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DANIEL MORENO SÁNCHEZ
¿Qué es?: Es una proteína presente en los leucocitos que sirve como un mecanismo de defensa contra antígenos; no obstante, también cumple una función de hemoproteína oxidando las lipoproteínas de baja densidad que se encuentran circulantes.

¿Por qué es un marcador cardiaco?: Sirve como indicador el MPO puesto que se relaciona con la disfunción endotelial y por ende un marcador de riesgo cardiovascular. Según la literatura, sirve como marcador, porque alcanza altos niveles en pacientes con diabetes de tipo mellitus, hipertensión arterial y en pacientes que han presentado infarto miocárdico; además, es de gran utilidad como marcador predictivo ya que según estudios, aparece mucho antes que otras proteínas como la CK, mioglobina o troponina

¿Cómo se determina la actividad de esta enzima?:    El procedimiento para cuantificar la MPO comienza centrifugando la muestra, posterior a ello, se recoge el sobrenadante (plasma) para luego agregarle peróxido de hidrógeno como sustrato de reacción enzimática. Posterior a ello se realizan tres lecturas en total, una por cada minuto que transcurre a 460 nm.

García, O; Pereira, N y Flores, R. (1998). Enzimas generadoras de especies reactivas del oxígeno: mieloperoxidasa. Revista Cubana de Investigación Biomédica. Vol. 17 (3). Recuperado de http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0864-03001998000300002

González, A; et al. (2018). Mieloperoxidasa como marcador de daño vascular. Acta Médica del Centro. Revista del Hospital Clínico Quirúrgico Arnaldo Milián Castro. Vol. 12 (2). Recuperado de http://www.revactamedicacentro.sld.cu/index.php/amc/article/view/900/1132

Millard, R y Tranter, M. (2014). Biomarcadores no troponı́nicos, complementarios, alternativos y presuntos, para el síndrome coronario agudo: nuevos recursos para los futuros instrumentos de cálculo del riesgo. Revista Española de Cardiología. Vol. 67 (4). p 312–320. Recuperado de https://www.revespcardiol.org/es-pdf-S0300893214000918

JAVIER ANDRÉS PEÑA YASNÓ
¿Dónde se encuentra?
Principalmente en el organismo y sus fuentes fundamentales las constituyen los leucocitos, macrófagos, pero también se ha encontrado en algunos fluidos corporales y algunos tejidos, aunque su sitio de producción está en la zona lisosomal del neutrófilo representando entre el 2 a 5% de sus proteínas .

Composición.
Constituida por 4 subunidades formando 2 homodímeros (cadena pesada alfa y una ligera beta). Los neutrófilos en su estructura contienen a la vez 4 formas de la enzima (compuesto I, II, III y una parte MPO nativa) con similitud en su composición aminoacídica y actividad.

METABOLISMO.
Se produce en la médula ósea en etapa temprana de la diferenciación del linaje mieloide, se almacena en neutrófilo y macrófagos solamente y se expresa durante la formación promielocítica (etapa donde se forman los gránulos primarios).

BIBLIOGRAFÍA.
-García Morales, Onel H, Pereira Roche, Nayade y Flores Sánchez, Rosa M. (1998). Enzimas generadoras de especies reactivas del oxígeno: mieloperoxidasa. Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas , 17 (3), 190-197. Recuperado en 01 de noviembre de 2020, de http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0864-03001998000300002&lng=es&tlng=es.

-Fanjul, AG (2018, 31 de marzo).Mieloperoxidasa como marcador de daño vascular | González Fanjul | Acta Médica del Centro. InfoMed. http://www.revactamedicacentro.sld.cu/index.php/amc/article/view/900/1132

- Sierra Vargas, Martha Patricia, Mendoza Atencio, Rexy del Socorro, Fernández Vega, Margarita, Fabián San Miguel, Ma. Guadalupe, & Hicks Gómez, Juan José. (2006). Incremento de la actividad de mieloperoxidasa plasmática en pacientes con asma asociada a diabetes mellitus tipo 2. Indicador de mayor desequilibrio homeostático. Revista del Instituto Nacional de Enfermedades Respiratorias, 19(3), 201-205. Recuperado en 01 de noviembre de 2020, de http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0187-75852006000300005&lng=es&tlng=es.

RODRIGUEZ CARDENAS LUISA CAMILA
Homocisteína
¿Por qué se solicita?

Para determinar si un individuo presenta un déficit de vitamina B12 o de folato. Algunos médicos pueden recomendar un estudio de la homocisteína en personas malnutridas y en individuos alcohólicos u drogodependientes.

En personas con un elevado riesgo de padecer un IAM o un ACV, ya que se ha demostrado que la homocisteína desempeña un papel importante en la progresión de la enfermedad cardiovascular (ECV).

La homocisteína se puede solicitar cuando en un recién nacido se detectan niveles aumentados de metionina, o si algún bebé presenta signos o síntomas de homocistinuria. Los bebés son normales al nacer pero, de no recibir tratamiento, desarrollan signos como luxación del cristalino, una figura esbelta, dedos finos y alargados y alteraciones óseas.

