# data[].attributes.headline
1. Ознакомьтесь со с

# data[].attributes.body
1. Ознакомьтесь со структурой лизоцима по иллюстрациям и статьям.
2. Подсчитайте количество аминокислот каждого вида. Выберете для каждой аминокислоты определенный цвет пластилина. Запишите выбранную цветовую гамму!
3. Отрежьте проволку для основы белка. Рекомендую брать отрезок не более 40 см.
4. Соберите набор аминокислот из пластилина на проволоке. У вас получится первичная структура белка!
5. Чтобы собрать вторичную структуру, вашу цепочку аминокислот необходимо собрать в равномерные складки по всей длине. Размер одной складки - 2-3 аминокислоты. У вас получится иллюстрация водородных связей.
6. Найдите на своем белке аминокислоты цистеина (Цис). Как серосодержащие, они будут притягиваться друг к другу и образовывать дисульфидные мостики. Притяните их друг к другу.
7. Финишная прямая. Закончите формование белка, притянув друг к другу активные центры (см. иллюстрацию со структурой лизоцима). Это тоже водородные связи.
8. Вы прекрасны. У вас получился белок лизоцим. Поздравляю, из вас получилась отличная рибосома

# data[].attributes.headline
Список аминокислот (рус)

# data[].attributes.subject
Список аминокислот (рус)

# data[].attributes.headline
Список аминокислот

# data[].attributes.subject
Список аминокислот

# data[].attributes.headline
Структуры белка

# data[].attributes.subject
Структуры белка

# data[].attributes.headline
Лизоцим (рус)

# data[].attributes.subject
Лизоцим (рус)

# data[].attributes.headline
Алгоритм работы

# data[].attributes.subject
Алгоритм работы

# data[].attributes.attachment_link.readable_text
Ферменты

Ферменты - биологические катализаторы. Почти все ферменты - белки. (Известно небольшое число молекул РНК, обладающих каталитической активностью).

Общие свойства ферментов как катализаторов:

1. Ферменты не сдвигают равновесия реакции

2. Ферменты снижают энергию активации для катализируемых ими реакций

Особые свойства ферментов как катализаторов:

1. Высокая каталитическая активность. Ферменты ускоряют реакции, по крайней мере, в миллион раз

2. Высокая специфичность

3. Стереоспецифичность

4. Лабильность - чувствительность к условиям среды

5. Активность ферментов может регулироваться

Первым этапом катализа является образование фермент-субстратного комплекса. При этом субстрат

связывается с активным центром

Активный центр фермента - это

участок, который связывает субстраты (и простетическую группу, если она есть) и в котором содержатся аминокислотные остатки, непосредственно участвующие в образовании или разрыве химических связей. Такие остатки называют каталитическими группами.

Общие свойства активных центров:

1. На активный центр приходится относительно малая часть от общего количества аминокислот фермента.

2. Активный центр - трехмерное образование.

3. Активный центр имеет форму узкого углубления или щели. В нем создаются особые, отличные от водной среды условия.

4. Специфичность связывания зависит от строго определенного расположения атомов в активном центре.

Лизоцим - первичная структура. АК активного центра - красные

Основные модели, объясняющие специфичность взаимодействия фермента и субстрата:

2. Модель индуцированного соответствия.

Ферментсубстратный комплекс

2. Модель индуцированного соответствия.

Ферментсубстратный комплекс

Активный центр приспосабливается к форме субстрата

# data[].attributes.attachment_link.title
Тема 3 - Ферменты - лекция 1

# data[].attributes.attachment_link.description
Работа по теме: Тема 3 - Ферменты - лекция 1. ВУЗ: КНИТУ.

# data[].attributes.headline
Первичная структура лизоцима

# data[].attributes.subject
Первичная структура лизоцима

# data[].attributes.headline
Изображение лизоцима

# data[].attributes.subject
Изображение лизоцима

# data[].attributes.attachment_link.provider_name
Фонд Викимедиа

# data[].attributes.attachment_link.title
Лизоцим — Википедия

# data[].attributes.attachment_link.description
Лизоци́м (англ. lysozyme, от др.-греч. λύσις — «развязывание, разложение» и энзим; КФ 3.2.1.17) — антибактериальный агент, фермент класса гидролаз, разрушающий клеточные стенки бактерий гидролизом пептидогликана (муреина). Главным образом лизоцим получают из белка куриных яиц[1]. Также аналогичные ф…

