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La insulina es una hormona polipeptídica, producida y secretada por las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas.
La insulina permite la entrada de glucosa en las células, así interviene en el control de la glucemia y en el metabolismo de los nutrientes, para la síntesis de componentes celulares como el glucógeno y los triglicéridos.
Cuando no se produce insulina suficiente o cuando el organismo del animal no utiliza eficazmente la insulina que secreta, aparecen trastornos en los niveles de la glucosa en sangre, como la resistencia a la insulina y la diabetes.

La molécula de insulina contiene 51 aminoácidos y está formada por dos cadenas peptídicas unidas por enlaces disulfuro. Aunque es activa como monómero, durante su biosíntesis y almacenamiento se ensambla en dímeros y, en presencia de zinc, en hexámeros. El análisis de rayos X ha revelado la estructura tridimensional de la molécula de insulina en sus estados hexamérico, dimérico y monomérico. Se han identificado dos conformaciones principales de insulina que difieren en la extensión de la hélice en la cadena B (B9-B20 y B1-B20, respectivamente). Se observan otras variaciones en la insulina cuando es dimérica o monomérica.

La insulina permite que la glucosa entre en las células del cuerpo para darles energía.

Almacenar glucosa extra para obtener energía. Después de comer, los niveles de insulina son altos. El exceso de glucosa se almacena en el hígado.

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El glucagón es una hormona que aumenta el nivel de azúcar en sangre (glucosa). Se produce en el páncreas. Cuando el nivel de azúcar en sangre es bajo, el glucagón le indica al hígado que envíe azúcar a la sangre, que va a las células para obtener energía. Cuando una persona con diabetes tiene un nivel de azúcar en sangre muy bajo, una dosis de glucagón puede ayudar a aumentar rápidamente su nivel de glucosa en sangre.

El glucagón es un polipéptido de 29 aminoácidos secretado por las células α del islote pancreático, producto del procesamiento de un precursor, preproglucagón, de 180 aminoácidos de los cuales 20 constituyen el péptido señal y el resto la molécula de proglucagón, la cual además de glucagón contiene las secuencias del péptido similar al glucagón

El glucagón trabaja con otras hormonas, como la insulina, para ayudar a mantener el nivel de glucosa en la sangre (azúcar en la sangre) del cuerpo. El glucagón aumenta los niveles de glucosa en la sangre, mientras que la insulina los baja.

La glucosa es la principal fuente de energía del cuerpo.

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La oxitocina es una hormona producida normalmente en el cerebro. Actúa estimulando el músculo liso del útero hacia el final del embarazo, durante el parto y después del parto. En este periodo, el útero es más sensible al efecto de la oxitocina. Aumenta la amplitud y la frecuencia de las contracciones del útero.

La oxitocina es un péptido de nueve aminoácidos (un nonapéptido). Su secuencia es:

cisteína-tirosina-isoleucina-glutamina-asparagina-cisteína- prolina-leucina-glicina

Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly

La oxitocina es una hormona que se produce en la neurohipófisis y que actúa en las células musculares lisas. Es conocida como la "hormona del amor" porque está relacionada con la empatía, la confianza y la actividad sexual.

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La oxitocina es una hormona producida normalmente en el cerebro. Actúa estimulando el músculo liso del útero hacia el final del embarazo, durante el parto y después del parto. En este periodo, el útero es más sensible al efecto de la oxitocina. Aumenta la amplitud y la frecuencia de las contracciones del útero.

La oxitocina es una hormona que se produce en la neurohipófisis y que actúa en las células musculares lisas. Es conocida como la "hormona del amor" porque está relacionada con la empatía, la confianza y la actividad sexual.

