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Comentário de Geovanna Lara de Sousa Dantas no padlet de Emanuele Santos.

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Comentário de Geovanna Lara de Sousa Dantas no padlet de Emanuele Santos.

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Cinética com bioquímica :o Muito louco como tudo está ligado, né. Muito legal o seu padlet, Manu! Adorei a aplicação das imagens para a compreensão dos temas: enzimas alostéricas e constante de Michaelis.

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Bem pontuado sobre as enzimas alostéricas, não sabia que eram enzimas reguladoras e que atuam regulando as taxas das vias metabólicas. Pesquisei aqui e vi que para identificar essas enzimas é meio complicado...  

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Bem pontuado sobre as enzimas alostéricas, não sabia que eram enzimas reguladoras e que atuam regulando as taxas das vias metabólicas. Pesquisei aqui e vi que para identificar essas enzimas é meio complicado...  

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Comentário: Bruno de Oliveira Silva

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São proteínas que catalisam reações químicas diferentes no organismo, elas são moléculas grandes, constituídas de 20 aminoácidos diferentes quando catalisadoras, elas aceleram as reações químicas, sem serem destruídas no processo. Funcionalmente a presença de enzimas permite que reações ocorram em velocidade muito alta e em tempo reduzido  além de catalisadoras são seletivas, altamente específicas para determinada reação ou substrato, podendo regular sua atividade e concentração.

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Reações ezimaticas de zero e 1ª ordem e Concentração do substrato

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Reações ezimaticas de zero e 1ª ordem e Concentração do substrato

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Lei da ação em massa descreve que a velocidade de uma reação química é proporcional à massa de reagentes as reações podem ser categorizadas como reações de ordem zero, reações de primeira ordem e reação de segunda ordem. A principal diferença entre cinética de primeira ordem e ordem zero é que a taxa de cinética de primeira ordem depende da concentração de um reagente, enquanto a taxa de cinética de ordem zero não depende da concentração de reagentes.
Vários fatores afetam a atividade de uma enzima – pH, temperatura e substrato o parâmetro mais importante para comparar a atividade e o tipo de reação das enzimas é a concentração do substrato, primeiramente, o pH pode levar à desnaturação proteica, o aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação e por fim a concentração do substrato afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas.

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Uma enzima alostérica é uma proteína na qual ocorrem interações indiretas entre sítios diferentes, pela ligação de substratos e moléculas reguladoras (ligantes). A ligação de um ligante a um local específico é influenciada pela ligação de outro ligante efetor (ou ligante modulador) a um local diferente (alostérico) na enzima. Isso é conhecido como interações alostéricas ou interações cooperativas produzindo mudanças reversíveis na estrutura molecular da enzima, no nível da estrutura terciária e quaternária. Essas mudanças são conhecidas como mudanças conformacionais. Alostéria e catálise estão intimamente ligadas. Por causa disso, os efeitos alostéricos podem afetar as características da catálise, como a ligação do ligante e a liberação do ligante. A maioria das enzimas alostéricas é oligomérica; ou seja, são compostas de várias subunidades polipeptídi- cas, cada uma com um sítio ativo

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Concentração para a qual a velocidade da reação enzimática é a metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten.  Cada enzima possui um KM característico (kcat) para um dado substrato; este parâmetro é muitas vezes usado para demonstrar a força de ligação de um substrato à enzima. É também usada outra constante cinética, kcat, para descrever o comportamento de uma enzima, representando o número de moléculas de substrato que podem ser catalisadas por centro ativo por segundo.

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Nunca tinha escutado sobre as enzimas alostéricas e sua apresentação no pandlet sobre o assunto ajudou na compreensão! 

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Nunca tinha escutado sobre as enzimas alostéricas e sua apresentação no pandlet sobre o assunto ajudou na compreensão! 

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_Crísian

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Antes da chegada dos computadores, que permitem ajustar regressões não lineares de forma simples, podia chegar a ser realmente difícil estimar os valores de Km e Vmax nos gráficos não lineares. Vários pesquisadores concentraram os seus esforços em desenvolver métodos de linearização da equação de Michaelis-Menten, dando como resultado o gráfico de Lineweaver-Burk.  O gráfico de Lineweaver-Burk ou representação de duplo recíproco é a forma mais comum, e simples, de mostrar os dados da cinética enzimática. Para tal, tomam-se os valores inversos de ambos os lados da equação de Michaelis-Menten, o resultado deste tipo de representação é uma linha reta cuja equação é a da reta, sendo o ponto de interceção entre a reta e o eixo das ordenadas equivalente a 1/Vmax, e o ponto de intercepção entre a reta e o eixo de abcissas equivalente a -1/Km.  O gráfico de Lineweaver-Burke mostra o significado dos pontos de interceção entre a reta e os eixos de ordenadas, e do gradiente da velocidade.