Diagnóstico.

El diagnóstico diferencial de los defectos metabólicos causantes de Homocistinuria se basa en la observación del perfil de aminoácidos en suero y orina. La cuantificación de estos se puede realizar por HPLC con detección fluorimétrica o electroquímica o bien por procedimientos inmunoenzimáticos automatizados.

Para la detección de homocisteína en orina, se utiliza el Test del Cianuro Nitroprusiato, técnica de screening para demostrar el aumento de la eliminación de los compuestos que contienen sulfhidrilo en la orina. Los sulfhidrilos oxidados son reducidos con cianuro de sodio para luego reaccionar con el nitroprusiato de sodio produciendo una coloración de rosa. Para diferenciar entre homocisteína y cistina se utiliza la Técnica del nitroprusiato de plata: la homocistina es reducida a la forma reactiva (homocisteína) por el nitrato de plata, mientras que la cistina permanece en la forma oxidada (no reactiva). La homocistina reacciona con el nitroprusiato para dar un complejo púrpura.

El ensayo enzimático para la detección de la homocisteína en sangre se basa en el ensayo cíclico enzimático.
Este se concibió para la determinación cuantitativa in vitro de la cantidad total de L-homocisteína en el suero sanguíneo o en el plasma.

Valores de referencia.

El proyecto de la Acción Concertada Europea de Homocisteína y Enfermedades Vasculares ha reconocido como rangos normales de homocisteína total en adultos de 5 a 15 mmol/L (media de 10 mmol/L).

Se ha denominado hiperhomocisteinemia a valores plasmáticos de homocisteína total mayores a 15 mmol/L. Esta hiperhomocisteinemia puede ser moderada (15 a 30 mmol/L), intermedia (30 a 100 mmol/L) y severa (mayores de 100 mmol/L)

Resultados.

Los niveles altos de homocisteína en sangre indican: deficiencias vitamínicas (vitamina B12, B6 o ácido fólico), enfermedades cardiacas (Los niveles excesivos de homocisteína se pueden acumular en las arterias y esto aumenta el riesgo de coágulos de sangre, ataque al corazón y accidente cerebrovascular) o trastornos hereditarios (homocistinuria: impide que el cuerpo descomponga ciertas proteínas).
Cuando los resultados de la prueba sugieren una homocistinuria, se solicitan a veces biopsias de hígado o de piel con la finalidad de determinar la actividad de la enzima cistationina beta-sintasa (CBS).

Bibliografía.

Clarke R, Bennett DA, Parish S, Verhoef P, Dötsch-Klerk M, et al. (2012) Homocysteine and Coronary Heart Disease: Meta-analysis of MTHFR Case-Control Studies, Avoiding Publication Bias. PLoS Med 9(2): e1001177. doi:10.1371/journal.pmed.1001177

Pagana, K. D. & Pagana, T. J. (© 2013). Mosby's Diagnostic and Laboratory Test Reference 11th Edition: Mosby, Inc., Saint Louis, MO.

Homocistinuria. MedlinePlus Medical Encyclopedia. http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/001199.htm

Enfermedad de las arterias / Niveles altos de homocsiteína: como se afectan los vasos sanguíneos. Familydoctor.org. http://es.familydoctor.org/familydoctor/es/diseases-conditions/coronary-artery-disease/causes-risk-factors/high-homocysteine-level-how-it-affects-your-blood-vessels.html

Baloghova, J. et. al. Dermatologic Manifestations of Homocystinuria. Medscape. http://emedicine.medscape.com/article/1115062-overview

Couce ML1; Balcells S2; Dalmau J3; Grinberg D2; Rodés M4; Vilaseca MA5Protocolo de diagnóstico y tratamiento de homocistinuria.

Diagnostico de homocistinuria y deficiencia de Adenilosuccinato Liasa a través de técnicas químicas, bioquímicas y moleculares. Marta Bermúdez PhD. Instituto de Genética Humana Pontificia Universidad Javeriana, Bogotá, Colombia – Universidad Colegio Mayor de Cundinamarca, Bogotá, Colombia. Yina Carrillo Bsc. Universidad Colegio Mayor de Cundinamarca, Bogotá, Colombia. Recibido:13-04-2005 / Aceptado:26-05-2005

SÁNCHEZ BERNAL ANGIE CAMILA
Homocisteína

¿Qué es? ¿Cómo es?

