# data[].attributes.headline
Explicar a importância dos processos de síntese e oxidação de carboidratos e lipídios para a produção de ATP

# data[].attributes.subject
Explicar a importância dos processos de síntese e oxidação de carboidratos e lipídios para a produção de ATP

# data[].attributes.body
Metabolismo é o conjunto de reações químicas que se processam em um organismo. Essa definição pode parecer simples, mais envolve um conjunto de conhecimentos que se abrem como se fosse um leque. As transformações energéticas processadas em um organismo indicam que essas etapas aconteceram inicialmente dentro de cada célula, individualizada.
O conjunto de reações que permitem a formação de moléculas de maior complexidade é denominado reações de síntese ou anabolismo. Quando as reações se processam na decomposição das estruturas mais complexas em novas mais simples são conhecidas como reações de degradação ou catabolismo.
Temos como exemplo de catabolismo o processo de digestão, quando as moléculas são degradadas em substâncias menores absorvíveis; e como exemplo de anabolismo a união de aminoácidos para a formação de proteínas, como a melanina.
Um exemplo deste tipo de reação seria a produção de glicose a partir de moléculas de água e gás carbônico durante o processo da fotossíntese.
Existe nesse processo a necessidade da energia luminosa para promover a síntese.

# data[].attributes.headline
Descrever as principais macromoléculas energéticas na regulação da homeostase celular.

# data[].attributes.subject
Descrever as principais macromoléculas energéticas na regulação da homeostase celular.

# data[].attributes.body
O metabolismo energético é definido como o conjunto de reações químicas que se processam no organismo. Essas reações liberam energia que permitem o funcionamento do nosso corpo.

# data[].attributes.headline
Aplicação de um dos princípios fundamentais das biomoléculas e do metabolismo energético na atividade exercida pelo médico veterinário 

# data[].attributes.subject
Aplicação de um dos princípios fundamentais das biomoléculas e do metabolismo energético na atividade exercida pelo médico veterinário 

# data[].attributes.body
Temos dois casos distintos aonde os princípios fundamentais das biomoléculas e do metabolismo são usados que é no controle e também tratamento da obesidade e diabetes.

# data[].attributes.body
Estrutura

Estrutura cristalina da chaperona. As chaperonas auxiliam o enovelamento de proteínas.

Três representações possíveis da estrutura tridimensional da proteína triose-fosfato isomerase. À esquerda: representação dos átomos, colorida em função do tipo de átomo. Ao centro: representação simplificada que ilustra a conformação da cadeia principal, colorida em função da estrutura secundária. À direita: representação da superfície colorida em função do tipo de resíduo (a vermelho os resíduos ácidos, a azul os resíduos base, a verde os resíduos polares e a branco os resíduos não polares).

A maior parte das proteínas enovela-se em estruturas tridimensionais distintas. A forma para a qual uma proteína se enovela naturalmente é denominada conformação nativa. Embora haja muitas proteínas capazes de se enovelar sem assistência, meramente através das propriedades químicas dos seus aminoácidos, há outras que necessitam do auxílio de chaperonas moleculares de modo a se poderem enovelar para a sua conformação nativa. As proteínas podem ter 4 tipos de estruturas dependendo do tipo de aminoácidos, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

As proteínas não são moléculas completamente rígidas. Para além destes níveis estruturais, as proteínas podem alternar entre várias estruturas enquanto desempenham as suas funções. No contexto destas alterações funcionais, estas estruturas terciárias ou quaternárias são muitas vezes denominadas "conformações", e as transições entre cada uma delas são denominadas "alterações conformacionais". Estas alterações são frequentemente induzidas pela ligação de uma molécula substrato ao sítio ativo de uma enzima – a região física da proteína que participa na catálise química.

Superfície molecular de várias proteínas mostrando o seu tamanho relativo. Da esquerda para a direita: imunoglobina G (um anticorpo), hemoglobina, insulina (uma hormona), adenilato cinase (uma enzima) e glutamina síntese (uma enzima).

As proteínas podem ser divididas informalmente em três classes principais, de acordo com as estruturas terciárias mais comuns: proteínas globulares , proteínas fibrilase e proteínas membranares. Praticamente todas as proteínas globulares são solúveis e grande parte são enzimas. As proteínas fibrilares são muitas vezes estruturais, como é o caso do colágeno, o principal componente do tecido conjuntivo, ou a queratina, a proteína constituinte do cabelo e das unhas. As proteínas membranares atuam muitas vezes como receptores ou proporcionam canais para que as moléculas possam atravessar a membrana celular.

