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FERRRI LAVAAAAA

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Quanta Plastica raccoglie la Grimaldi all'anno e per viaggio?
Quanti chilometri fate in mare all'anno?
Quanta benzina usate per un viaggio, ne usate più del normale?
Vi è capitato di raccogliere qualche pesce?

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come funzionano i motori?
il motore aspira acqua per andare?
che filtro usa?

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Dove è posizionato il dispositivo per raccoglier le microplastiche? Perchè?

Come funziona lo scrubber? Esso è posizionato su tutte le navi?

Come fate a essere certi che filtrate soltanto le microplastiche?

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L' ingorgo nel Canale di Suez di fine marzo ha attirato l'attenzione di tutto il mondo sulle spedizioni navali e sulla loro complessità, ma anche sul loro contributo alle emissioni globali di gas serra, la causa del cambiamento climatico. Se ne parla poco, ma l'impatto del trasporto marittimo è infatti simile a quello del trasporto aereo, molto più dibattuto: secondo l'Organizzazione marittima internazionale delle Nazioni Unite, le spedizioni via mare sono responsabili del 2,89 per cento delle emissioni globali.

And in case anyone's worried about emissions from Evergreen ships like these, carrying our stuff from outsourced factories, don't be! Emissions from intl aviation and shipping are excluded from our statistics. So in theory, they don't exist. It feels better that way, doesn't it? pic.twitter.com/X8ZAaMDNN2

- Greta Thunberg (@GretaThunberg) March 28, 2021

Sulle navi mercantili passa più dell'80 per cento del volume delle merci scambiate nel mondo e più del 70 per cento del loro valore. Le navi si possono considerare la più efficiente forma di trasporto per quanto riguarda l'impiego di carburante: i camion infatti producono molte più emissioni a parità di merci trasportate.

In termini assoluti, però, le navi sono una fonte di emissioni e di inquinamento da non sottovalutare, per tre ragioni.

La prima è che la crescita dell'economia mondiale richiede sempre più trasporti via mare: dagli anni Ottanta a oggi le dimensioni della flotta commerciale mondiale sono quadruplicate. La seconda è che i carburanti che le navi utilizzano attualmente sono tra quelli più inquinanti al mondo. La terza è che siamo ancora molto lontani dal trovare carburanti alternativi, con un minore impatto ambientale.

Oggi le navi portacontainer usano come carburante l'olio combustibile denso, che viene prodotto usando i residui della raffinazione del petrolio: è una sostanza nera e vischiosa fatta con ciò che rimane dopo aver ottenuto carburanti trasparenti come la benzina e il gasolio. È uno dei carburanti più economici e al tempo stesso più inquinanti che esistano. Ad esempio, la sua combustione produce molte più emissioni di biossido di zolfo (SO₂), una sostanza dannosa per la salute, rispetto ai carburanti per auto e camion: fino all'entrata in vigore di nuovi limiti internazionali, il primo gennaio 2020, conteneva 25mila parti per milione di zolfo, 2mila volte di più dei carburanti per automobili.

- Leggi anche: Le navi inquinano anche le città, non solo i mari

L'impiego dell'olio combustile denso produce anche il cosiddetto black carbon, una forma di particolato di colore scuro che viene prodotto anche dagli incendi. È un inquinante che contribuisce in modo particolare al riscaldamento climatico, soprattutto quando viene emesso lungo le rotte artiche. Sporca il ghiaccio e la neve, riducendo la loro capacità di riflettere la luce solare e facendo così assorbire più calore: per questo aumenta il processo di scioglimento dei ghiacci e al tempo stesso accentua l'effetto serra che riscalda l'atmosfera.

Le grandi navi hanno poi un forte impatto ambientale anche per altri motivi: fanno molto rumore negli oceani, cosa che danneggia i mammiferi marini come balene e delfini, disperdono in mare rifiuti di plastica e perdite di carburante, e spesso contribuiscono alla diffusione di specie animali invasive, trasportandole senza volere.