Es un aminoácido que contiene azufre, que tiene como fórmula molecular C4H9N1O2S1.
¿De dónde proviene? Función

Este se origina del metabolismo de la metionina (principalmente este proceso se da en el hígado), el cual es un aminoácido esencial por ello se obtiene de las proteínas de los alimentos que consumimos en la dieta. El proceso de metionina a homocisteína se da de la siguiente manera: Entonces la metionina entra al cuerpo, y gracias a la metionina sintasa con el cofactor vitamina B12, se convierte a homocisteína, luego de ello esta se une a una serina generando cistationina y con ayuda de la enzima cistationa B-sintasa y con el cofactor Vitamina B6 pasará a ser cisteína y esta será eliminada por el riñón. Pero esta reacción también puede ser inversa, por lo tanto, la cisteína podrá convertirse en metionina gracias a la 5 metilentetrahidrofolato, haciendo una re metilación.
La función que tiene este aminoácido en el cuerpo es que hacen parte de la transferencia de grupos metilos en el metabolismo celular. Además, se convierte en otras sustancias que el cuerpo necesita, como la cisteína que es un aminoácido no esencial. El aumento de esta puede significar daños en las arterias.
¿Cómo se hace la prueba? Y ¿Qué enfermedades diagnostica?

Debido a que este aminoácido se puede acumular en las arterias y puede producir una degeneración de estas, lo que se denomina como arterioesclerosis, y la aterosclerosis. Esto debido a que la acumulación de homocisteína en las arterias, va a generar la formación de radicales libres y estos por afinidad se unen al LDL formando cúmulos los cuales son extraños para el cuerpo y van a activar los macrófagos que gracias a su actividad fagocítica dejara residuos lo que hará que se formen placas en las arterias obstruyendo el paso de otras sustancias, dañando la misma.
Bibliografía
- Pintó X. La homocisteína como factor cardiovascular. ELSEVIER. vol. 36. núm 5. páginas 179-185. recuperado de: https://www.elsevier.es/es-revista-medicina-integral-63-articulo-la-homocisteina-como-factor-riesgo-10022224
- Homocisteína-Fisiología de aminoácidos (2020). [video]. Recuperado de: https://www.youtube.com/watch?v=E9euAwfeBqs
-Suárez García, I., Gómez Cerezo, J.F., Ríos Blanco, J.J., Barbado Hernández, F.J., & Vázquez Rodríguez, J.J.. (2001). La homocisteína: ¿El factor de riesgo cardiovascular del próximo milenio?. Anales de Medicina Interna, 18(4), 53-59. Recuperado en 29 de octubre de 2020, de:
http://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0212-71992001000400010

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CK-MB: DIAGNOSTICO DEL INFARTO DEL MIOCARDIO:

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CK-MB: DIAGNOSTICO DEL INFARTO DEL MIOCARDIO:

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ESTO ES DE LA MESA 1

Este examen utiliza la medición de los valores sanguineos de proteinas que tienen especificidad cardiaca, es decir, biomarcadores cardiacos. El músculo miocárdico es el unico que contiene más del 5% de la actividad de la CK en forma de CK2 o MB. Si la MB aparece en plasma directamente nos indica que es infarto de miocardio ya que es específica para este.
Después del infarto aparece la CK-MB aproximadamente de 4 a 8 horas desde el comienzo del dolor torácico, tiene su actividad máxima aproximadamente a las 24 horas y vuelve a su valor normal de 48 a 72 horas. Acompañado de esto ciertas proteínas reguladoras que intervienen en la contractibilidad del miocardio (Troponina I y T) se liberan en el plasma debido a la lesión del tejido cardíaco.

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MESA 1  CK-MB  y VARIABILIDAD BIOLÓGICA VERIFICADA O CREADA POR EL LABORATORIO.

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MESA 1  CK-MB  y VARIABILIDAD BIOLÓGICA VERIFICADA O CREADA POR EL LABORATORIO.

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AVENDAÑO PIRA CLAUDIA MARILY:

BUITRAGO PÉREZ MARÍA PAULA:
CK-MB: DIAGNOSTICO DEL INFARTO DEL MIOCARDIO: Este

CAÑON CASTAÑEDA LUISA NATALIA:
Variabilidad biológica: Se refiere al limite entre lo patológico y lo normal, estos limites son necesarios para establecer un diagnostico, y deben ser fundamentados científica y epidemiológicamente. Es necesario para hacer un diagnostico clínico. Estos valores están sujetos a cambios o fluctuaciones a través del tiempo por factores fisiológicos o patológicos que influyan en el fluido biológico.

Variación biológica intraindividual: Cambios en la concentración de los componentes de los fluidos   biológicos en torno a un punto de equilibrio.

Variación biológica interindividual: Diferencias en el punto de equilibrio de los componentes de los fluidos biológicos entre distintas personas.

Video MUY explicativo de la variabilidad biológica https://www.youtube.com/watch?v=atzgIlaUCEc

Se puede clasificar en cuatro categorías:
Variabilidad fisiológica: A causa de variaciones metabólicas y también otros procesos fisiológicos, con factores no modificables como edad, raza, sexo, etc. Y otros factores modificables como dieta y ejercicio
Variabilidad patológica: A causa de enfermedades (varia mas si es grave)
Variabilidad iatrogénica: A causa de medicamentos o proceso terapéutico.
Video sobre variación biológica con medicamentos https://www.youtube.com/watch?v=lvUotTRkYww
Variación biológica aleatoria: A causa de la técnica analítica usada.

