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Estructura Bioquímica del Glucagón

El glucagón es una hormona peptídica compuesta por 29 aminoácidos y tiene un peso molecular de 3485 daltons .

El glucagón es sintetizado a partir de un precursor más largo, el preproglucagón , que contiene 180 aminoácidos . Este precursor se procesa en diferentes tipos celulares, generando otros péptidos como la glicentina y GLP-1.

Regulación del glucagón

La regulación de la secreción de glucagón está principalmente influenciada por los niveles de glucosa en sangre. Cuando los niveles de glucosa son bajos, las células alfa del páncreas aumentan la producción de glucagón. Por el contrario, la insulina tiene un efecto inhibidor sobre su secreción. Otros factores que estimulan la liberación de glucagón incluyen:

Aminoácidos : especialmente después de comidas ricas en proteínas.

Catecolaminas : que estimulan su secreción durante el estrés.

Hormonas gastrointestinales : como la colecistoquinina (CCK) y gastrina.

Además, los ácidos grasos libres ejercen un efecto inhibidor sobre la secreción de glucagón.

Importancia Clínica del Glucagón

El glucagón juega un papel crucial en el metabolismo energético, especialmente durante períodos de hipoglucemia. Sus funciones incluyen:

Aumento de la glucosa en sangre : mediante la estimulación de la gluconeogénesis y glucogenólisis en el hígado.

Lipólisis : favorece la degradación de triglicéridos en el tejido adiposo, aumentando así los ácidos grasos libres disponibles para la producción de energía.

En situaciones clínicas, el glucagón se utiliza como tratamiento para la hipoglucemia severa, especialmente en casos de choque insulínico. La administración de glucagón inyectable puede elevar rápidamente los niveles de glucosa en sangre. También se ha investigado su potencial uso en el tratamiento de condiciones como la obesidad y ciertos trastornos metabólicos.

MECANISMO DE ACCION DEL GLUCAGÓN

Su mecanismo de acción se basa en su interacción con receptores específicos en las células del hígado y otros tejidos.

Unión al receptor

El glucagón se une a su receptor específico, conocido como receptor de glucagón (GCGR), que pertenece a la familia de receptores acoplados a proteínas G. Este receptor está principalmente localizado en el hígado, pero también se encuentra en el riñón, el corazón y el tejido adiposo

La unión del glucagón al receptor provoca un cambio conformacional que activa proteínas G, lo que inicia una serie de cascadas de señalización intracelular.

Efectos metabólicos

1. Aumento de la Glucogenólisis : El glucagón estimula la degradación del glucógeno almacenado en el hígado, facilitando la liberación de glucosa en la sangre. Esto ocurre mediante la activación de la glucógeno fosforilasa e inhibición de la glucógeno sintasa , lo que resulta en un aumento significativo de la glucosa disponible.

2. Estimulación de la Gluconeogénesis : Además de promover la glucogenólisis, el glucagón también estimula la gluconeogénesis, un proceso que genera nueva glucosa a partir de precursores no carbohidratados como aminoácidos y glicerol. Esto es esencial durante períodos de ayuno o hipoglucemia.

3. Lipólisis y Cetogénesis : En el tejido adiposo, el glucagón activa la lipasa sensible a hormonas, promoviendo la degradación de triglicéridos y aumentando los ácidos grasos libres en circulación. Estos ácidos grasos pueden ser utilizados por el hígado para producir cuerpos cetónicos, lo que es particularmente importante durante el ayuno prolongado.

4. Inhibición de la lipogénesis : El glucagón también inhibe la síntesis de lípidos al reducir los niveles de malonil-CoA , lo que favorece aún más la cetogénesis y disminuye la acumulación de grasa.

Efectos adicionales

Además de sus efectos directos sobre el metabolismo energético, el glucagón tiene funciones adicionales:

Regulación del Gasto Energético : Se ha demostrado que el glucagón aumenta el gasto energético, lo que puede influir en el control del peso corporal

Interacción con el Sistema Nervioso Central : El glucagón puede afectar la ingesta alimentaria y el gasto energético mediante su acción sobre el sistema nervioso central

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Estructura Bioquímica de la Calcitonina

La calcitonina es una hormona peptídica compuesta por 32 aminoácidos. Se produce en las células C parafoliculares de la glándula tiroides en mamíferos y en la glándula último branquial de aves y peces. Su estructura incluye un puente disulfuro, lo que contribuye a su estabilidad y función biológica.