A tutto questo si aggiungono le emissioni di anidride carbonica (CO ₂), il principale gas responsabile del riscaldamento globale: se il settore dei trasporti marittimi fosse un paese, sarebbe il sesto maggior produttore di emissioni del mondo. Per questo, al pari di molti governi e aziende, nel 2018 l'Organizzazione marittima internazionale delle Nazioni Unite si è impegnata per arrivare a una riduzione delle emissioni di gas serra prodotte dalle navi entro il 2050: l'obiettivo è di dimezzare le emissioni rispetto a quelle del 2008.

Potrebbe sembrare un obiettivo poco ambizioso rispetto a quelli di chi ha promesso di arrivare a emissioni nette pari a zero nello stesso arco temporale, ma bisogna tenere conto che il settore dei trasporti marittimi è tra quelli per cui è più difficile trovare alternative sostenibili a livello ambientale.

Al momento infatti è impensabile usare navi elettriche. Come ha spiegato Bill Gates nel suo recente libro sulle possibili soluzioni al cambiamento climatico, "I migliori cargo tradizionali possono trasportare un carico duecento volte superiore alle due navi elettriche attualmente in circolazione e sono in grado di percorrere rotte quattrocento volte più estese". Ciò che si sta cercando di fare per ridurre le emissioni non è usare navi elettriche, ma cercare soluzioni tecnologiche che riducano le emissioni a parità di merce trasportata, come rendere le imbarcazioni più idrodinamiche, e soprattutto trovare nuovi carburanti, meno inquinanti.

- Leggi anche: La storia delle navi portacontainer

Un'opzione già in parte sperimentata è usare il gas naturale liquefatto, che però è comunque un combustibile fossile e produce a sua volta emissioni inquinanti. Una possibilità che si sta studiando è usare il metanolo prodotto da scarti agricoli, un biocarburante, che essendo ottenuto da una fonte rinnovabile di energia ha emissioni nette quasi nulle.

Un'ulteriore alternativa è usare l'idrogeno, che però ha un grosso problema: allo stato gassoso occupa molto spazio, e trasportarne in quantità utili per percorrere un lungo viaggio richiederebbe serbatoi proibitivi. Per questo si sta pensando alla possibilità di realizzare stazioni di rifornimento di idrogeno lungo le rotte principali, ma è una soluzione che richiederebbe grandissimi investimenti e probabili rallentamenti dei commerci.

In generale, si parla di soluzioni attualmente improponibili a livello economico: Bill Gates ha calcolato che alimentare le navi con un carburante alternativo oggi costerebbe dal 326 al 602 per cento in più. E anche volendo pagare questi grossi costi ci vorrebbero anni e anni per completare una transizione in questo settore: le navi hanno una vita media di decenni e sostituire una flotta con mezzi ammodernati richiede molto tempo, oltre che denaro.

Un'altra eventuale alternativa, proposta da Gates nel suo libro, è usare l'energia nucleare per alimentare le navi mercantili, come si fa già per i sottomarini militari e le rompighiaccio usate nell'Artico: sarebbe più facile adottare la tecnologia necessaria, ma chiaramente si andrebbe incontro a una serie di altri problemi.

Nel frattempo la diffusione di portacontainer sempre più grandi dovrebbe contribuire a ridurre l'impatto del commercio marittimo secondo le industrie del settore. Nel 2007 la più grande nave merci del mondo poteva trasportare 8mila container; la Ever Given - che si era incagliata nel Canale di Suez - ne trasporta più di 20mila, e altre navi di oggi arrivano fino a 25mila: le aziende che si occupano di spedizioni navali sostengono che mettere più container su un'unica nave e farla navigare a velocità ridotte come quelle delle portacontainer più grandi riduca le emissioni a parità di merci trasportate.

Il problema di usare navi sempre più grandi è però che servono porti, moli e canali più grandi. E per farlo bisogna dragare fondali, costruire dighe e gru più grandi: tutte cose che richiedono grossi dispendi di energia e aumentano a loro volta la produzione di emissioni.