En cuanto a la variabilidad biológica aportada por el fabricante, estas variaciones modificadas por los factores ya antes mencionados ya vienen indicadas en el kit o herramienta que estemos utilizando, en cambio, en la variabilidad biológica creada por el laboratorio, se deben adquirir equipos analíticas y reactivos (que estén validados por organismos internacionales) para realizar  nuestras estandarizaciones y determinar nuestros valores, factores biológicos y resultados normales y anormales o patológicos.

Bibliografía:  Remache Tipán.  Determinación de la variabilidad biológica intra e interindividual
de los biomarcadores sanguíneos, en los pacientes con enfermedad renal crónica
estadio 5, en hemodiálisis, del CMFIEDM, aplicando la metodología de química
seca. 2018.  Universidad Central del Ecuador, facultad de ciencias
químicas, carrera de bioquímica clínica. Tomado de
http://www.dspace.uce.edu.ec/bitstream/25000/15228/1/T-UCE-0008-BC023-2018.pdf

Terrés-Speziale.  Importancia de la variabilidad biológica y de la relevancia médica.  G Rev Mex Patol Clin, Vol. 50, Núm. 3, pp 118-128 • Julio - Septiembre, 2003. Tomado de https://www.medigraphic.com/pdfs/patol/pt-2003/pt033b.pdf

Ricos; et al.  Variación biológica. Revisión desde una perspectiva práctica.  2010. https://doi.org/10.1016/j.labcli.2010.07.003. Tomado de file:///C:/Users/natal/Downloads/S1888400810000619%20(3).pdf

CORTES SANCHEZ VIVIANA ANDREA
En 1989 el termino biomarcador fue definido como aquel parametro biologico medible y cuantificable que sirve como indice de salud  fisiologicamente relacionado con la evaluacion, riesgo y diagnostico de enfermedad.
El biomarcador puede ser medido a partir de:
* Biomuestra: Sangre, orina o tejido
* Registo del paciente: Presion sanguinea, electrocardiograma o Holter
El biomarcador es util para:
* Indicador de una enfermedad
* Estadificar la enfermedad
* Pronostico de la enfermedad

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LOPEZ CASTELLANOS YENIFER JULIETH

Otros nombres
CK (creatina
kinasa)es también conocida como CK total o creatina fosfoquinasa
es un enzima que se
encuentra en el corazón, el cerebro, el músculo esquelético y algunos otros .
Ante una lesión o daño muscular se liberan en sangre cantidades importantes de
CK en la sangre se
encuentra en cantidades bajas y esta proviene de los musculos esqueleticos,pero
si daño en el musculo que afecte en su produccion y consumo esta CK se va a ver
aumentada en sangre
¿para que hacemos su análisis?
Para hacer la
detección y diagnostico principalmente de un  infarto al miocardio o de
enfermedades asociadas
al daño muscular

¿que muestra se utiliza para el análisis?
se utiliza una
muestra de sangre venosa y No necesita preparación previa del paciente
resultados a considerar como normales en casos especiales

por ejemplo en personas musculosas tienen la CK más elevada, y por esta razón los hombres tienden a tener valores de CK más altos que las mujeres.

Cualquier tipo de lesión o daño muscular, incluso las inyecciones, puede hacer aumentar transitoriamente la CK.

en mujeres embarazadas el CK esta disminuido en las primeras etapas del embarazo

Resultados que no son normales
si el paciente en una primera determinación y luego en otra va aumentado ,significa que hay una lesión muscular reciente,y si posteriormente disminuye es porque la lesion fue disminuyendo si de los contrario aumenta hay una persistencia en la lesion
Se pueden observar concentraciones elevadas de CK en algunas enfermedades musculares (miopatías), debidas a diferentes causas. En función de la gravedad de la lesión muscular los valores de CK pueden estar más o menos elevados. En las personas con rabdomiolisis(ruptura bruca del tejido) la concentración de CK puede estar 100 veces por encima del límite que se considera normal, o incluso más elevada
por ejemplo esta aumentada en casos de

Lesiones por compresión y aplastamiento muscular, traumatismos, quemaduras y electrocución

Miopatías hereditarias

sindromes endocrinos

Cirugías prolongadas.

Ejercicio físico intenso.

BIBLIOGRAFIA:
* labtest(2020) Creatina quinasa (CK).labtest Recuperado de: https://labtestsonline.es/tests/creatina-quinasa

MOLINA PARDO MARIA FERNANDA
Isoenzimas CK:

Variabilidad Biológica:
Para la determinación de la CK, se debe tener en cuenta el sexo y la edad de los pacientes y así determinar los rangos de variabilidad biológicos:
- Hombres: < 190 U/L
- Mujeres: < 166 U/L
La CK se encuentra en su mayoría en el musculo cardiaco, musculo esquelético y cerebro, es por esto que cuando se lesionan las células de alguno de estos tejidos se elevan los valores séricos de esta enzima.

