

Las cuatro subunidades, con estos cuatro dominios, se encargan de la formación de un largo canal cuyo tamaño es crítico para el mecanismo de reconocimiento del peróxido de hidrógeno por parte de la enzima (que emplea aminoácidos como histidina, asparagina, glutamina y ácido aspártico para ello).

Según algunos autores, la catalasa cumple dos funciones enzimáticas:

-La descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno molecular (como una peroxidasa específica).

-La oxidación de donadores de protones, como por ejemplo el metanol, etanol, muchos fenoles y ácido fórmico, empleando un mol de peróxido de hidrógeno (como una peroxidasa inespecífica).

-En los eritrocitos, la gran cantidad de catalasa parece jugar un papel importante en la protección de la hemoglobina frente agentes oxidantes, como el peróxido de hidrógeno, el ácido ascórbico, la metilhidrazina y otros.

La enzima presente en estas células se encarga de la defensa de otros tejidos con poca actividad catalasa frente a elevadas concentraciones de peróxido de hidrógeno.

-Algunos insectos como el escarabajo bombardero usan la catalasa como mecanismo de defensa, pues descomponen el peróxido de hidrógeno y emplean el oxígeno gaseoso producto de dicha reacción para propulsar la salida de agua y otros compuestos químicos en forma de vapor.

-En las plantas, la catalasa (también presente en los peroxisomas) es uno de los componentes del mecanismo de la fotorrespiración, durante el cual el fosfoglicolato producido por la enzima RuBisCO es empleado para la producción de 3-fosfoglicerato.

Patologías relacionadas en humanos

Las principales fuentes de producción del sustrato de la catalasa, el peróxido de hidrógeno, son las reacciones catalizadas por enzimas oxidasas, especies reactivas de oxígeno y algunas células tumorales.

Este compuesto está implicado en los procesos inflamatorios, en la expresión de moléculas adhesivas, en la apoptosis, en la regulación de la agregación de las plaquetas y en el control de la proliferación celular.

Cuando existen deficiencias de esta enzima se generan elevadas concentraciones de su sustrato, lo que produce lesiones en la membrana celular, defectos en el transporte electrónico en las mitocondrias, en el metabolismo de la homocisteína y en el ADN.

Entre las enfermedades asociadas con mutaciones en el gen codificante para la catalasa de humanos se pueden mencionar:

-Diabetes mellitus

-Hipertensión arterial

-Vitiligo y otras

1. Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Erythrocyte Catalase. A Somatic Oxidant Defense? J. Clin. Invest., 77, 319-321.

2. Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Catalase Enzyme Mutations and their Association with Diseases. Molecular Diagnosis, 8(3), 141-149.

3. Kirkman, H., & Gaetanit, G. F. (1984). Catalase : A tetrameric enzyme with four tightly bound molecules of NADPH. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.

4. Kirkman, H. N., & Gaetani, G. F. (2006). Mammalian catalase: a venerable enzyme with new mysteries. Trends in Biochemical Sciences, 32(1), 44-50.

5. Rawn, J. D. (1998). Biochemistry. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.

6. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biology (5th ed.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.

7. Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Three-dimensional structure of the enzyme catalase. Nature, 293(1), 411-412.

Licenciada en Biología. Estudiante de Maestría en Biología Celular.

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Catalasa: características, estructura, funciones, patologías - Lifeder

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La catalasa es una enzima oxidorreductasa (H2O2: H2O2 oxidorreductasa) ampliamente distribuida en la naturaleza. Cataliza, en diversos tejidos y tipos de células, la reacción de "descomposición" del peróxido de hidrógeno en oxígeno molecular y agua.

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COMPLETA los espacios EN BLANCO, CON la palabra correcta 

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(Oxígeno, pH, H202, temperatura, Catalasa, desnaturalizarce, catalizadores, enzimas).

Las _ENZIMAS__________ son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la actividad química de los organismos vivos. Actúan como CATALIZADORES________________, que son sustancias que aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas durante el proceso. Tanto los valores de __PH________ como de la __TEMPERATURA_____________  son muy importantes. Si el ambiente donde se encuentra la _ENZIMA____________varía de su rango óptimo, puede DESNATURALIZARCE_____________________de forma irreversible o transformarse de modo que su forma no le permita más realizar su funcionamiento apropiado.