# data[].attributes.body
Proteínas

Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosina nos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. Outras proteínas são importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada pela sua sequencia genética e que geralmente provoca o seu envolvimento numa estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade.

Ao contrário das plantas, os animais não conseguem sintetizar todos os aminoácidos de que necessitam para viver. Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por si próprio são denominados aminoácidos essenciais e devem ser obtidos pelo consumo de alimentos que contenham proteínas, as quais são transformadas em aminoácidos durante a digestão. As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos de origem animal e vegetal. A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas. Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína estão as leguminosas, principalmente o feijão, as lentilhas, a soja ou o grão-de-bico. A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. A necessidade é também maior em atletas ou durante a infância , gravidez ou amamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de um trauma ou de uma operação. Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-se insuficiência e desnutrição proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre as quais atraso no desenvolvimento em crianças. A proteína contém pelo menos uma cadeia polimérica linear derivada da condensação de aminoácidos, ou polipeptídio. Os resíduos individuais de aminoácidos estão unidos entre si através de ligações peptídicas. A sequência dos resíduos de aminoácidos em cada proteína é definida pela sequência de um gene, a qual está codificada no código genético. Durante ou após o processo de síntese, os resíduos de uma proteína são muitas vezes alterados quimicamente através de modificação pós-tradicional, a qual modifica as propriedades físicas e químicas das proteínas, o seu enovelamento, estabilidade, atividade e, por fim, a sua função. As proteínas podem também trabalhar em conjunto para desempenhar determinada função, agrupando-se em complexos proteicos.

# data[].attributes.body
Metabolismo das proteínas é o conjunto de reações químicas que envolvem os componentes e mecanismos que estão inseridas por intermédio das proteínas. Nele estão as etapas de sequenciamento do código genético, da síntese, do endereçamento e da degradação desta macro componente molecular.

No código genético, existem uma sequência específica de aminoácidos, especificados em códons, dos quais estão em tripletos de nucleotídeos. Através de moléculas adaptadoras, os transcritores de RNA, reconhecem os códons e inserem os aminoácidos adequadamente no polipeptídio, onde são degradados (contendo múltiplos códons para a maioria dos aminoácidos). Neste código, apresenta-se uma sequência padrão e universal para todas as espécies, onde existem pequenas alterações nas mitocôndria, onde são organizadas em padrões, sendo assim, resistentes a mutações sem sentido, como também, com a leitura executada e a edição do RNA alteram a maneira a tradução.

Na síntese proteica, a organela que participa deste processo, chama-se ribossomo, onde crescem a cadeia de polipeptídios, por início do aminoácido terminal e continuidade a novos resíduos de carboxil. Para isso acontecer, promovem-se algumas etapas, sendo elas: a ativação dos aminoácidos, os ciclos de alongamento, dobramento de polipeptídios, como também, o processamento por transformação de modificação pós-tradicional.

Após a síntese, muitas proteínas são direcionadas para locais específicos na célula. Um dos mecanismos de endereçamento envolve uma sequência peptídica sinalizadora, geralmente encontrada na extremidade amino de uma proteína recém-sintetizada. Nas células eucarióticas, uma classe de sequências sinal é reconhecida pela partícula de reconhecimento de sinal (SRP), a qual se liga à sequência sinal logo que essa aparece no ribossomo e transfere todo o ribossomo e o polipeptídio incompleto para o RE. Os polipeptídios contendo essas sequências sinal são transportados para dentro do lúmen do RE à medida que vão sendo sintetizados; no lúmen, eles podem ser modificados e transportados para o aparelho de golgi, para depois serem selecionados e enviados para os lisossomos, para a membrana plasmática ou para vesículas de transporte. As proteínas direcionadas para mitocôndrias e cloroplastos nas células eucarióticas e aquelas destinadas para exportação nas bactérias também fazem uso de uma sequência sinal aminoterminal. As proteínas direcionadas para o núcleo têm uma sequência sinal interna que, diferentemente de outras sequências sinal, não é clivada após o endereçamento adequado da proteína. Algumas células eucarióticas importam proteínas por meio de endocitose mediada por receptor. Todas as células no final degradam proteínas utilizando sistemas proteolíticos especializados. As proteínas defeituosas e aquelas destinadas a uma rápida renovação são geralmente degradadas por um sistema dependente de ATP. Nas células eucarióticas, as proteínas são, primeiramente, marcadas pela ligação à ubiquitina, uma proteína altamente conservada. A proteólise dependente de ubiquitina é realizada pelos porteássemos – também altamente conservados – e é crucial para a regulação de muitos processos celulares.