Seguimiento CK:
Las concentraciones de CK pueden variar con el paso de las horas, su elevación se da luego de 6 horas de que ocurre el daño, si la lesión no es persistente el valor máximo se alcanza a las 18 horas luego del daño, y luego de 2-3 días los valores regresan a la normalidad.

Factores de Interferencia:
- Las Inyecciones IM al generar daño tisular pueden elevar los valores de CK.
- Realización de ejercicio en exceso previo a la toma de la muestra genera cifras elevadas.
- Operaciones recientes también pueden elevar los valores de CK.
- Embarazo en etapas tempranas y sobre todo en mujeres de contextura muy delgada.
- Existen diferentes fármacos o sustancias que pueden elevar la CK, pueden ser: Alcohol, algunos antibióticos, anticoagulantes, anestésicos, opioides, estatinas.

¿ Cómo se Realiza la Prueba?
Para la toma de la muestra, se deben tener las precauciones e indicaciones igual que con cualquier otra muestra de sangre, sin embargo para esta prueba el paciente no requiere de ningún tipo de preparación especial.

BIBLIOGRAFIA:
* Pagana K, Pagana T (2015) Laboratorio Clínico, Indicaciones e Interpretación de Resultados. Pg. 274-280 Editorial Manual Moderno. Recuperado de: https://www.librosalud.com/libros/laboratorio-clinico-indicaciones-e-interpretacion-de-resultados-pagana/
* Staywell Company (2015) Página web mychart.geisinger. Creatina-cinasa con isoenzimas en suero. Recuperado de: https://mychart.geisinger.org/staywel/html/Lab%20Tests/167,creatine-kinase-isoenzyme-serum-ES.html

| MORA GONZALEZ LAURA SOFIA

La CK es una enzima con distribución prácticamente universal en todos los tejidos, ya que cataliza una reacción de transferencia de energía, como la fosforilación de la creatina a creatina fosfato.

Se localiza preferentemente en la musculatura estriada; por ello, sus valores de referencia dependen de la masa muscular y son superiores en varones que en mujeres.

Elevación: 4-6 horas

Pico máximo: 12-24 horas Normalización: 36-48 horas

La mioglobina es una proteína de localización citoplasmática cuyo bajo peso molecular (18 kDa) le permite alcanzar rápidamente la circulación tras alteraciones moderadas de la permeabilidad celular.

La mioglobina se libera precozmente tras el inicio del dolor torácico, pudiéndose detectar el aumento de sus concentraciones, en algunos casos, a partir de la primera o segunda hora de evolución del Infarto de Miocardio.

La mioglobina alcanza su máxima concentración en plasma entre las 6 y 12 h post-IAM, y desaparece de la circulación a las 12-24 h del mismo como consecuencia de su rápido aclaramiento renal.

Mediante el empleo de anticuerpos monoclonales aplicados a inmunoanálisis sin isótopos radiactivos puede medirse la mioglobina en minutos y, en consecuencia, utilizarse para el diagnóstico precoz del IAM.

Elevación: 1-3 horas

Pico máximo: 6-7 horas

Normalización: 24 horas
Se usa como Marcador precoz, valor predictivo 100% negativo para IAM. Monitorea el re - infarto y evalúa el éxito de la terapia trombolítica.

BIBLIOGRAFIA

Pope JH, Aufderheide TP, Ruthazer R, Worland RH, Feldman JA, Berhansky JR, et al.Missed diagnoses of acute cardiac ischemia in the emergency department..

N Engl J Med, 342 (2000), pp. 1163-70

http://dx.doi.org/10.1056/NEJM200004203421603 |

Bar-Or D, Lau E, Winkler JV..

A novel assay for cobalt-albumin binding and its potential as a marker for myocardial ischemia-a preliminary report.J Emerg Med, 19 (2000), pp. 311-5

Saray Daniela Mora Ospina
¿Qué muestra se utiliza?
Se puede utilizar una muestra de sangre extraída por venopunción o una muestra de orina aleatoria.
¿Para que se solicita?
La mioglobina se solicita ante lesiones musculares extensas, por ejemplo, a consecuencia de traumatismos, de distrofias musculares, convulsiones, miositis e infarto agudo de miocardio.
¿Que significa del resultado?
Los resultados se indican en microgramos por litro (mcg/L). Los resultados normales son menores de 90 mcg/L.
Si hay aumento de la mioglobina puede significar que tenga daño muscular, pero no muestra en dónde se produjo el daño y se recomienda realizar otros exámenes para verificar este diagnóstico, además puede ser por:

Cirugía

Determinadas infecciones

Venenos y determinados medicamentos

Afecciones, como la distrofia muscular

Ejercicio extenuante en forma inusual

Insuficiencia renal

Hipertermia maligna

Si hay una disminución  puede ser por:

Artritis reumatoide

Miastenia grave

Anticuerpos contra la mioglobina en su sangre

En orina, los niveles de mioglobina suelen ser muy bajos o indetectables.