Aunque hay variaciones en la secuencia de aminoácidos entre diferentes especies, las características estructurales son generalmente conservadas, lo que permite que la calcitonina de salmón, por ejemplo, tenga una mayor potencia y duración de acción en comparación con la humana.

MECANISMO DE ACCIÓN

La calcitonina ejerce su efecto principalmente sobre el metabolismo del calcio y fósforo. Su mecanismo de acción incluye:

1. Unión a Receptores : La calcitonina se une al receptor de calcitonina (CTR) , que está acoplado a proteínas G en la membrana celular. Esta unión activa vías de señalización intracelular que aumentan los niveles de AMP cíclico (AMPc).

2. Inhibición de la Resorción Ósea : La calcitonina disminuye la actividad de los osteoclastos, las células responsables de la resorción ósea, lo que reduce la liberación de calcio al torrente sanguíneo.

3. Efectos Renales : Promueve la excreción de calcio y magnesio a través de los riñones, inhibiendo su reabsorción tubular.

4. Inhibición de la Absorción Intestinal : Reduce la absorción intestinal de calcio, contribuyendo así a disminuir los niveles plasmáticos de este mineral.

Regulación

La secreción de calcitonina está regulada principalmente por los niveles plasmáticos de calcio. Un aumento en la concentración de calcio en sangre estimula a las células C parafoliculares a liberar más calcitonina. Este mecanismo actúa como un sistema de retroalimentación negativa para corregir estados de hipercalcemia.

Importancia Clínica

La calcitonina tiene varias aplicaciones clínicas:

Tratamiento de Hipercalcemia : Se utiliza para tratar condiciones donde hay niveles elevados de calcio en sangre, como en ciertos tipos de cáncer o enfermedades metabólicas.

Osteoporosis : La calcitonina se utiliza en el manejo de la osteoporosis posmenopáusica, ayudando a reducir el riesgo de fracturas óseas al inhibir la resorción ósea.

Dolor Óseo : También se emplea para aliviar el dolor asociado con enfermedades metastásicas óseas y otras condiciones que afectan el tejido óseo.

Diagnóstico : Los niveles elevados de calcitonina se utilizan como biomarcadores para el diagnóstico precoz del carcinoma medular de tiroides y otras patologías asociadas.

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Calcium metabolism, Calcitonin function, Vitamin D3 & Biosynthesis of calcitriol | Science online | Calcium metabolism, Metabolism, Thyroid

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Calcium metabolism is the regulation of calcium ions (Ca2+) in (via the gut) & out (via the gut and kidneys) of the body, and between body compartments: the ...

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Estructura Bioquímica de la Secretina

La secretina es una hormona peptídica compuesta por27 aminoácidos. Se produce en las células S del duodeno, específicamente en respuesta a la presencia de quimo ácido.

Su estructura incluye un extremo N-terminal que contiene un grupo amina y un extremo C-terminal con un grupo carboxilo, lo que le permite interactuar con receptores específicos en las células diana.

MECANISMO DE ACCIÓN

La secretina actúa principalmente en el sistema digestivo, y su mecanismo de acción incluye:

1. Estimulación de la Secreción de Bicarbonato : La secretina promueve la secreción de bicarbonato por el páncreas y el hígado. Esto se logra a través de la activación de la adenilciclasa , que aumenta los niveles de AMP cíclico (AMPc) en las células diana. El AMPc activa canales iónicos y transportadores que facilitan la secreción de bicarbonato al lumen intestinal.

2. Inhibición de la gastrina : La secretina también inhibe la liberación de gastrina, una hormona que estimula la producción de ácido gástrico en el estómago. Esto se realiza mediante la unión a receptores en las células G del estómago, lo que ayuda a regular el pH del quimo que entra al duodeno.

3. Estimulación de la producción de bilis : Además, la secretina estimula la producción y liberación de bilis por el hígado, lo que es esencial para la emulsificación y absorción de grasas en el intestino delgado.

Regulación

La secreción de secretina está regulada principalmente por:

pH del Quimo : La presencia de ácido en el quimo es el principal estímulo para la liberación de secretina. Cuando el quimo ácido entra al duodeno, las células S detectan este cambio y liberan secretina al torrente sanguíneo.

Nutrientes : La presencia de grasas y proteínas parcialmente digeridas también puede estimular su liberación, aunque menos significativamente que el ácido.

Importancia Clínica

La secretina tiene varias implicaciones clínicas importantes:

Manejo de Trastornos Digestivos : Su función en la regulación del pH y la secreción de bicarbonato es crucial para prevenir daños en la mucosa duodenal. Un déficit en la producción de secretina puede llevar a condiciones como úlceras duodenales debido a una neutralización inadecuada del ácido gástrico.