- Leggi anche: Un cesto di cozze ha bloccato l'ampliamento del porto di Livorno

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Anche le navi inquinano, e molto - Il Post

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I trasporti marittimi sono responsabili di circa il 3 per cento delle emissioni di anidride carbonica, e ridurle sarà difficilissimo

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Microplastics have become a ubiquitous threat. They can be found on the highest peaks of the planet, at the bottom of the sea, and even in the body of the reader of this article. As they degrade, plastics do not disappear but disintegrate into smaller and smaller fragments that circulate throughout the ecosystem. Moreover, they can have harmful consequences for the health of living beings, especially in the case of marine animals. The very fact that they are such tiny particles, up to one hundred and fifty times smaller than a human hair, is one of the great challenges when it comes to removing them. Until now, special membranes and other expensive technologies were the only choice, but in recent years new strategies have begun to emerge.

The irresistible power of ferrofluids

His name is Fionn Ferreira and in 2019 he won first prize at the Google Science Fair for his innovative system for cleaning microplastics. This 20-year-old Irishman has put forward a proposal based on the use of ferrofluids. His filter uses an oily ferrofluid and oxide particles, as the microplastics tend to couple with metal particles. Once this process has taken place, the ferrofluid attracts the plastic particles paired with the metal. The technology has demonstrated 88% efficiency in water purification. The aim is that the new filter can be integrated into existing equipment, from water purifiers to domestic washing machines, one of the major culprits in the emission of microplastics when cleaning synthetic clothes. One of Ferreira's most promising strategies is the installation of these filters in the cooling systems of boats. Motorboats use seawater to cool their equipment and then return it to the sea. The idea is that, in the future, ships will become floating filtering stations that help eliminate microplastics.

Bacteria could be the key

If there is anything more ubiquitous than microplastics, it is bacteria. The metabolic capabilities of these microorganisms already play a key role in water purification and even play a leading role in innovative renewable energies. They can metabolize sulfuric acid and, of course, also polymers. Some of them were already capable of metabolizing lignin or wax, but others have evolved to feed on plastics. Researchers are now exploring the possibility of stimulating this ability to use them as cleaners in ecosystems. The approach is based on locating the most efficient bacteria in this sense to enable treatments that degrade plastics, both in landfills and in seawater. This bioengineering technique, which is still in its early stages, could contribute to eliminating part of the millions of tons of plastic that end up in the seas each year.

Next generation filters

In addition to bacteria, there is the possibility of using plants as an alternative for filtering microplastics. The VTT Technical Research Centre in Finland has developed a new nanocellulose membrane capable of trapping the tiniest plastic particles. The colloidal and porous structures of this filter trap microplastics without the need for chemical agents or mechanical action. As with Ferreira's proposal, there is the possibility of integrating it into washing machines to prevent microplastics from reaching wastewater and, ultimately, the sea.

As always, the best strategy is to reduce the production of plastics. But in the meantime, these new technologies can help combat this invisible and ubiquitous enemy.

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How to Clean up Microplastics? New Technologies to Meet the Environmental Challenge

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Researchers are developing ferrofluids, plastic-metabolizing bacteria, and plant-based filters as alternative strategies.

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Removing microplastics from aquatic environments

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Removing microplastics from aquatic environments

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What Are Catalysts? | Reactions | Chemistry | FuseSchool

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Fenomeno in virtù del quale una sostanza, detta catalizzatore, presente anche in piccola quantità, modifica la velocità di una reazione chimica, senza entrare a far parte della composizione dei prodotti finali e senza variare lo stato di equilibrio della reazione stessa. La c. ha un notevole intere…

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Water Waste Treatment Plants in Microplastics

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Water Waste Treatment Plants in Microplastics

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La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche.

Specificità degli enzimi

Schema del modello dell'adattamento indotto

La maggior parte degli enzimi presenta una notevolissima specificità per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti. Tale specificità è legata a diversi fattori che caratterizzano l'associazione tra il substrato ed il sito attivo, come la complementarità dal punto di vista strutturale, le cariche elettriche, la natura idrofila o idrofobica. Gli enzimi mostrano spesso livelli elevatissimi di stereospecificità, regioselettività e chemoselettività.