La oxitocina es un péptido de nueve aminoácidos (un nonapéptido). Su secuencia es:

cisteína-tirosina-isoleucina-glutamina-asparagina-cisteína- prolina-leucina-glicina

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La hormona antidiurética (ADH por sus siglas en inglés), también conocida como arginina vasopresina (AVP), o argipresina, es una hormona producida en el hipotálamo que se almacena y libera a través de la neurohipófisis ¹​ presente en la mayoría de los mamíferos, incluyendo a los humanos. La vasopresina es una hormona peptídica que controla la reabsorción de moléculas de agua mediante la concentración de orina y la reducción de su volumen, en los túbulos renales, afectando así la permeabilidad tubular.

En general, la vasopresina es un nonapéptido consistente en un anillo de seis aminoácidos con un puente disulfuro de la cisteína 1 a la cisteína 6 o un octapéptido que contiene una CISTINA

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Actualmente los alimentos se están considerando no solamente como fuente de nutrimentos para el mantenimiento y crecimiento corporal sino también como un importante recurso para obtener compuestos fisiológicamente activos conocidos como nutracéuticos. Esta tendencia en los patrones de alimentación ha generado una nueva área de desarrollo en las ciencias de los alimentos y de la nutrición de carácter multidisciplinario. Recientemente existe un creciente interés por determinados fragmentos específicos de las proteínas de la dieta que además de su valor nutrimental tienen una actividad biológica y regulan procesos fisiológicos. Por este motivo los investigadores se están interesando en los productos de la hidrólisis de proteínas, entre los cuales destacan algunos péptidos que constituyen un gran número de mensajeros biológicos específicos

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El glutatión (también glutationa) (GSH)²​ es un tripéptido constituido por los aminoácidos glutamato, cisteína y glicina. Contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato.
Se trata del principal antioxidante de las células, es ubicuo y ayuda a protegerlas de las especies reactivas del oxígeno, como los radicales libres y los peróxidos.

Su papel principal es neutralizar los radicales libres que se generan en el organismo debido a factores como la exposición solar, la contaminación y el estrés. Además, este activo es esencial para regenerar otros antioxidantes, como las vitaminas C y E, por lo que contribuye a mantener el equilibrio antioxidante del cuerpo.

Neutralizar radicales libres: Gracias a su actividad antioxidante, ayuda a proteger las células de la piel del daño causado por los radicales libres, que pueden provocar arrugas y pérdida de firmeza.

Prevenir la glicación: Este proceso ocurre cuando el exceso de azúcar en el cuerpo se adhiere a proteínas como el colágeno, debilitándolas. Al reducir la glicación, el glutatión contribuye a preservar la estructura y elasticidad de la piel.

Promover la regeneración celular: Este activo fomenta la producción de nuevas células de la piel, mejorando su textura y luminosidad.

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El péptido natriurético auricular (ANP), factor natriurético atrial (ANF), hormona natriurética atrial (ANH), o atriopeptina es un polipéptido estrechamente relacionado con el control homeostático del agua corporal, sodio, potasio y tejido adiposo. Es liberado por las células musculares de la aurícula cardíaca (miocitos auriculares), como respuesta al aumento de la presión arterial. El ANP actúa con el fin de reducir el agua, sodio y grasa del tejido adiposo en el sistema circulatorio reduciendo así la presión arterial.

El ANP es un péptido de 28 aminoácidos con un cuadrilátero de 17 aminoácidos en el centro de la molécula. El anillo está constituido por un enlace disulfuro entre dos residuos de cisteína en posiciones 7 y 23. EL ANP está estrechamente relacionado con el BNP (péptido natriurético cerebral) y CNP (péptido natriurético tipo C), los cuales comparten el mismo anillo de aminoácidos.