Pruebas Diagnósticas : La medición de los niveles de secretina puede ser utilizada como parte del diagnóstico para ciertos trastornos gastrointestinales.

Enfermedades Metabólicas : Se ha investigado el papel potencial de la secretina en el equilibrio hídrico y electrolítico, sugiriendo que alteraciones en su función pueden contribuir a problemas como diarrea o desequilibrios electrolíticos

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¡Que es la secretina y cuales son sus funciones?

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Estructura Bioquímica del Péptido Vasoactivo Intestinal (VIP)

El péptido vasoactivo intestinal (VIP) es una hormona peptídica compuesta por 28 aminoácidos.

VIP se produce en varias localizaciones del cuerpo, incluyendo el intestino delgado, el páncreas y el sistema nervioso central. Su estructura incluye un dominio que le permite unirse a receptores específicos, lo que es crucial para su función biológica.

Mecanismo de acción

El VIP actúa principalmente a través de receptores acoplados a proteínas G (GPCR), específicamente los receptores VPAC1 y VPAC2 , y con menor afinidad al receptor PACAP . Su mecanismo de acción incluye:

1. Unión a Receptores : El VIP se une a los receptores VPAC1 y VPAC2 en las células diana, lo que activa la adenilato ciclasa y aumenta los niveles de AMP cíclico (AMPc) .

2. Efectos sobre el Sistema Digestivo : Estimula la secreción de agua y electrolitos en el intestino, relaja el esfínter esofágico inferior y reduce la secreción ácida gástrica.

3. Estimulación de Hormonas Pancreáticas : Aumenta la liberación de insulina, glucagón y somatostatina en el páncreas.

4. Vasodilatación : Induce la relajación de los músculos lisos vasculares, provocando vasodilatación en varios órganos, incluyendo el corazón y los pulmones.

5. Efectos Neurales : Actúa como un neurotransmisor en el sistema nervioso central, modulando la actividad neuronal y la respuesta inmune.

Regulación

La secreción de VIP está regulada por varios factores:

Estímulos Alimentarios : La presencia de nutrientes en el intestino estimula la liberación de VIP.

Hormonas gastrointestinales : Hormonas como la secretina pueden influir en la liberación de VIP.

Factores Neurológicos : La actividad neuronal también puede regular su secreción, especialmente en respuesta a estímulos del sistema nervioso central.

IMPORTANCIA CLÍNICA

El VIP tiene varias implicaciones clínicas significativas:

VIPoma : Un tumor neuroendocrino raro que produce cantidades excesivas de VIP, provocando diarrea profusa, hipopotasemia y deshidratación. Este síndrome se asocia con una secreción incontrolada del péptido.

Trastornos Digestivos : La disfunción en la producción o acción del VIP puede contribuir a trastornos gastrointestinales, como diarrea crónica o problemas en la motilidad intestinal.

Enfermedades Inmunológicas : Se ha demostrado que el VIP tiene propiedades inmunomoduladoras, lo que sugiere un papel potencial en enfermedades autoinmunitarias o inflamatorias.

Investigaciones Terapéuticas : Debido a sus múltiples funciones, el VIP se investiga como un posible tratamiento para diversas condiciones, incluyendo enfermedades neurodegenerativas y trastornos metabólicos.

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Estructura Bioquímica de la Bradiquinina

La bradiquinina es un péptido vasoactivo que consta de 9 aminoácidos.

Se produce a partir de un precursor conocido como cininógeno , mediante la acción de la enzima calicreína que realiza un desdoblamiento proteolítico.

Mecanismo de acción

La bradiquinina ejerce sus efectos a través de varios mecanismos:

1. Unión a Receptores : Actúa principalmente a través de dos tipos de receptores: B1 y B2 . El receptor B2 es el predominante en condiciones fisiológicas y media la vasodilatación.

2. Vasodilatación : La bradiquinina induce la producción de óxido nítrico (NO) y prostaciclinas en las células endoteliales, lo que provoca relajación del músculo liso vascular y vasodilatación.

3. Aumento de Permeabilidad Vascular : Facilita la apertura de las uniones intercelulares en las vénulas postcapilares, aumentando así la permeabilidad vascular.

4. Estimulación del Dolor : Está involucrada en la mediación del dolor, actuando sobre las terminaciones nerviosas y provocando la liberación de neurotransmisores como el glutamato.