Alcuni degli enzimi che mostrano la maggiore specificità sono coinvolti nella replicazione e nell' espressione del genoma. Tali enzimi presentano meccanismi di proof-reading (correzione di bozze). Ad esempio enzimi come le DNA polimerasi sono in grado di catalizzare inizialmente la reazione di elongazione del filamento di DNA, quindi di valutare in un secondo momento l'efficienza e la correttezza dell'operazione stessa. Questo processo in due passaggi permette di ridurre enormemente gli errori compiuti (si stima che le DNA polimerasi di mammifero abbiano un tasso di errore di 1 su 100 milioni di reazioni catalizzate.) Simili meccanismi di proof-reading sono presenti anche nelle RNA polimerasi, nelle amminoacil-tRNA sintetasi e nei ribosomi.

Esistono in ogni caso anche diversi enzimi caratterizzati da una specificità relativamente più bassa. Diversi enzimi sono infatti in grado di agire su un numero ampio di substrati. Una possibile spiegazione di questa evidenza è legata al fatto che, dal punto di vista evolutivo, essa permetterebbe la costituzione di nuovi metabolici.

Modello chiave-serratura

Il primo modello ad essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da Hermann Emil Fischer nel 1894, secondo il quale l'enzima ed il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un incastro perfetto. Tale modello è spesso definito come chiave-serratura. In ogni caso tale modello esplica bene la specificità degli enzimi, ma è decisamente meno affidabile nello spiegare la stabilizzazione dello stato di transizione che l'enzima raggiunge durante il legame con il substrato.

Modello dell'adattamento indotto

Nel 1958 Daniel Koshland propose una modifica del modello chiave-serratura: dal momento che gli enzimi sono strutture relativamente flessibili, egli suggerì che il sito attivo potesse continuamente modellarsi in base alla presenza o meno del substrato. Come risultato, il substrato non si lega semplicemente ad un sito attivo rigido, ma genera un rimodellamento del sito stesso, che lo porta ad un legame più stabile in modo da portare correttamente a termine la sua attività catalitica, come succede ad esempio per la esochinasi e per altri enzimi glicolitici. In alcuni casi, come avviene per le glicosidasi, anche il substrato può cambiare leggermente la propria forma all'ingresso nel sito attivo.

Il legame iniziale tra enzima e substrato è necessario anche da un punto di vista energetico. L'energia del legame deriva non solo da eventuali legami covalenti, ma anche da una fitta rete di interazioni deboli, ioniche o elettrostatiche. Solo il corretto substrato è in grado di partecipare a tutte le interazioni previste. Ciò, oltre a spiegare la sorprendente stabilità del legame tra enzima e substrato, permette di comprendere i meccanismi che conferiscono elevata specificità all'enzima stesso.

La riduzione dell'energia di attivazione può essere invece spiegata dal fatto che tutte le interazioni tra enzima e substrato sono possibili solo quando il substrato si trova nello stato di transizione. Tale stato è dunque stabilizzato (in un certo senso esso viene forzato) dal legame tra enzima e substrato. Il substrato nello stato di transizione può essere considerato un vero e proprio nuovo substrato di una nuova reazione, avente una energia di attivazione inferiore a quella originale. La riduzione della ΔG ‡ può dunque essere intesa come conseguenza della creazione di una sorta di nuova reazione, impossibile senza la presenza dell'enzima corretto.

L'affinità dell'enzima per il substrato è quindi la condizione necessaria per il suo funzionamento; ma questo non significa che nel complesso le forze di interazione debbano essere molto elevate: se il complesso enzima-substrato fosse eccessivamente stabile, per esempio, l'enzima non tenderebbe a formare i prodotti. Se l'affinità troppo alta fosse invece tra enzima e stato di transizione (o tra enzima e prodotto) la reazione si bloccherebbe, non permettendo al complesso di dissociarsi e liberare i prodotti.

Alcune delle strategie comunemente messe in atto dagli enzimi per catalizzare reazioni sono le seguenti.

Analisi recenti hanno svelato ulteriori correlazioni tra le dinamiche interne dell'enzima e l'efficienza di catalisi risultante. Le regioni interne di un enzima (dai singoli amminoacidi fino alle eliche alfa) possono cambiare posizione e conformazione in tempi che vanno dai femtosecondi ai secondi: sono tali spostamenti a cambiare la rete di interazioni possibili con il substrato, con conseguenze importanti a livello di aumento o un calo dell' efficienza catalitica. Questo ha conseguenze fondamentali a livello dello studio della modulazione allosterica, dell'inibizione e dell'attivazione enzimatica.