¿Como se realiza la prueba?
Existen pruebas rápidas como Mioglobina/CKMB/ Troponin I combo en casete que puede ser con sangre total, suero o plasma donde nos ayuda para detectar un infarto agudo de miocardio.
¿ Preparación para el examen?
Para esta prueba no se requiere ninguna preparación especial, pero es recomendable que el paciente indique los medicamentos de base y no beba en exceso.
Unión del oxígeno
La mioglobina tiene mayor afinidad al oxígeno por ello es una buena proteína de almacenamiento mientras que la hemoglobina es un buen transportador de oxígeno.
Bibliografía

Mioglobina. (s. f.-b). Química.es. Recuperado 11 de noviembre de 2020, de https://www.quimica.es/enciclopedia/Mioglobina.html

Myoglobin (Blood). (2015). The StayWell Company, de https://mychart.geisinger.org/staywel/html/Lab%20Tests/167,myoglobin-blood-ES.html

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MESA 5 PEPTIDOS NATRIURÉTICOS, PCR ULTRASENSIBLE Y VARIABILIDAD BIOLÓGICA SEGÚN EL FABRICANTE

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MESA 5 PEPTIDOS NATRIURÉTICOS, PCR ULTRASENSIBLE Y VARIABILIDAD BIOLÓGICA SEGÚN EL FABRICANTE

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JUAN FELIPE TRIANA GAITÁN
Se refiere a una familia de hormonas que son producidas directamente por el corazón. En esta familia encontramos 3 tipos de hormonas, que serían: El péptido natriurético auricular (PNA), el péptido natriurético cerebral (PNB) y el péptido natriurético endotelial (PNC).
El PNA es liberado en las aurículas y ventrículos, el PNB es liberado en los ventrículos y en el cerebro y el PNC es secretado en endotelios de los vasos renales, pulmonares y coronarios. Además, este último es un vasodilatador selectivo, independiente del endotelio. Estas hormonas generan sus efectos biológicos al ligarse a receptores específicos que se encuentran en la superficie de células endoteliales, epiteliales y también en la superficie de las células vasculares musculares lisas. En el caso del PNA y el PNB, estos se unen a un receptor ligado a la guanilil ciclasa (receptor de señalización intracelular), este receptor es conocido como el receptor RPN-A. Tienen la función de: La natriuresis (proceso de excreción de sodio en orina), generar la vasodilatación arterial, inhibición del SRAA (sistema renina-angiotensina-aldosterona), del SNS (Sistema Nervioso Simpático), y de Endotelina, incrementar la permeabilidad capilar y favorecer la antimitogénesis. Mientras que el PNC se une al receptor llamado RPN-B. y este tiene una efectuación en la vasodilatación arterial y venosa, en la inhibición de Endotelina, en la antimitogénesis y por último en la natriuresis, pero en cantidades mínimas. Independientemente del receptor, los tres péptidos son removidos de la circulación por el receptor RPN-C, y también serán degradados por la enzima endopeptidasa 24 (EPN).

En casos clínicos, se hace un análisis de estas sustancias para descartar o diagnosticar una insuficiencia cardíaca, ya que estas aumentan cuando se genera este tipo de patología. En el caso de que se haya diagnosticado una insuficiencia cardíaca, se usaría también para saber que tan grave es la insuficiencia, adecuar un tratamiento y revisar si el tratamiento es efectivo.

https://sisbib.unmsm.edu.pe/bvrevistas/cardiologia/v28_n1/pepti_natri.htm

ANGIE JULIETTE TEUTA ESPINOSA
La proteína C reactiva (PCR) es una proteína que se sintetiza en el hígado y se libera a la circulación sanguínea. Su concentración aumenta en presencia de inflamación y de infección, así como después de un infarto agudo de miocardio (IAM), intervenciones quirúrgicas y traumatismos. Es una de las proteínas a las que a menudo se conoce con el nombre de reactantes de fase aguda. La prueba ultrasensible (proteína C reactiva ultrasensible) permite medir la PCR cuando la proteína se encuentra en cantidades muy pequeñas, siendo su principal utilidad la de identificar la existencia de un mínimo estado de inflamación, asociado a riesgo de desarrollar enfermedad cardiovascular.

Existen dos maneras de medir la PCR: la prueba para PCR convencional o estándar y la prueba ultrasensible (PCR-us). Cada una de estas pruebas mide la misma proteína en sangre aunque entre unos rangos de concentración distintos y con distinta finalidad.

La prueba convencional (PCR) mide cantidades elevadas de PCR para detectar enfermedades o procesos que causan inflamación importante. Mide cantidades de PCR que oscilan entre los 10 y los 1000 mg/L.

La prueba ultrasensible (PCR-us o us-CRP por sus siglas en inglés) es capaz de medir concentraciones muy bajas de esta proteína que no llegan a detectarse con la técnica convencional; la finalidad de la prueba ultrasensible es la de evaluar el riesgo cardiovascular de un individuo. Mide concentraciones de PCR entre 0.5 y 10 mg/L.