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Los péptidos antimicrobianos son moléculas efectoras clave en la inmunidad innata. Generalmente contienen de 15 a 45 residuos de aminoácidos y en su gran mayoría poseen carga positiva, además de que tienen la propiedad de ser anfipáticos. Estos péptidos son secretados por células epiteliales y leucocitos, como es el caso de los macrófagos y neutrófilos. En la actualidad, con base en la traducción de secuencias en programas computacionales se han descrito más de 800 tipos de péptidos antimicrobianos distribuidos en los reinos animal y vegetal. Estos péptidos pueden ser clasificados de acuerdo con su conformación estructural y la ubicación de sus puentes disulfuro. Las defensinas constituyen uno de los tipos de péptidos antimicrobianos más estudiados, y se dividen en dos familias de acuerdo con la ubicación de sus puentes disulfuro: a-defensinas y b-defensinas. Algunas de estas defensinas pueden ser inducidas por citocinas proinflamatorias, así como por moléculas propias de patógenos, y se ha observado que están relacionadas con la inmunopatogenia de varias enfermedades. El papel principal de los péptidos antimicrobianos es la lisis directa de microorganismos; sin embargo, a la fecha también se han descrito propiedades quimiotácticas, que le permiten modular el sistema inmune y de esta forma constituir un puente entre la inmunidad innata y la inmunidad adaptativa

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La hormona del crecimiento estimula el crecimiento infantil y ayuda a mantener los tejidos y órganos a lo largo de la vida. Es producida por la glándula pituitaria, que es del tamaño de un guisante (chícharo, arveja), y se ubica en la base del cerebro. Sin embargo, a partir de la mediana edad, la glándula pituitaria reduce lentamente la cantidad de hormona del crecimiento que produce.

Esta desaceleración natural ha desencadenado un interés en el uso de la hormona humana del crecimiento (HGH, por sus siglas en inglés) sintética como una forma de evitar algunos de los cambios vinculados al envejecimiento, como la disminución de la masa muscular y ósea.

La hormona de crecimiento es un polipéptido de 191 aminoácidos de una sola cadena sintetizada, almacenada y secretada por las células somatótropas dentro de las alas laterales de la adenohipófisis. El término hormona somatotropina se refiere a la hormona del crecimiento 1 producida naturalmente por los animales, mientras que el término somatropina se refiere a la hormona del crecimiento producida por la tecnología ADN recombinante,²​ y en humanos es abreviada «HGH»

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La sustancia P es una cadena de 11 aminoácidos que forma parte de una familia de proteínas denominadas taquicininas, un grupo de neuropéptidos, pequeñas proteínas que actúan como neurotransmisores, que también incluye la neuroquinina A y la neuroquinina B. Se encuentra en el sistema nervioso central y periférico y es especialmente abundante en las neuronas sensoriales de dolor primarias, donde actúa como un neuromodulador.

Descubierta a principios del siglo XX, la sustancia P ha sido objeto de numerosos estudios debido a su papel fundamental en diversas funciones biológicas, incluyendo la transmisión del dolor, la inflamación, la presión arterial y la motilidad del tracto gastrointestinal.

Desde un punto de vista histórico, su nombre se debe a la palabra sueca "Pulver", que significa polvo, ya que en los primeros estudios se observó que cierta actividad biológica persistía en los extractos de tejido cerebral después de que las proteínas se precipitaran, dejando un residuo en polvo que contenía la sustancia P.

La sustancia P desempeña un papel crucial en la transmisión del dolor, ya que está implicada en la conducción de señales de dolor desde el periférico hacia el sistema nervioso central. Cuando los nociceptores, que son los receptores del dolor en nuestro cuerpo, se activan debido a una lesión o a un estímulo nocivo, liberan sustancia P. Esta molécula luego se une a los receptores NK1 en las células diana, como las neuronas y las células inmunes, desencadenando una serie de respuestas que conducen a la percepción del dolor