Esistono anche altri tipi di catalisi come la catalisi rotazionale.

Alcuni enzimi sono provvisti, oltre che del sito attivo, anche di cosiddetti siti allosterici, che funzionano come degli interruttori, potendo bloccare o attivare l'enzima. Quando una molecola particolare fa infatti da substrato per questi siti, la struttura dell'enzima viene completamente modificata, al punto che esso può non funzionare più. Al contrario, può avvenire che la deformazione metta in funzione l'enzima. Molto spesso la deformazione consiste in un riorientamento dei domini che compongono l'enzima in modo da rendere il sito attivo più accessibile (attivatori) o meno accessibile (inibitori). Queste molecole che regolano l'attività enzimatica sono dette effettori allosterici o modulatori allosterici.

Il sito allosterico può essere anche lo stesso sito attivo dell'enzima: in questo caso, in genere, gli attivatori sono gli stessi reagenti, mentre gli inibitori allosterici saranno i prodotti.

Molti effettori hanno effetti simili su più enzimi diversi: in questo modo l'allosteria può essere utilizzata per sincronizzare diverse reazioni che si trovano lungo la stessa via o su vie diverse. Ad esempio l'ATP è un inibitore allosterico di molti enzimi che operano su reazioni di catabolismo ( glicolisi, ciclo di Krebs..): così quando la sua concentrazione è alta, ovvero la cellula ha molta energia a disposizione, lo stesso ATP rallenta le vie che portano alla produzione di ulteriori molecole ad alto contenuto energetico.

I meccanismi di reazione a due substrati sono:

Bi-Bi ordinato: si legano i substrati S1 e S2 e si staccano i prodotti P1 e P2 in ordine (come in molte ossidoreduttasi NAD⁺(P) dipendenti).

Bi-Bi Random: si legano i due substrati e si staccano i due prodotti in vari ordini (come in molte chinasi e alcune deidrogenasi).

Ping Pong (o doppio spostamento): si attacca il substrato S1 e si stacca il prodotto P1, poi si attacca S2 e si stacca P2 (come per le amminotrasferasi e serina proteasi).

Molti enzimi contengono molecole non proteiche che partecipano alla funzione catalitica. Queste molecole, che si legano spesso all'enzima nelle vicinanze del sito attivo, vengono definite . Combinandosi con la forma non attiva dell'enzima ( apoenzima), esse danno origine ad un enzima cataliticamente attivo ( oloenzima).

Queste molecole spesso vengono divise in due categorie sulla base della natura chimica: i metalli ed i coenzimi (piccole molecole organiche).

Sulla base del legame con l'enzima, invece, si distinguono i gruppi prostetici ed i cosubstrati. I gruppi prostetici sono di solito strettamente legati agli enzimi, generalmente in modo permanente. I cosubstrati sono invece legati più debolmente agli enzimi (una singola molecola di cosubstrato a volte può associarsi successivamente con enzimi diversi) e servono come portatori di piccole molecole da un enzima ad un altro. La maggior parte delle vitamine, composti che gli esseri umani e altri animali non sono in grado di sintetizzare autonomamente, sono cofattori (o precursori di cofattori).

Diagramma di una reazione catalitica che mostra l'energia richiesta a vari stadi lungo l'asse del tempo (coordinate di reazione). I substrati normalmente necessitano di una notevole quantità di energia (picco rosso) per giungere allo stato di transizione, onde reagire per formare il prodotto. L'enzima crea un microambiente nel quale i substrati possono raggiungere lo stato di transizione (picco blu) più facilmente, riducendo così la quantità d'energia richiesta. Essendo più facile arrivare a uno stato energetico minore la reazione può avere luogo più frequentemente e di conseguenza la velocità di reazione sarà maggiore.