Su función es la de identificar la existencia de algún tipo de inflamación asociado al desarrollo de alguna enfermedad cardiovascular.
https://labtestsonline.es/tests/proteina-c-reactiva-ultrasensible

https://www.medigraphic.com/pdfs/medlab/myl-2008/myl089-10c.pdf

DIRLEY MARITZA URREA GONZALES
Variabilidad biológica: Nos ayuda en el control de calidad y exactitud clínica en un laboratorio, ya que nos permite discriminar a un individuo entre un grupo poblacional, en lo que a patologías y enfermedades se refiere. La discriminación nos ayuda a tener u control del estado y salud del paciente, en tanto a la evolución de la enfermedad y su tratamiento. Debemos pensar que no todos los individuos reaccionan igual a los medicamentos o antibióticos frente a una enfermedad, por eso necesitamos la información dada por el fabricante para conocer las fuentes de variación, como por ejemplo, los cambios del efecto por la edad, el sexo, la alimentación que debe tomar, los cuidados, etc.  El concepto de límites de referencia, aceptado desde 1979 por el Panel de Expertos de la IFCC, ha hecho obsoleto el uso de viejos términos, tales como “cifras normales”, “valores normales”, “rango normal”, “límites normales”, etcétera. La variabilidad de se puede dividir en varias secciones: El valor verdadero, el valor asignado, el cual lo asigna el fabricante a sus productos, valor esperado, y por último el valor observado; des esta manera, se podría conocer la exactitud y veracidad de los resultados.

https://es.slideshare.net/yerkob/variabilidad-biologica

https://www.medigraphic.com/pdfs/patol/pt-2003/pt033b.pdf

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DIAZ CUBILLOS FRANCY ALEJANDRA

LDH lactato deshidrogenasa es una enzima catalizadora la cual se encuentra en muchos tejidos del cuerpo pero principalmente en el corazón, hígado, riñones, cerebro, pulmones y músculos.
Esta enzima se encarga de la transferencia de electrones para convertir piruvato en ácido láctico durante condiciones bajas de oxigeno en células de trabajo activo como las del corazón.
En el hígado la LDH tiene una función inversa donde convierte el lactato a piruvato, ya que  provee una fuente de carbono para la síntesis de la glucosa, después esta glucosa producida por el hígado repone la fuente de carbohidratos almacenados en las células musculares.
La determinación de la actividad LDH en suero tiene una gran variedad de aplicaciones clínicas. Por ser una enzima intracelular, su elevación es índice de daño tisular con la consecuente liberación de ésta a la circulación. La determinación de la isoenzima predominante en suero posibilita la identificación del órgano comprometido

Medición de actividad enzimática de la LDH (espectrofotometrìa)
La determinación de la actividad de la LDH  se basa en el monitoreo de la aparición de la coenzima reducida NADH, que absorbe luz a 340 nm. Es posible calcular cuanta NADH se forma por unidad de tiempo tras la observación del aumento de la absorbancia y conociendo la velocidad del incremento, siendo posible convertirlo a unidades de actividad enzimatica. La actividad enzimática se define como la cantidad de producto catalizado por una enzima en una reacción específica por unidad de tiempo:

actividad = cantidad de producto
---------------------                                       tiempo
Generalmente la actividad enzimática se expresa en micromoles de producto por minuto:  1 unidad de actividad (U) = 1 µmol / min
Por otro lado es posible  conocer la concentración de enzima en una muestra, calculando cuantas unidades de actividad están presentes en un cierto volumen, esto se conoce como actividad relativa y generalmente se mide en unidades por mililitro: (actividad relativa = unidades / mL = U / mL); y la actividad específica describe la relación entre unidades de actividad enzimática y los miligramos de proteína total en la muestra.
(actividad específica = U / mg de proteína )

Bibliografia
- Universidad autónoma metropolitana (2014).Manual de practicas de laboratorio de bioquímica. Recuperado de: http://www.cua.uam.mx/pdf/MANUAL_PRACTICAS_LAB_BQ_ISBN.pdf
- Worthington biochemhttp. (2018) LDH: lactato deshidrogenasa.Recuperado de://www.worthington-biochem.com/LDH/default.html