Regulación

La secreción de bradiquinina está regulada por:

Sistema Calicreína-Cinina : La actividad del sistema calicreína-cinina es fundamental para su producción, donde la calicreína convierte cininógenos en bradiquinina.

Factores Inflamatorios : La bradiquinina se libera en respuesta a procesos inflamatorios, contribuyendo a los síntomas como el dolor y la exagerada.

Hormonas y Neurotransmisores : Su liberación puede ser influenciada por hormonas como la angiotensina II y otros mediadores inflamatorios.

Importancia Clínica

La bradiquinina tiene varias implicaciones clínicas:

Hipertensión : Su papel como vasodilatador ha llevado al desarrollo de fármacos inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (ECA), como el captopril, que son utilizados para tratar la hipertensión arterial.

Dolor Crónico : Se ha relacionado con el dolor crónico y condiciones como la pancreatitis, donde su liberación puede contribuir a la sensación dolorosa.

Reacciones Alérgicas e Inflamatorias : Dado que aumenta la permeabilidad vascular, está involucrada en reacciones alérgicas e inflamatorias, lo que puede llevar a condiciones como el edema.

Investigaciones Terapéuticas : Se investiga su potencial en terapias para enfermedades cardiovasculares y trastornos relacionados con la inflamación, debido a sus efectos sobre el sistema vascular y su capacidad para respuestas modulares inmunológicas.

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Estructura Bioquímica de la Insulina

La insulina es una hormona polipeptídica compuesta por51 aminoácidos y tiene un peso molecular de aproximadamente5808 daltons. Se sintetiza en las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas en forma de un precursor inactivo conocido como proinsulina. La proinsulina se convierte en insulina mediante la eliminación de un péptido C, lo que da como resultado dos cadenas de aminoácidos (cadena A y cadena B) unidas por puentes disulfuro.

Estructura :

Cadena A: 21 aminoácidos

Cadena B: 30 aminoácidos

Puentes disulfuro entre las cadenas A y B.

Mecanismo de acción

La insulina actúa principalmente a través de su unión a receptores específicos en las membranas celulares, lo que desencadena una serie de eventos intracelulares:

1. Unión al Receptor : La insulina se une al receptor de insulina (IR), que es un receptor acoplado a tirosina quinasa. Esta unión activa la actividad quinasa del receptor.

2. Translocación de GLUT-4 : La activación del receptor provoca la translocación del transportador de glucosa tipo 4 (GLUT-4) a la membrana celular, facilitando la entrada de glucosa en las células musculares y adiposas.

3. Metabolismo de nutrientes :

Glucólisis : Aumenta la utilización de glucosa para obtener energía.

Gluconeogénesis y Glucogenólisis : Inhibe la producción de glucosa en el hígado.

Lipogénesis : Promueve el almacenamiento de grasas al facilitar la conversión de glucosa en ácidos grasos.

4. Regulación del Metabolismo Proteico : Estimula la síntesis proteica e inhibe la degradación proteica.

REGULACIÓN

La secreción de insulina está regulada principalmente por:

Niveles de Glucosa en Sangre : Un aumento en los niveles de glucosa estimula la liberación de insulina.

Hormonas Gastrointestinales : Hormonas como el GLP-1 (péptido similar al glucagón) también estimulan la secreción de insulina.

Factores Nerviosos : La estimulación del sistema nervioso parasimpático puede aumentar la liberación de insulina.

Importancia Clínica

La insulina es fundamental para el metabolismo y su deficiencia o resistencia tiene importantes implicaciones clínicas:

Diabetes Mellitus Tipo 1 : En esta condición, el páncreas no produce insulina debido a la destrucción autoinmune de las células beta, lo que requiere tratamiento con insulina exógena.

Diabetes Mellitus Tipo 2 : En este caso, aunque el páncreas puede producir insulina, las células del cuerpo no responden adecuadamente a ella (resistencia a la insulina). A menudo se requiere tratamiento con insulina cuando otros medicamentos no son efectivos.

Cetoacidosis Diabética : La falta de insulina puede llevar a un estado peligroso donde el cuerpo comienza a descomponer grasas para obtener energía, produciendo cetonas que pueden causar acidosis.

Síndrome Metabólico y Obesidad : La resistencia a la insulina está asociada con condiciones como el síndrome metabólico, que aumenta el riesgo cardiovascular.