Come per tutti i catalizzatori, gli enzimi non modificano l' equilibrio chimico della reazione. Solitamente, in presenza di un enzima, la reazione si svolge nella stessa direzione in cui si svolgerebbe senza. L'unica differenza è la velocità della reazione. Di conseguenza, gli enzimi possono catalizzare in modo equivalente sia la reazione diretta che quella inversa. Ad esempio, l' anidrasi carbonica catalizza la reazione in entrambe le direzioni a seconda della concentrazione dei reagenti.

(nei tessuti, con alta concentrazione di CO₂)

(nel polmone, con bassa concentrazione di CO₂)

In ogni caso, se l'equilibrio è decisamente spostato in una direzione (in caso ad esempio di una reazione esoergonica), la reazione diventa irreversibile, e l'enzima si trova de facto a poter catalizzare la reazione solo in quella direzione.

Sebbene l'unica differenza tra la presenza e l'assenza di un enzima sia la velocità di reazione, a volte l'assenza dell'enzima può dare il via allo sviluppo di altre reazioni non catalizzate, che conducono alla formazione di diversi substrati. In assenza di catalizzatori, infatti, possono subentrare reazioni differenti, caratterizzate da una minore energia di attivazione.

La presenza degli enzimi, inoltre, può permettere l'accoppiamento di due o più reazioni, in modo che una reazione favorita dal punto di vista termodinamico possa essere sfruttata per portarne a termine una sfavorita. Questo è quello che avviene con l' idrolisi dell'ATP, utilizzata comunemente per avviare numerose reazioni biologiche.

Meccanismo di una reazione a substrato (S) singolo catalizzata da un enzima (E) a generare un prodotto (P)

La cinetica enzimatica si occupa in modo particolare degli aspetti cinetici (cioè legati al fattore tempo) del legame enzima-substrato e della conseguente generazione di un prodotto. I dati di velocità utilizzati nelle analisi cinetiche sono ottenuti da saggi enzimatici. Nel 1913 Leonor Michaelis e Maud Menten proposero una teoria quantitativa della cinetica enzimatica, che è tuttora nota come cinetica di Michaelis-Menten. Il loro lavoro è stato ulteriormente ampliato nel 1925 da George Edward Briggs e John Burdon Sanderson Haldane, che hanno messo a punto le equazioni cinetiche utilizzate comunemente ancora oggi.

Il maggior contributo di Michaelis e Menten fu quello di suddividere idealmente l'azione degli enzimi in due fasi. Nella prima fase, il substrato si lega reversibilmente all'enzima, formando il complesso enzima-substrato (ES), a volte chiamato complesso di Michaelis-Menten in loro onore. La fase successiva è la vera e propria conversione del substrato a prodotto.

Curva di saturazione per una reazione enzimatica: evidenziata la relazione tra la concentrazione di substrato (S) e la velocità di reazione (v)

Gli enzimi sono in grado di catalizzare alcuni milioni di reazioni al secondo. Per esempio, la reazione catalizzata dalla orotidina-5'-fosfato decarbossilasi impiega circa 25 millisecondi per processare la stessa quantità di substrato che, in assenza dell'enzima, verrebbe convertita in 78 milioni di anni.

La velocità enzimatica dipende dalle condizioni della soluzione e dalla concentrazione del substrato. Condizioni denaturanti, come le alte temperature, pH lontani dalla neutralità o alte concentrazioni saline riducono l'attività enzimatica. Alte concentrazioni di substrato, invece, tendono ad incrementare l'attività.

La velocità massima di una reazione enzimatica è individuabile incrementando la concentrazione di substrato fino a raggiungere un livello a cui la velocità stessa rimane costante (nella curva di saturazione, è il livello indicato in alto a destra). La saturazione ha luogo perché, all'aumentare della concentrazione di substrato, una quantità sempre maggiore di enzima libero è convertita nella forma ES. Alla velocità massima (definita V max) dell'enzima, tutti i siti attivi dell'enzima sono saturi di substrato, e l'ammontare del complesso ES è pari a quello dell'enzima stesso.

Gli inibitori competitivi legano l'enzima in modo reversibile, impedendo il legame con il substrato. Il legame con il substrato, viceversa, impedisce il legame dell'inibitore.

Gli inibitori non competitivi legano siti alternativi a quello che lega il susbstrato. Il legame di tali inibitori, tuttavia, genera cambiamenti conformazionali tali da impedire l'ingresso del substrato o generarne la sua espulsione.