GUAQUETA RICAURTE LAURA VALENTINA
La prueba de lactato deshidrogenasa hace parte del análisis clínico que se realiza para determinar el perfil cardíaco de un paciente. Resulta de gran importancia, pues permite detectar posibles infartos y/o enfermedades cardíacas; y este en específico, posibilita localizar la causa de una lesión tisular y monitorizar su progresión. (Lab. Durán Bellido)
Previo a las indicaciones del proceso de toma de muestra y análisis de la misma, es importante describir el comportamiento de esta enzima: la LDH se eleva cuando sucede el infarto de miocardio, entre las 12 a 24 horas desde su inicio, y alcanza su máximo nivel al segundo o tercer día, y se normaliza, aproximadamente, al décimo día. (Naizir Laboratorio Clínico)
Pasando a la toma de la muestra, primero se deben mencionar las condiciones del paciente: Evitar el ejercicio intenso 72 horas previo al examen, así como la ingesta de alcohol, pues altera los niveles de LDH. Presentarse en ayuno, preferiblemente. Una vez el paciente cumpla con estas condiciones, el profesional de la salud tomará una muestra de sangre, cuidando de no causar hemólisis, para posteriormente centrifugar y obtener suero libre. (Naizir Laboratorio Clínico)
Por último, dependiendo del kit comercial que se maneje en el laboratorio, se prepararán o solo emplearán los reactivos, siguiendo las instrucciones del inserto, de igual forma para el cálculo de los niveles de LDH y posterior reporte.
Ejemplo de inserto: https://www.yumpu.com/es/document/read/13109690/lactato-deshidrogenasa-sl
Bibliografía:
Lab. Durán Bellido. (s.f.). Perfil Cardiaco. Obtenido de Laboratorio de análisis clínico: http://laboratoriodeanalisisclinicos.com/analisis-clinicos-medicina-personalizada/perfil-cardiaco/

Naizir Laboratorio Clínico. (s.f.). Listado de Exámenes de Laboratorio. Obtenido de Naizir Laboratorio Clínico: https://www.laboratorionaizir.com/index.php?option=com_glossary&letter=D&id=86&Itemid=77

Yumtu. (s.f.). Diagnostic Chemicals Limited. Obtenido de Yumtu: https://www.yumpu.com/es/document/read/13109690/lactato-deshidrogenasa-sl

ESCOBAR MURCIA BRAYAN EDUARDO:

- GOT (aspartato aminotrasferasa): Esta enzima se ubica predominantemente en corazón e hígado y se clasifica como bilocular al estar presente tanto en citoplasma como mitocondria. Cada molécula de AST posee 2 moléculas de de una co-enzima de un
derivado de la vitamina B
conocido como fosfato de pirodoxal. Estos monomeros tienen una masa molecular de alrededor de 45000.
Funciona como biomarcador usualmente utilizado en patologías de daño hepático, Sin embargo, también se relaciona de manera amplia con enfermedades subyacentes a otros tejidos. Es por ello que en el diagnostico diferencial se debe tener a consideración daños en la función renal, cardíaca y endocrina. Una alteración en dichos tejidos se relaciona con mayor producción de la enzima circulante.

Significado clínico:
Cardíaco: De 6 a 8 horas después de ocurrir un infarto agudo de miocardio ocurre un aumento moderado en los niveles de la enzima. Dichos niveles alcanzarán su pico a las 48 horas y una vez transcurrido de 6 a 8 días volverán a la normalidad.

Hepático: Especialmente cuando ocurre hepatitis con necrosis pero también en otras afecciones hepáticas se observan niveles muy elevados de GOT

Como podemos observar la liberación incrementada de la enzima aspartato aminotrasferasa no es específica para infarto agudo de miocardio dado que

en enfermedades hepáticas o de musculo esquelético también se presenta este suceso. Con el fin de identificar cual es la razón de la elevación de las transaminasas en un paciente, se lleva a cabo un análisis conjunto de las enzimas aspartato aminotransferasa y Alanino aminotransferasa, la cual se ubica principalmente en los hepatocitos.

En el caso en el cual aumenten tanto los niveles de AST como ALT, será indicio de una alteración hepática.

Por otra parte, si se detectan niveles incrementados de AST manteniéndose normales los valores de ALT, será indicativo de alteración cardíaca.

El método por el cual se realiza el estudio es análisis espectrofotométrico, utilizando una enzima llamada malato deshidrogenasa y NADH como cofactor, reduce el oxalacetato producto de la acción de la AST. Obteniéndose malato y NAD.

Finalmente la velocidad de decrecimiento en la concentración de NADH será directamente proporcional a la concentración de AST en la muestra de interés.

L-Aspartato + 2-Cetoglutarato L---
AST/GOT--------> Glutamato + Oxalacetato.

Oxalacetato + NADH + H ---MDH---------> + L-Malato + NAD⁺

Referencias:

Bustamante, V., Arab, J. P., Terc, F., Poggi, H., Goycoolea, M., Arrese, M., ... & Benítez, C. (2016). Aumento aislado y sostenido de aspartato aminotransferasa por presencia de macroenzimas: Caso clínico. Revista médica de Chile, 144(8), 1078-1082.

CLI, S., & CA, N. GOT (AST).
https://www.wiener-lab.com.ar/VademecumDocumentos/Vademecum%20espanol/got_uv_aa_sp.pdf

Kinet, R. T., Blank, K. M. R., Decrea, D., Abs, P. C., Linear, R. O. P., & Linear, T. P. GOT (AST) IVD. Recuperado de: https://www.spinreact.com.mx/public/_pdf/41270.pdf

Tomas, G. (S.f). Aspartato aminotransferasa y alanina aminotransferasa.
Estudio critico de los metodos utilizados para su determinacion. QUIMICA CLINICA (2), 127-138.