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Estructura Bioquímica de la Endorfina

Las endorfinas son péptidos opioides endógenos que actúan como neurotransmisores en el sistema nervioso central. Se producen principalmente en la hipófisis y el hipotálamo. Existen varios tipos de endorfinas, siendo las más relevantes:

Beta-endorfina : Compuesta por 31 aminoácidos, su secuencia es:

Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Ile-Lys-Asn-Ala-Tyr-Lys-Lys-Gly-Glu.

Endorfina alfa : Derivada de la beta-endorfina, tiene 16 aminoácidos:

Tira-Gli-Gli-Fe-Met-Thr-Ser-Glu-Lis-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr.

Endorfina gamma : También derivada de la beta-endorfina, compuesta por 17 aminoácidos:

Tirosina-Glifosato-Fe-Met-Thr-Ser-Glu-Lis-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu.

Mecanismo de acción

Las endorfinas actúan principalmente a través de los receptores opiáceos, específicamente los receptores μ (mu). Su mecanismo de acción incluye:

1. Unión a Receptores : Al unirse a los receptores opiáceos, las endorfinas desencadenan una serie de reacciones bioquímicas que resultan en analgesia (reducción del dolor) y sensaciones de bienestar.

2. Inhibición del Dolor : La beta-endorfina modula la transmisión del dolor al disminuir la eficacia de los estímulos nociceptivos. Esto se logra mediante la inhibición de la enzima adenilato ciclasa, lo que reduce los niveles de AMP cíclico (AMPc) y bloquea la liberación de neurotransmisores en las neuronas presinápticas.

3. Efectos Secundarios : Además de sus propiedades analgésicas, las endorfinas inducen euforia, sedación y pueden afectar la motilidad intestinal y la respuesta emocional.

Regulación

La producción y liberación de endorfinas están reguladas por diversos factores:

Estimulación Física : Ejercicio intenso, dolor agudo, risa y relaciones sexuales pueden aumentar la liberación de endorfinas.

Hormonas : La proopiomelanocortina (POMC) es el precursor de las endorfinas; su segmentación produce beta-endorfina y otros péptidos relacionados.

Condiciones Psicológicas : Estrés emocional o situaciones placenteras también influyen en su liberación, contribuyendo a la sensación general de bienestar.

Importancia Clínica

Las endorfinas tienen una relevancia clínica significativa debido a sus efectos sobre el dolor y el estado emocional:

1. Manejo del Dolor : Se utilizan como referencia para el desarrollo de analgésicos opioides sintéticos debido a su capacidad para aliviar el dolor sin los efectos secundarios asociados con los opioides exógenos.

2. Trastornos del Estado de Ánimo : Niveles bajos de endorfinas se han asociado con condiciones como depresión y ansiedad, sugiriendo que su regulación podría ser un objetivo terapéutico en estos trastornos

3. Adicción y Dependencia : La investigación sobre el papel de las endorfinas en la adicción ha llevado al desarrollo de tratamientos que modulan su actividad para ayudar a combatir la dependencia a sustancias como el alcohol y los opioides.

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Revista ¿Cómo ves? - Divulgación de la Ciencia, UNAM

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¿Cómo ves? Revista de Divulgación de la Ciencia de la UNAM

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Estructura Bioquímica de la Motilina

La motilina es un péptido gastrointestinal compuesto por 22 aminoácidos.

La motilina se produce principalmente en las células M del estómago y en el intestino delgado, y su secreción se estimula durante el ayuno, especialmente en el contexto del complejo motor migratorio (CMM) .

Mecanismo de acción

La motilina actúa a través de los receptores acoplados a proteínas G, específicamente sobre los receptores de motilina en el sistema nervioso entérico. Su mecanismo de acción incluye:

1. Estimulación de la Motilidad Intestinal : La motilina aumenta la actividad motora del músculo liso en el estómago y el intestino delgado, facilitando las contracciones peristálticas.

2. Activación del Complejo Motor Migratorio (CMM) : La motilina es crucial para la fase III del CMM, que es responsable de limpiar el tubo digestivo entre las comidas y prevenir el sobrecrecimiento bacteriano.

3. Interacción con Otros Mediadores : La motilina puede influir en la liberación de otros péptidos gastrointestinales que también afectan la motilidad.

Regulación

La secreción de motilina está regulada principalmente por:

Ciclo Interdigestivo : Los niveles de motilina aumentan cada 90-120 minutos durante el ayuno, coincidiendo con las fases del CMM.

pH Ácido : La presencia de un pH ácido en el duodeno estimula su liberación.

Alimentos : La ingesta de alimentos inhibe temporalmente la secreción de motilina hasta que se completa la digestión.