# data[].attributes.headline
Статья про структуры белка

# data[].attributes.subject
Статья про структуры белка

# data[].attributes.attachment_link.readable_text
*( протеины)* - это полипептиды, в состав молекул которых входит множество остатков аминокислот (до нескольких тысяч). *Белки - нерегулярные биополимеры.* Они различаются количеством аминокислотных звеньев, их составом и последовательностью расположения. При этом каждый белок имеет особый, присущий только ему порядок чередования аминокислот.

Уровни структурной организации белковых молекул. Для того чтобы белок мог выполнять свою биологическую функцию, его молекула должна иметь определенную пространственную конфигурацию. Различают четыре основных уровня организации белковых молекул - первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры (рис. 4.1).

Первичная структура белка - это строго определенная последовательность аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи. Каждый белок обладает уникальной первичной структурой. Ее существование обусловлено наличием прочных пептидных связей между остатками аминокислот. Все последующие, более сложные структуры формируются на основе первичной. Поэтому изменение первичной структуры (например, замена одних аминокислотных остатков на другие) приводит к изменению формы молекулы, свойств и функций белка.

Вторичная структура белка формируется за счет образования многочисленных водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков. Несмотря на то что эти связи слабее ковалентных, их количество обеспечивает стабильность вторичной структуры.

Чаще всего водородные связи возникают внутри одной полипептидной цепи между близко расположенными остатками аминокислот, что приводит к закручиванию этой цепи в так называемую α-спираль.

Иногда водородные связи возникают между относительно удаленными друг от друга участками полипептидной цепи (или нескольких разных цепей). *Данные участки могут располагаться При этом формируется складчатая структура, напоминающая гармошку. Такой тип вторичной структуры получил название параллельно (если полипептидные цепи идут в одном направлении, например, от N-конца к C-концу) либо антипараллельно (если цепи имеют противоположное направление: одна идет от N-конца к С-концу, а соседняя наоборот).* β-складчатый слой (см. рис. 4.1).

Лишь некоторые белки имеют вторичную структуру, представленную только α-спиралью или β-складчатым слоем. Например, полностью α-спиральную конфигурацию имеет кератин - основной белок волос и ногтей человека, а вторичная структура фиброина (белка натурального шелка) представлена исключительно β-складчатым слоем. В структуре многих белков одни участки имеют вид α-спирали, а другие - β-складчатого слоя.

*α-спиральные и β-структурные участки белковой молекулы могут взаимодействовать друг с другом и между собой, образуя упорядоченные структуры (ансамбли). Например, α-спиральные фрагменты могут объединяться в двойные или тройные спирали. На основе β-участков часто образуются структуры, имеющие вид шпилек, арок, зигзагов и др. Участки, имеющие α- и β- строение, могут формировать ансамбли состава αβ, βαβ, βαβαβ и т. п. Эти пространственные конфигурации представляют собой так называемую сверхвторичную структуру белка.

Ансамбли сверхвторичной структуры являются основой для формирования в молекулах белков доменов. Это структурно и функционально обособленные области, соединенные друг с другом короткими фрагментами полипептидной цепи - шарнирными участками.