Gli inibitori enzimatici sono sostanze in grado di diminuire o annullare l'azione catalitica di un enzima. Possono agire legandosi al sito attivo competitivamente al substrato (inibizione competitiva) o legandosi ad un sito allosterico. L'inibizione può essere reversibile, rendendo possibile il ripristino della funzione catalitica dell'enzima tramite aumento della concentrazione del substrato rispetto all'inibitore; o irreversibile con l'impossibilità di potere ripristinare l'attività catalitica. Gli induttori, invece, sono sostanze in grado di interagire con i siti enzimatici in modo da aumentare la funzionalità dell'enzima.

Sono molecole che si legano non covalentemente all'enzima motivo per cui dopo la loro rimozione l'enzima torna ad essere funzionante.

Gli inibitori competitivi occupano il sito di legame del substrato, impedendo al substrato di legarsi correttamente (formazione di un complesso EI al posto di uno ES). Se però si verifica prima il legame enzima-substrato, l'inibitore competitivo perde di efficacia. La consistenza dell'inibizione dipende dunque sia dalla concentrazione di inibitore che da quella di substrato. Spesso gli inibitori competitivi mimano in modo notevole la forma dei substrati di cui inibiscono il legame.

All'aumentare della concentrazione di inibitore la k mapp aumenta la velocità della reazione. Asintoticamente però la velocità tende ancora a V max per cui l'effetto dell'inibitore può essere annullato aumentando la concentrazione di substrato.

Ad esempio il metotrexato è un inibitore competitivo della diidrofolato reduttasi, che catalizza la riduzione del diidrofolato a tetraidrofolato.

Gli inibitori non competitivi sono in grado di legare siti differenti dal sito attivo. Essi sono dunque in grado di legare sia l'enzima libero, sia in configurazione ES. Il loro legame all'enzima genera un cambiamento conformazionale dell'enzima stesso, che può avere come conseguenza l'inibizione del legame tra enzima e substrato. Non essendoci dunque competizione tra inibitore e substrato, l'importanza dell'inibizione dipende esclusivamente dalla concentrazione dell'inibitore stesso.

L'inibitore causa una diminuzione della V max ma non modifica la k m.

Inibizione acompetitiva (e incompetitiva)

Un inibitore acompetitivo si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E.

V max e k m diminuiscono di uno stesso fattore all'aumentare della concentrazione di inibitore: V max/ k m è costante.

In realtà non si verifica un'inibizione puramente non competitiva, ma un'inibizione di tipo misto in cui variano sia V max che k m in modo diverso.

In pratica l'inibizione acompetitiva e l'inibizione mista avvengono solo negli enzimi con due o più substrati.

Alcuni inibitori sono in grado di reagire con l'enzima e formare un legame covalente. L'inattivazione così indotta è irreversibile. Esistono diversi composti di questo tipo: una classe importante è quella dei cosiddetti inibitori suicidi, che contano al loro interno la eflornitina, un farmaco utilizzato per trattare la malattia del sonno. Anche la penicillina ed i suoi derivati agiscono in questo modo. Gli antibiotici di questa classe vengono legati dal sito attivo dell'enzima bersaglio (le transpeptidasi) e vengono convertiti in un intermedio che reagisce in modo irreversibile con alcuni residui presenti nel sito attivo.

Gli inibitori sono spesso utilizzati come farmaci, ma possono agire anche come veri e propri veleni. In realtà, la differenza tra farmaco e veleno è esclusivamente una questione di dose del composto: la maggior parte dei farmaci, infatti, se somministrati ad alte dosi può risultare tossica, come già Paracelso evidenziò nel XVI secolo: " In tutte le cose c'è un veleno, e senza un veleno non c'è nulla. Il principio della dose è lo stesso per cui gli antibiotici e gli altri agenti anti- infezione sono veleni per il patogeno e non per l' organismo umano.