Importancia Clínica

La motilina tiene varias implicaciones clínicas significativas:

Trastornos de Motilidad : La disfunción en la producción o acción de la motilina puede contribuir a trastornos como la gastroparesia y el síndrome del intestino irritable, donde la motilidad intestinal está alterada.

Uso Terapéutico : Fármacos como la eritromicina , que actúa como un agonista de los receptores de motilina, se utilizan para tratar condiciones asociadas con una motilidad gastrointestinal reducida.

Complejo Motor Migratorio : Un CMM deficiente se ha relacionado con problemas digestivos y sobrecrecimiento bacteriano, lo que resalta la importancia de la motilina en la salud gastrointestinal.

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Estructura Bioquímica de la Angiotensina II

La angiotensina II (Ang II) es un péptido formado porocho aminoácidos. Su secuencia es:

Aminoácidos : Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe

Esta corta cadena peptídica es un fragmento activo derivado de la angiotensina I, que es un decapéptido inactivo. La conversión de angiotensina I a angiotensina II es catalizada por laenzima convertidora de angiotensina (ECA), que se encuentra principalmente en el endotelio pulmonar.

Mecanismo de acción

La Ang II ejerce sus efectos principalmente a través de dos tipos de receptores:

1. Receptor AT1 :

Función : Mediador principal de los efectos vasoconstrictores y de retención de sodio.

Mecanismo : Al unirse a este receptor, se activa la vía del fosfatidilinositol, lo que aumenta la concentración de calcio intracelular y provoca contracción del músculo liso vascular, resultando en vasoconstricción.

2. Receptor AT2 :

Función : Generalmente se asocia con efectos opuestos, como vasodilatación y efectos antiproliferativos.

Mecanismo : Su activación puede aumentar la producción de GMP cíclico, promoviendo efectos vasodilatadores y antiinflamatorios.

Regulación

La regulación de la Ang II implica varios mecanismos:

Producción : Se inicia con la liberación de renina por los riñones, que convierte el angiotensinógeno (producido en el hígado) en angiotensina I. Esta última es convertida en Ang II por la ECA.

Degradación : La Ang II puede ser degradada a angiotensina III y otros metabolitos menos activos por enzimas como las angiotensinasas. La ECA2 también juega un papel en su degradación, contribuyendo a regular los niveles de Ang II en el organismo.

Factores Estimulantes : La liberación de Ang II puede ser estimulada por factores como el estrés, hipovolemia o baja presión arterial.

Importancia Clínica

La Ang II tiene una relevancia clínica significativa debido a su papel en diversas condiciones patológicas:

1. Hipertensión Arterial : Su potente efecto vasoconstrictor contribuye al aumento de la presión arterial. Los antagonistas del receptor AT1 (como los ARA-II) son utilizados para tratar la hipertensión y prevenir complicaciones cardiovasculares.

2. Enfermedades Cardiovasculares : La Ang II está implicada en procesos como la hipertrofia miocárdica y remodelación vascular, lo que puede llevar a insuficiencia cardíaca y otras complicaciones.

3. Daño Renal : Se ha demostrado que la Ang II contribuye al daño renal al promover la inflamación y fibrosis en los tejidos renales, lo que puede agravar enfermedades renales crónicas.

4. Síndromes Metabólicos : Su actividad también está relacionada con el síndrome metabólico y la resistencia a la insulina, lo que subraya su importancia en el manejo de condiciones metabólicas.

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PÉPTIDO RELACIONADO CON EL GEN DE LA CALCITONINA

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PÉPTIDO RELACIONADO CON EL GEN DE LA CALCITONINA

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El péptido relacionado con el gen de la calcitonina (CGRP) es un neuropéptido que consta de 37 aminoácidos en su forma más común. Se deriva del mismo precursor que la calcitonina, conocida como procalcitonina , y se presenta en dos formas: CGRP alfa y CGRP beta, que se diferencian en su secuencia de aminoácidos.

Mecanismo de acción

El CGRP actúa principalmente a través de receptores acoplados a proteínas G, específicamente los receptores CGRP1y CGRP2. Su mecanismo de acción incluye:

1. Vasodilatación : El CGRP provoca una vasodilatación pronunciada al activar receptores en las células del músculo liso vascular, lo que resulta en un aumento del flujo sanguíneo.

2. Sensibilización del Dolor : Participa en la transmisión del dolor al aumentar la sensibilidad de las neuronas nociceptivas, especialmente en el sistema trigéminovascular, lo que es relevante para condiciones como la migraña.