En la práctica que realizaste en el laboratorio, observaste que el __H2O2______________ es tóxico para la mayoría de los organismos vivos. Muchos organismos son capaces de destruirlo mediante la acción enzimática, antes de que pueda realizar mucho daño a las células. Los productos obtenidos por la enzima  CATALASA__________________ es la reacción que transforma el _H2O2__________________ en __OXÍGENO________________y agua.

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Preguntas para analizar los resultados: 

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Preguntas para analizar los resultados: 

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Comparar y justificar los resultados obtenidos en tu práctica. Recuerda escribir un pie de figura en cada fotografía publicada en tu informe y explicar lo observado en cada caso.
Responde las siguientes preguntas:
1. ¿Cuál es la fuente de la que se extrae la enzima catalasa?
2. ¿Cuál será la función de esa enzima en el organismo?
3. ¿Cuál es el sustrato sobre el que actúa esta enzima?
4. ¿Cuál es el producto que se obtiene de su actividad?
5. ¿Cuál es el efecto del tratamiento térmico  y el pH en la estructura enzimática?

Actividad final: incluye en tu reporte, la clasificación de las enzimas.

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Laboratorio 1 La enzima catalasa y su acción sobre los alimentos

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Práctica: acción enzimática con modelo de la enzima catalasa.

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Tratamiento 5: Tejidos crudos cortados en cubos, con vinagre.

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Tratamiento 5: Tejidos crudos cortados en cubos, con vinagre.

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En una taza de agua, disolver dos cucharadas soperas de vinagre blanco o de manzana.

Colocar la misma cantidad de las muestras de los tejidos de hígado, papa y jitomate en vasos transparentes. Estos deben de estar cortados en cuadros pequeños y a temperatura ambiente. Agregar a cada vaso, 15 ml de agua con vinagre o hasta cubrir los tejidos y posteriormente 5 ml. de agua oxigenada. Observar la actividad de la enzima y comparar.

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Tratamiento 4: Tejidos crudos cortados en cubos, con bicarbonato de sodio.

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Tratamiento 4: Tejidos crudos cortados en cubos, con bicarbonato de sodio.

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En una taza de agua, disolver dos cucharadas soperas de bicarbonato de sodio.

Colocar la misma cantidad de las muestras de los tejidos de hígado, papa y jitomate en vasos transparentes. Estos deben de estar cortados en cuadros pequeños y a temperatura ambiente. Agregar a cada vaso, 15 ml de agua con bicarbonato o hasta cubrir los tejidos y posteriormente 5 ml. de agua oxigenada. Observar la actividad de la enzima y comparar.

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Procedimiento: Tomar una foto del estudiante realizando la práctica.

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Procedimiento: Tomar una foto del estudiante realizando la práctica.

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Tratamiento 3: Tejidos cocidos durante 8 a 10 minutos, cortados en cubos pequeños. 

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Tratamiento 3: Tejidos cocidos durante 8 a 10 minutos, cortados en cubos pequeños. 

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Hervir durante 10 minutos y por separado, cada uno de los tejidos (hígado, papa, jitomate). Escurrir el agua caliente, dejar enfriar unos minutos y agregar 5 ml de agua oxigenada. Observar la actividad de la enzima y comparar con los tratamientos previos.

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Tratamiento 2: Tejidos crudos y machacados.

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Tratamiento 2: Tejidos crudos y machacados.

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Colocar la misma cantidad de tejido de cada muestra (hígado, papa, jitomate). Con un mortero moler los tejidos, colocarlos en los vasos y agregar los 5 ml. de agua oxigenada. Comparar la reacción catalítica de la enzima con respecto al tratamiento 1.

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Tratamiento 1: tejidos crudos y cortados en cubos pequeños.

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Tratamiento 1: tejidos crudos y cortados en cubos pequeños.

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Colocar la misma cantidad de las muestras de los tejidos de hígado, papa y jitomate en vasos transparentes. Estos deben de estar cortados en cuadros pequeños y a temperatura ambiente.
Agregar 5 ml. de agua oxigenada a cada vaso y observar la reacción de la enzima catalasa.

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Materiales biológicos:
Hígado de res, papa, tomate verde o jitomate.
Otros:
Agua oxigenada (peróxido de hidrógeno), vasos transparentes, jeringa de 5 mililitros o taza medidora de cocina, balanza de cocina, recipiente para poner en baño maría las muestras, mortero o licuadora, cuchillo con filo, agua, vinagre blanco o de manzana y carbonato de sodio.