In molti organismi anche i prodotti degli enzimi possono agire come una sorta di inibitori, attraverso un meccanismo di feedback negativo. Se un enzima produce troppo prodotto, esso può infatti agire come inibitore dell'enzima stesso, riducendo o bloccando la produzione di ulteriore prodotto. Tale meccanismo è molto frequente negli enzimi coinvolti in pathway metabolici: la esochinasi, ad esempio, è inibita da alte quantità di glucosio-6-fosfato.

Regolazione dell'attività enzimatica

La cellula è in grado di controllare l'attività degli enzimi in almeno cinque modalità principali.

1. Produzione degli enzimi

2. Compartimentalizzazione degli enzimi

3. Feedback negativo

4. Modificazioni post traduzionali

5. Attivazione in ambienti differenti da quelli di produzione

Le cascate enzimatiche sono sistemi costituiti da più enzimi i quali agiscono tra loro causando delle modificazioni covalenti. Le cascate possono essere monocicliche, bicicliche o multicicliche.

1. () ^ Rodnina MV, Wintermeyer W., Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms. , in Annu Rev Biochem., vol. 70, 2001, pp. 415-435, PMID 11395413.

2. ^ () Richard Firn, The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function , su www-users.york.ac.uk. URL consultato l'11 ottobre 2006 (archiviato dall'url originale il 31 ottobre 2006).

3. () ^ Fischer E., Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme , in Ber. Dt. Chem. Ges., vol. 27, 1894, pp. 2985-2993.

4. () ^ Berg Jeremy M., Tymoczko John L. and Stryer Lubert Biochemistry - Fifth Edition - W. H. Freeman and Company Archiviato il 7 febbraio 2009 in Internet Archive.

5. () ^ Michaelis L., Menten M., Die Kinetik der Invertinwirkung, in Biochem. Z., vol. 49, 1913, pp. 333-369. English translation Accessed 6 April 2007

6. Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. ^ Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites. Archiviato il 24 gennaio 2009 in Internet Archive. J Biol Chem. 1992 Jan 5;267(1):150-8. PMID 1730582

Halvor Christensen, Cinetica enzimatica, Franco Angeli, 1971.

Hans Bergmeyer, Principi di analisi enzimatica, Piccin-Nuova Libraria, 1982.

Alan Fersht, Struttura e meccanismi d'azione degli enzimi, Bologna, Zanichelli, 1989.

Nicholas Price, Principi di enzimologia, Delfino Antonio Editore, 1996.

Lauro Galzigna, Elementi di enzimologia, Piccin-Nuova Libraria, 1996.

Riccardo Muzzarelli, Enzimologia, Università di Ancona, 1998.

David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

Umberto Mura, Antonella Del Corso; Marcella Camici, Sistemi enzimatici a cascata, a cura di L. Bolognani, collana: Quaderni di Biochimica (n°44), Piccin-Nuova Libraria, 1990, ISBN 88-299-0871-1.

() Enzyme spotlight: approfondimento mensile di un enzima a cura dell'Istituto europeo di bioinformatica.

() BRENDA: banca dati contenente informazioni e dati di letteratura relativi a tutti gli enzimi conosciuti.

() KEGG: banca dati contenente informazioni complete sugli enzimi ed i relativi pathway.

() MACiE: banca dati contenente informazioni sui meccanismi di reazione.

() Enzyme Structures Database: fornisce il collegamento da un determinato enzima alla sua struttura tridimensionale nella Protein Data Bank.

() ExPASy enzyme: fornisce il collegamento da un determinato enzima alle informazioni ad esso correlate nel database Swiss-Prot.

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La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche. La maggior parte degli enzimi presenta una notevolissima specificità per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti.

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Transform microplastics in an eco friendly enviroment

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Transform microplastics in an eco friendly enviroment

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Huge amounts of marine debris enter the ocean and Great Lakes every year, from large abandoned and derelict vessels and fishing gear, to plastic bottles, food wrappers, and other trash, and even tiny pieces of plastic that you can't see with the human eye! But once our trash is in the ocean, what happens to it? How long does it last, and can we ever say that it's gone?

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Huge amounts of marine debris enter the ocean and Great Lakes every year, from large abandoned and derelict vessels and fishing gear, to plastic bottles, food wrappers, and other trash, and even tiny pieces of plastic that you can't see with the human eye! But once our trash is in the ocean, what happens to it?