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L'enzima mangiaplastica visto al microscopio elettronico (fonte: Dennis Schroeder / NREL) © ANSA/Ansa

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Per fare ciò i ricercatori hanno utilizzato un supermicroscopio che usa un fascio di raggi X 10 miliardi di volte più intenso della luce del sole. Dalle analisi si erano resi conto che la struttura era simile a quella che molti batteri sviluppano per abbatte
re la cutina, un polimero naturale utilizzato come rivestimento protettivo della piante. Ma quando il team ha manipolato l’enzima per esplorare questa connessione, ha accidentalmente migliorato le sue capacità di mangiare la plastica.

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È un miglioramento di circa il 20% ed è incredibile perche significa che l’enzima non è ancora stato ottimizzato. In futuro quindi secondo il professore John McGeehan(Università britannica di Portsmouth) la tecnologia potrebbe portare alla creazione di un enzima ancora più efficacie e veloce. Un possibile miglioramento della tecnologia potrebbe arrivare trapiantando l’enzima artificiale in un ‘batterio estremofilo’ che può sopravvivere sopra i 70°C. A queste temperature la stato cambia da vetroso a viscoso rendendolo probabilmente degradabile 10-100 volte più velocemente.

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Il batterio è stato in seguito modificato erroneamente mentre i due scienziati Harry Austin(Università britannica di Pourtsmouth) e Gregg Beckham(Nrel degli Stati Uniti) ne stavano analizzando la struttura molecolare, scoprendo che la versione artificiale era più efficiente di quella naturale.

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Il processo è abbastanza lento, la degradazione di una piccola pellicola in PET impiega circa 6 settimane alla temperatura di 30°C. Gli scienziati stanno cercando di capire se è possibile utilizzare il batterio per isolare l’acido tereftalico e riutillizzarlo per la produzione di nuova plastica e evitare l’uso del petrolio.

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Il PET, acronimo di polietilene tereftalato, fa parte della famiglia dei poliesteri composta da ftalati ed è un polimero termoplastico. Si degrada attraverso due processi di depolimerizzazione (metanolisi e glicolisi) in grado di portare la polvere di PET ripulita alla stato di monomero o di materia prima originale.

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Il batterio è stato trovato nel 2016 dagli scienziati del Kyoto Institute of Technology, dopo aver analizzato oltre 250 bottiglie in PET prelevate da un sito di riciclaggio a Sakai, città del Giappone.

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Oltre a questo processo i  ricercatori dell’istituto hanno messo in evidenza la capacità del batterio di degradare la plastica. Il nome del batterio è Ideonella sakaiensis 201-F6, è in grado di digerire il PET attraverso l’idrolisi delle catene polimeriche.

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Sono stati individuati due enzimi chiave nella reazione di idrolisi: PETase e MHETase. Il primo è secreto dal batterio quando questi aderisce alle superfici plastiche. Il secondo è quello responsabile della rottura delle catene di PET in molecole più piccole e innocue: l’acido tereftalico(uno dei tre isomeri dell’acido ftalico) e il glicole etilenico(è il piu semplice dei glicoli).