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Paola Guadalupe Alva Lugo
Oscar Arturo Gonzalez Avalos
Ingrid Guerrero Estudillo
Alma Graciela Lara Mendoza
Laura Natalia Ramirez Ortega
Leticia Jazmín Torres Bernal

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Enzimas: Estructura, Características y Funciones

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El inhibidor se puede unir al complejo enzima-sustrato y/o a la enzima creando cambios conformacionales en el sitio activo, quedando este bloqueado.

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El inhibidor se une al sitio activo de la enzima.

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La holoenzima es la forma activa que consta de la unión estructural de la apoenzima (estructura proteica) y una coenzima (metal o molécula orgánica)

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Formas múltiples de una enzima determinada presente en un mismo organismo o en una célula. Si bien todas catalizan la misma reacción, lo hacen a diferentes velocidades y diferente constante de afinidad (Km)

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El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato.

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Km: afinidad enzima-sustrato.
Vmax: actividad enzimática de la concentración de enzima.
Kcat: constante de la velocidad de conversión de ES a EP.
Constante de específicidad: indica cual es el mejor S para una E.