# data[].attributes.body
Carboidrato

Carboidratos, glicídios, glicídios, glucídios, glúcides ou hidratos de carbono, são compostos de função mista do tipo poli álcool-aldeído ou poli álcool-cetona e outros compostos que, por hidrólise, dão poli álcoois-aldeídos e/ou poli álcoois-cetonas. São as biomoléculas mais abundantes na natureza, constituídas principalmente por carbono, hidrogênio e oxigênio, podendo apresentar nitrogênio, fósforo ou enxofre na sua composição.

Conforme o tamanho, os carboidratos podem ser classificados em monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos.

# data[].attributes.attachment_link.title
🍬 Biomoléculas (Biologia) - Pergunta Prof. Toid ft. Frankímica 🍬

# data[].attributes.body
Referências

1. ↑ Nelson, David L; Cox, Michael M. (2014). Princípios de Bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed. pp. 1103–1153

Categoria:

Bioquímica

↑ Infopédia. «Glícidos». Consultado em 29 de abril de 2014

↑ Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2010). Biologia Molecular da Célula 5 ed. Porto Alegre: Artmed. 55 páginas. ISBN 978-85-363-2066-3

↑
Ir para:a b c d Karp Gerald (2008). Cell and Molecular Biology. Concepts and Experiments (em inglês) 5 ed. New Jersey: John Wiley & Sons. p. 42-47. 475 páginas. ISBN 978-0-470-04217-5

↑ Smith A. D. (editor) (2000). Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology. Oxford: Oxford University Press. p. 93. 740 páginas. ISBN 0-19-850673-2

↑
Ir para:a b c Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M (2009). «4. Carbohydrates». Food Chemistry (em inglês) 4ª ed. Berlin Heidelberg: Springer. p. 248-339. 1070 páginas. ISBN 978-3-540-69933-0. doi:10.1007/978-3-540-69934-7

↑ «Biologia Total - ENEM, Vestibulares e Faculdades | Prof. Jubilut». Biologia Total. Consultado em 12 de janeiro de 2018

↑ «Carboidratos: Estrutura, Propriedades e Funções» (PDF). Coceitos Científicos em Destaque. Consultado em 02.07.2014 23:00h horário de Brasília Verifique data em: |acessodata= (ajuda)

↑ National Library of Medicine - Medical Subject Headings. «Oligosaccharides»

↑
Ir para:a b deMan, John M (1999). «4. Carbohydrates». Principles of Food Chemistry (em inglês) 3ª ed. Gaithersburg, Maryland: Aspen Publishers, Inc. p. 163-208. 595 páginas. ISBN 0-8342-1234-X

↑ H. Stephen Stoker (1 de janeiro de 2015). Organic and Biological Chemistry. [S.l.]: Cengage Learning. p. 371. ISBN 978-1-305-68645-8

1. ↑ Feng W, Pan L, Zhang M.; Combination of NMR spectroscopy and X-ray crystallography offers unique advantages for elucidation of the structural basis of protein complex assembly.; Sci China Life Sci. 2011 Feb;54(2):101-11. doi: 10.1007/s11427-011-4137-2. Epub 2011 Feb 14. PMID: 21318479

2. Marcus J Swann, Louise L Peel, Simon Carrington, Neville J Freeman; Dual-polarization interferometry: an analytical technique to measure changes in protein structure in real time, to determine the stoichiometry of binding events, and to differentiate between specific and nonspecific interactions; Analytical Biochemistry, Volume 329, Issue 2, 15 June 2004, Pages 190-198

3. ↑ Freeman N. (2006) Dual Polarisation Interferometry: An Optical Technique to Measure the Orientation and Structure of Proteins at the Solid-Liquid Interface in Real Time. In: Déjardin P. (eds) Proteins at Solid-Liquid Interfaces. Principles and Practice. Springer, Berlin, Heidelberg

4. ↑ Brocchieri L, Karlin S (10 de junho de 2005). «Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes». Nucleic Acids Research. 33 (10): 3390–3400. PMC 1150220. PMID 15951512. doi:10.1093/nar/gki615

5. ↑ Cooper GM. The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sunderland (MA): Sinauer Associates; 2000. Structure and Organization of Actin Filaments.

6. ↑ Ha, Jeung-Hoi and Stewart N Loh. “Protein conformational switches: from nature to design” Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany) vol. 18,26 (2012): 7984-99.