3. Interacción con Otros Mediadores : El CGRP puede interactuar con otras vías neuroquímicas, como la serotonina y el óxido nítrico, amplificando su efecto en la vasodilatación y la nocicepción.

Regulación

La secreción de CGRP está regulada por varios factores:

Estimulación por Estímulos Fisiológicos : La liberación de CGRP se incrementa durante ataques de migraña y está asociada con la activación del sistema nervioso trigémino.

Inflamación : Situaciones inflamatorias pueden aumentar los niveles de CGRP debido a su papel como mediador en procesos inflamatorios.

Hormonas y Neurotransmisores : La interacción con otros péptidos y neurotransmisores también puede influir en su liberación.

Importancia Clínica

El CGRP tiene varias implicaciones clínicas significativas:

Migraña : Se ha demostrado que los niveles de CGRP están elevados durante los ataques de migraña. Esto ha llevado al desarrollo de tratamientos dirigidos, como los gepantes , que son antagonistas del receptor CGRP, y anticuerpos monoclonales que bloquean el CGRP o su receptor. Estos tratamientos han demostrado eficacia en la reducción de la frecuencia y severidad de los ataques de migraña.

Dolor Crónico : Debido a su papel en la sensibilización del dolor, el CGRP también se investiga como un objetivo terapéutico para otros tipos de dolor crónico.

Vasodilatación Patológica : En condiciones como la hipertensión o enfermedades cardiovasculares, el CGRP puede contribuir a una regulación inadecuada del tono vascular.

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Estructura Bioquímica de la Vasopresina

La vasopresina, también conocida como hormona antidiurética (ADH), es un oligopéptido compuesto por 9 aminoácidos.

La vasopresina se sintetiza en el hipotálamo y se almacena y libera desde la neurohipófisis (lóbulo posterior de la hipófisis). Su estructura incluye dos residuos de cisteína que forman un puente disulfuro, lo que es crucial para su estabilidad y función biológica.

Mecanismo de acción

La vasopresina ejerce sus efectos a través de tres tipos de receptores:

1. Receptores V1A : Localizados en los músculos lisos vasculares, su activación provoca vasoconstricción , aumentando la resistencia vascular periférica y, por ende, la presión arterial.

2. Receptores V1B : Se encuentran en la glándula pituitaria anterior y están involucrados en la liberación de ACTH (hormona adrenocorticotrópica).

3. Receptores V2 : Localizados en los túbulos colectores del riñón, su activación aumenta la permeabilidad al agua mediante la inserción de acuaporinas en la membrana celular, promoviendo así la reabsorción de agua y concentrando la orina.

Efectos fisiológicos

Antidiurético : Aumenta la reabsorción de agua en los riñones, reduciendo el volumen urinario y conservando el agua corporal.

Vasopresor : Provoca vasoconstricción en los vasos sanguíneos, lo que aumenta la presión arterial.

Regulación del Volumen Sanguíneo : Contribuye a mantener el equilibrio hídrico y el volumen sanguíneo adecuado.

Regulación

La liberación de vasopresina está regulada principalmente por:

Osmolaridad Sérica : Un aumento en la osmolaridad (concentración de solutos) estimula la liberación de vasopresina para conservar agua.

Volumen Sanguíneo : Una disminución en el volumen sanguíneo o presión arterial activa barorreceptores que también estimulan su liberación.

Factores no osmóticos : Hormonas como la angiotensina II y estímulos como náuseas o estrés pueden aumentar la secreción de vasopresina.

Importancia Clínica

La vasopresina tiene varias aplicaciones clínicas relevantes:

Diabetes Insípida : En esta condición, hay una deficiencia en la producción o acción de vasopresina, lo que lleva a una excreción excesiva de orina diluida. La administración de desmopresina (un análogo sintético) se utiliza para tratar esta enfermedad.

Shock Séptico e Hipotensión Refractaria : La vasopresina se utiliza como tratamiento para aumentar la presión arterial en pacientes con shock séptico que no responden a catecolaminas. Su capacidad para provocar vasoconstricción ayuda a restaurar el flujo sanguíneo y mejorar la perfusión tisular.

Efectos Psicológicos y Comportamentales : La vasopresina también actúa como neurotransmisor en el sistema nervioso central, influyendo en comportamientos sociales, regulación emocional y memoria.

Efectos Secundarios Potenciales : El uso excesivo o inadecuado puede llevar a complicaciones como hiponatremia (bajo nivel de sodio en sangre) o intoxicación por agua.