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Son proteínas producidas por el corazón y los vasos sanguíneos, y desempeñan un papel crucial en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de fluidos. Estas proteínas, especificamente el péptido natriurético auricular (ANP) y el péptido natriurético tipo B (BNP), se secretan en respuesta a un aumento en la presión de llenado cardíaco y otros factores estresantes. El ANP tiene 28 aminoácidos, mientras que el BNP tiene 32. Ambos péptidos actúan sobre receptores específicos en riñones y vasos sanguíneos, promoviendo la natriuresis (excreción de sodio) v reduciendo natriuréticos miden la cantidad de estas proteínas en una muestra de sangre, lo que es esencial para evaluar la función cardíaca. Estas pruebas se utilizan principalmente para ayudar a confirmar o descartar la insuficiencia cardíaca (insuficiencia cardíaca congestiva) en personas que presentan síntomas como fatiga, dificultad para respirar y hinchazón. La insuficiencia cardíaca se caracteriza por la incapacidad del corazón para bombear suficiente sangre rica en oxígeno para satisfacer las necesidades del cuerpo. El BNP es un marcador clave en la insuficiencia cardíaca, y se utilizan terapias basadas en péptidos natriuréticos para tratar la hipertensión. Los péptidos natriuréticos actúan promoviendo la natriuresis y la diuresis (excreción de agua), lo que ayuda a reducir el volumen de sangre y la presión arterial. Esto proporciona un mecanismo compensatorio para aliviar la carga sobre el corazón

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Los péptidos opioides, que incluyen endorfinas, encefalinas y dinorfinas, son neurotransmisores

producidos en el sistema nervioso central que actúan como moduladores del dolor, la temperatura corporal, el hambre y las funciones reproductivas. Se unen a tres tipos de receptores: mu (M), delta (a) y kappa (k), los cuales están

distribuidos en diversas regiones del cuerpo, incluyendo la médula espinal y el cerebro.

Estos receptores fueron descubiertos en 1975 por John Hughes y Hans Kosterlitz en

Inglaterra. Los péptidos opioides endógenos están involucrados en la regulación de la homeostasis, la proliferación celular, el control cardiovascular, la respuesta al estrés y la función inmune.

También juegan un papel crucial en la adicción a varias drogas como la nicotina, el alcohol, la cocaína y ciertas actividades

como el sexo.

El sistema opioide endógeno regula la transmisión del dolor y determina la respuesta a este estímulo. Estos péptidos producen efectos similares a los de los analgésicos opiáceos derivados del opio, ya que se unen a los mismos receptores.

La investigación sobre su función comenzó a mediados de la década de 1970, cuando se demostró la presencia de receptores opiáceos en el intestino del cobayo y en los órganos reproductores del ratón. Se encontró que al estimular estos receptores en la médula espinal, se producía analgesia, lo que sugirió la existencia de una sustancia endógena en el cerebro con efectos parecidos a la morfina.

Estudios posteriores

identificaron

encefalinas como

metionina- encefalina y leucina- encefalina, que son oligopéptidos que difieren en el aminoácido C-terminal y fueron inicialmente descubiertos en experimentos con cerebros de cerdos.

La modulación del dolor por los péptidos opioides es crucial, ya que este síntoma es uno de los más comunes en la práctica Clinica

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El péptido relacionado con el gen de la
calcitonina (CGRP)

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El péptido relacionado con el gen de la
calcitonina (CGRP)

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Es un neuropéptido de 37 aminoácidos que se encuentra en dos formas en los seres humanos: a-CGRP y B-

CGRP. La a-CGRP se produce por splicing alternativo del gen

calcitonina/CGRP,

localizado en el cromosoma 11, mientras que la B-CGRP, que es menos estudiada, se codifica por un gen separado pero vecino.

CGRP es uno de los péptidos más

abundantes en el sistema nervioso

central y periférico, y se reconoce como uno de los vasodilatadores más potentes, desempeñando un papel crucial en la transmisión del dolor.

Durante episodios de migraña y en condiciones como la insuficiencia cardíaca y la hipertensión, se ha observado un aumento de los niveles de CGRP.

La evidencia sugiere que, durante una migraña, las neuronas del ganglio de Gasser liberan CGRP desde las terminaciones nerviosas en las meninges. Este péptido se une a receptores específicos localizados alrededor de los vasos meníngeos, provocando vasodilatación.

El papel de CGRP en la patofisiología de la migraña ha sido

validado mediante la administración

intravenosa de a-CGRP, que indujo cefalea en individuos susceptibles.

