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Anselme Payen descubrió en 1833 la primera enzima que llamó diastasa​ y en 1878 el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso.

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Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

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Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

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En la actualidad se consideran seis grupos de enzimas:

1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes.

2. Transferasas: transfieren grupos funcionales entre diversas moléculas.

3. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis, es decir, de ruptura de enlaces mediante la introducción de moléculas de agua.

4. Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace

5. Isomerasas: Isomerizan moléculas.

6. Ligasas: se encargan de la formación y destrucción de enlaces mediante el gasto de energía mediada por el ATP.

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El pH óptimo de algunas enzimas se muestra a continuación:
Pepsina (1,5)
Tripsina (7,7)
Catalasa (7,6)
Arginasa (9,7)
Ribonucleasa (7,8)

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FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZEMÁTICAS 

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FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZEMÁTICAS 

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Temperatura:
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima. Las enzimas de muchos mamíferos tienen una temperatura óptima de 37⁰ C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen, hay existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales y, en el otro extremo, ciertas bacterias árticas tienen temperaturas óptimas cercanas a 0⁰ C.
Un ejemplo interesante lo constituyen las ADN polimerasas aisladas de las bacterias que crecen en aguas termales.

PH (grado de acidez de la solución):
El pH no afecta la actividad enzimática directamente sino que modifica la concentración de protones (H⁺). Los protones además de alterar la estructura de la enzima y el sustrato, pueden participar también en la reacción como sustrato o producto. En esos casos, la concentración de protones afecta directamente la velocidad de la reacción. Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH, puede alterar el carácter iónico de los grupos amino (NH2⁻) y carboxilo (-COOH) en la superficie proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación .

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Ejemplos de enzimas y sus funciones

1. Tripsina. Rompe los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.

2. Lactasa. Utilizada en la industria láctea, evita la cristalización de la leche concentrada.

3. Gastrina. Produce y segrega ácido clorhídrico, estimula la movilidad gástrica.

4. Dipeptidasa. Cataliza reacciones de hidrólisis de ciertos dipéptidos.

5. Quimosina. Coagula las proteínas de la leche, en la industria de la quesería.

6. Lipasa. En el organismo cataliza las reacciones relacionadas con separar las grasas de los alimentos para que puedan ser absorbidas mejor.

7. Secretina. Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la motilidad gástrica.

8. Glucosa-isomerasas. Permite la utilización de jarabes de alta fructosa en la producción de alimentos dulces.

9. Papaína. En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta de malta.

10. Sacarasa. Convierte la sacarosa en fructosa y glucosa.

11. Fiscina. Importante en el ablandamiento de carnes.

12. Carboxipeptidasa. Separa los carboxilo aminoácidos terminales.

13. Bromelina. Interviene en la producción de hidrolizados.

14. Desoxirribonucleasa. Interviene en la síntesis e hidrólisis de los ácidos nucleicos.

15. Amilasas. Intervienen en la hidrólisis del glucógeno y el almidón para formar unidades de glucosa.

16. Lipoxidasa. En la industria del pan, mejora su calidad y produce una miga muy blanca.

17. Pepsina. Produce péptidos y aminoácidos en el estómago, reacciona en un medio muy ácido.

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La acción de las enzimas se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como ser: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc. En un lugar específico llamado el centro activo. Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.  Para ejercer su actividad las enzimas requieren, a menudo, de moléculas auxiliares, que se ubican en el centro activo de la enzima; en el caso de ser moléculas orgánicas reciben el nombre de coenzimas, mientras que si son iones metálicos (generalmente oligoelementos) se llaman cofactores entre los que se encuentran el hierro, cobre, yodo, manganeso, selenio, zinc, cromo, cobalto, flúor, litio y silicio. El conjunto enzima + cofactor o coenzima se denomina holoenzima, mientras que la parte proteica propiamente dicha se conoce como apoenzima. Usualmente las llamadas coenzimas no son simples moléculas auxiliares de las enzimas sino verdaderos sustratos de las reacciones pero que a diferencia del sustrato principal se regeneran fácilmente mediante reacciones simples.

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Son sustancias proteicas complejas y en muchas ocasiones están formadas por una parte proteica llamada apoenzima y por un grupo activo llamado coenzima. Mucho de los coenzimas son para nosotros, los seres humanos, vitaminas. Es decir no podemos sintetizarlos y hemos de incorporarlos con la dieta.
Las enzimas están compuestas esencialmente de proteínas, que son polímeros de aminoácidos. Las enzimas pueden unir grupos prostéticos que participan en las reacciones enzimáticas.

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Propiedades físicas y químicas de las enzimas

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Propiedades físicas y químicas de las enzimas

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1. Son solubles en el agua y se precipitan por e alcohol. Cada enzima tiene un PH optimo de actividad.
EJEMPLO: La pepsina del estómago ha de actuar en medio ácido y la tripsina del jugo pancreático en medio alcalino.
2. La temperatura también influye sobre las acciones enzimáticas; las bajas temperaturas las inactivan, pero no las destruyen.
3. Conforme se aumenta la temperatura crece su actividad hasta un valor óptimo, a partir del cual decrece y, finalmente, a temperaturas altas, se destruyen.

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ESTRUCTURA DE UNA REACCIÓN CATALIZADA POR ENZIMAS

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ESTRUCTURA DE UNA REACCIÓN CATALIZADA POR ENZIMAS

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El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos.

El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

EJEMPLO:
La ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

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Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferente

el tipo de reacción realizado

terminación "asa"

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa :ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

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Al igual que otras proteínas, las enzimas se construyen a partir de largas cadenas de aminoácidos. Veinte aminoácidos son las unidades estructurales básicas de construcción de proteínas y cada uno tiene distintas propiedades.

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La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato.

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CONCEPTO BASICOS DE LA CINETICA ENZIMATICA QUIMICA

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CONCEPTO BASICOS DE LA CINETICA ENZIMATICA QUIMICA

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En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es independiente de la concentración de sustrato: v = k En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A]. Así, en la reacción: sacarosa + agua |
| glucosa + fructosa La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la concentración de sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] es la concentración de sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de proporcionalidad. Se dice que ésta es una reacción de primer orden. Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del producto depende de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación): v = k [A₁] [A₂]del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k [A]²En la tabla siguiente se resumen los distintos tipos de reacción, y la forma de calcular sus parámetros cinéticos.