Например, молекулы мембранных белков-рецепторов чаще всего состоят из трех доменов. Надмембранный домен обеспечивает прием внешних сигналов, внутримембранный закрепляет белок в мембране, подмембранный осуществляет передачу сигнала внутрь клетки. Другим примером может служить сывороточный альбумин - белок плазмы крови, способный связываться с высшими карбоновыми кислотами, билирубином, некоторыми токсинами и другими соединениями и доставлять их в те или иные органы. Молекула этого белка содержит три домена, каждый из которых отвечает за избирательное связывание с определенными веществами.*

Формирование У многих белков в образовании третичной структуры участвуют ковалентные т ретичной структуры обеспечивают водородные, ионные и другие связи, возникающие между разными группами атомов белковой молекулы. В водной среде молекула белка особым образом укладывается в пространстве, приобретая компактную форму. При этом гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы и притягиваются друг к другу - такое притяжение называется гидрофобным взаимодействием. Гидрофильные участки полипептида, наоборот, располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. дисульфидные связи (S-S связи), которые возникают между остатками аминокислоты цистеина (рис. 4.2). Третичная структура каждого белка имеет особую, неповторимую пространственную конфигурацию.

Многие белки способны выполнять свои биологические функции, обладая третичной структурой. Но некоторым белкам для этого необходимо объединение в единый комплекс двух или более молекул, имеющих третичную структуру. Так возникает четвертичная структура белка. Молекулы, входящие в ее состав *(их называют субъединицами или протомерами)*, могут быть одинаковыми или разными. Они удерживаются вместе благодаря различным видам нековалентных связей - водородным, ионным, гидрофобным взаимодействиям и др. В некоторых белках, например иммуноглобулинах, к множеству таких связей добавляются несколько ковалентных дисульфидных. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, может служить гемоглобин (рис. 4.3).

В состав гемоглобина человека входят четыре полипептидные цепи двух разных типов: две α-цепи (содержащие по 141 аминокислотному остатку) и две β-цепи (по 146 остатков). Каждая цепь формирует специальный гидрофобный карман, в котором располагается компонент небелковой природы - гем. Центральную часть гема занимает ион Fe ²⁺.

# data[].attributes.attachment_link.keywords[]
§ 4. структура и свойства белков: уровни структурной организации белковых молекул

# data[].attributes.attachment_link.title
§ 4. Структура и свойства белков: Уровни структурной организации белковых молекул

# data[].attributes.attachment_link.description
( протеины)* - это полипептиды, в состав молекул которых входит множество остатков аминокислот (до нескольких тысяч). *Белки - нерегулярные биополимеры.* Они различаются количеством аминокислотных звеньев, их составом и последовательностью расположения. При этом каждый белок имеет особый, присущий только ему порядок чередования аминокислот. Уровни структурной организации белковых молекул.

# data[].attributes.headline
Статья про аминокислоты

# data[].attributes.subject
Статья про аминокислоты

# data[].attributes.body
https://studarium.ru/article/194

# data[].attributes.attachment_link.readable_text
Белки (син. протеины) - высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. По своему биологическому значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма.

Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos - первый, главный).

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO 3(конц.) до тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.

Аминокислота

Аминокислота - органическая кислота, содержащая, по меньшей мере, одну карбоксильную группу (COOH) и одну аминогруппу (NH ₂). Аминокислоты являются основной составляющей всех белков.

В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта задача настигнет вас на кафедре биохимии ;)

И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.

Я хочу вас обрадовать (надеюсь, что обрадую)). Если вы успешно изучили темы: карбоновые кислоты, амины - то вы уже знаете химические свойства аминокислот!

Они напоминают амфотерные соединения: по аминогруппе вступают в реакции с кислотами, по карбоксильной - с основаниями. Мы разберем их подробнее чуть ниже.

Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.

Химические свойства аминокислот

Основные свойства

За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.

Кислотные свойства

По карбоксильной группе аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.

Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.

Пептидные связи

В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.

# data[].attributes.attachment_link.keywords[]
аминокислоты

# data[].attributes.attachment_link.keywords[]
получение аминокислот

# data[].attributes.attachment_link.keywords[]
химические свойства аминокислот

# data[].attributes.attachment_link.title
Белки и аминокислоты

# data[].attributes.attachment_link.description
Получение и химические свойства белков. Строение аминокислот. Образование пептидных связей между аминокислотами. Качественная реакция на белки.