Además, CGRP actúa en fibras sensitivas C y Ao, regulando el sistema cardiovascular, modulando los impulsos nociceptivos y mediando la inflamación neurógena.

Su estudio ha permitido el desarrollo de tratamientos

innovadores, incluidos

anticuerpos

monoclonales dirigidos contra CGRP, que ofrecen nuevas

opciones terapéuticas para la migraña y otras afecciones relacionadas.

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Descubierto en los años

20 como una incretina, desempeña un papel crucial en la regulación del almacenamiento de alimentos y en la secreción de insulina.

Originalmente

denominado por su función para disminuir el movimiento gástrico, ha sido renombrado como "péptido

insulinotrópico dependiente de glucosa" debido a su papel en la estimulación de la insulina,especialmente en respuesta a la hiperosmolaridad de glucosa en el duodeno.

Además, el GIP aumenta la síntesis de triglicéridos en el tejido adiposo, actuando en el metabolismo de los lípidos.

El GIP es derivado de una proproteína de 153 aminoácidos y circula como un péptido activo de 42 aminoácidos. Se sintetiza en las células

K del intestino delgado y se transporta por el torrente sanguíneo, donde interactúa con receptores específicos en las células beta del páncreas. Aunque históricamente se pensó que el GIP inhibía la motilidad gastrointestinal y lasecreción de ácido, su función principal es centra en la secreción de insulina, especialmente cuando la glucosa se administra por vía oral, lo que genera una respuesta más significativa que por vía intravenosa.

A su vez, los neuropéptidos, moléculas pequeñas formadas por tres o más aminoácidos, actúan sobre el sistema nervioso como neurotransmisores y neuromoduladores. Su

función abarca

procesos como el dolor, el apetito, la saciedad, el sueño y la ansiedad.

Estos péptidos, que incluyen alrededor de 100 identificados, se dividen en grupos según su origen y función, como los factores de liberación hipotalámicos, péptidos hipofisiarios y péptidos del aparato digestivo.

La interacción de los neuropéptidos y el GIP refleja la complejidad del sistema endocrino y la regulación de funciones metabólicas y neurológicas, destacando la importancia de estos péptidos en la homeostasis del organismo

# data[].attributes.body
Es una hormona peptídica lineal

compuesta por 32

aminoácidos,

descubierta en 1963 en la glándula tiroides del cerdo. Se produce en las células

parafoliculares (células

C) de la glándula tiroides y desempeña un papel clave en la regulación del

metabolismo del calcio y del fósforo, oponiéndose a la acción de la hormona paratiroidea

(parathormona) al reducir los niveles de calcio en sangre (Ca2+).Se une al receptor de calcitonina (CTR), acoplado a proteínas G, afectando los niveles de calcio en la sangre mediante varios

mecanismos: inhibe la absorción intestinal de calcio (Ca2+), reduciendo la calcemia;

inhibe la resorción

ósea, disminuyendo la liberación de calcio desde los huesos;

inhibe la reabsorción de fosfato en los túbulos renales, regulando los niveles de fósforo; y aumenta la excreción de calcio y magnesio por los riñones, promoviendo la eliminación de estos minerales. Estos efectos

provocan una disminución de los niveles de calcio y fosfato en la sangre, lo que generahipocalcemia (niveles

bajos de calcio) e

hipofosfatemia (niveles

bajos de fosfato), además de reducir el

dolor óseo.

La medición de calcitonina mediante

enzimoinmunoensayo

se utiliza en el

diagnóstico temprano

del carcinoma medular

de tiroides, una condición que presenta niveles elevados de calcitonina. También se

emplea en el

seguimiento del

tratamiento y en otras

patologías que pueden

elevar los niveles de calcitonina, como el

sindrome de Zollinger-Ellison, cáncer de mama, carcinomas

pulmonares de células

pequeñas y de células escamosas, y la

picnodisostosis.