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Vasopresina (ADH) en 2024 | Cosas de enfermeria, Tecnico auxiliar de enfermeria, Material de enfermeria

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Estructura Bioquímica del Péptido Natriurético Auricular (ANP)

El péptido natriurético auricular (ANP)es una hormona peptídica que consta de28 aminoácidos. Se produce principalmente en las aurículas del corazón en respuesta a la distensión auricular.

Mecanismo de acción

El ANP ejerce sus efectos a través de la unión a receptores específicos, principalmente el receptorNPR-A, que está acoplado a guanilato ciclasa. Su mecanismo de acción incluye:

1. Aumento de GMP cíclico (GMPc) : La unión del ANP al receptor activa la guanilato ciclasa, lo que incrementa los niveles de GMPc en las células diana.

2. Efectos vasodilatadores : El aumento de GMPc provoca relajación del músculo liso vascular, resultando en vasodilatación y disminución de la presión arterial.

3. Inhibición de la Reabsorción de Sodio : En los riñones, el ANP reduce la reabsorción de sodio en los túbulos distales y colectores, lo que aumenta la excreción de sodio y agua (natriuresis).

4. Inhibición del Sistema Renina-Angiotensina-Aldosterona (SRAA) : El ANP inhibe la liberación de renina y aldosterona, lo que contribuye a la regulación del equilibrio hídrico y la presión arterial.

Regulación

La liberación de la ANP está regulada por:

Distensión Auricular : Un aumento en el volumen sanguíneo y la presión en las aurículas estimulan la secreción de ANP.

Factores Hormonales y Neurológicos : La estimulación simpática y otras hormonas como la angiotensina II pueden influir en su liberación.

Importancia Clínica

La ANP tiene varias implicaciones clínicas importantes:

Insuficiencia Cardíaca : En pacientes con insuficiencia cardíaca, los niveles de ANP suelen estar elevados debido a la sobrecarga de volumen. El ANP puede ser utilizado como un marcador de diagnóstico para evaluar la gravedad de esta condición.

Hipertensión : Dado su efecto vasodilatador y natriurético, el ANP se investiga como un posible tratamiento para la hipertensión.

Síndrome Nefrótico : En esta condición, el ANP puede estar elevado como respuesta a la retención de líquidos y sodio.

Desregulación en Enfermedades Cardiovasculares : Un desequilibrio en los niveles de ANP puede contribuir a problemas cardiovasculares, incluyendo hipertensión resistente y disfunción cardíaca.

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Péptido Natriurético Auricular (PNA): regulación y funciones

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Estructura Bioquímica de la Oxitocina

La oxitocina es un nonapéptido compuesto por 9 aminoácidos con la siguiente secuencia:

Cys - Tyr - Ile - Gly - Asn - Cys - Pro - Leu - Gly.

Su estructura incluye un puente disulfuro entre las dos cisteínas, lo que es crucial para su estabilidad. La oxitocina se produce en los núcleos supraóptico y paraventricular del hipotálamo y se libera a través de la neurohipófisis.

Mecanismo de acción

La oxitocina ejerce sus efectos principalmente a través de los receptores de oxitocina (OTR) , que son receptores acoplados a proteínas G. Su mecanismo de acción incluye:

1. Activación del Receptor : Cuando la oxitocina se une al OTR, se activa la proteína Gq, que a su vez activa la fosfolipasa C (PLC) .

2. Producción de Inositol Trifosfato (InsP3) : La activación de PLC genera InsP3 y diacilglicerol (DAG) a partir de fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2).

3. Liberación de Calcio : InsP3 induce la liberación de calcio desde los depósitos intracelulares, lo que provoca contracciones en las células musculares lisas del útero y en las células mioepiteliales de las glándulas mamarias.

4. Efectos Fisiológicos : Esto resulta en la estimulación de contracciones uterinas durante el parto y la eyección de leche durante la lactancia.

Regulación

La secreción de oxitocina está regulada por varios factores:

Estimulación mecánica : La succión del pezón y la distensión del cuello uterino durante el parto son estímulos clave que provocan su liberación.

Hormonas : Estrógenos y progesterona también influyen en su producción.

Reflejo de Ferguson : Este reflejo se activa cuando el cuello uterino se distiende, lo que aumenta la liberación de oxitocina.

Importancia Clínica

La oxitocina tiene varias aplicaciones clínicas significativas:

Inducción del Parto : Se utiliza para inducir contracciones uterinas durante el trabajo de parto y para controlar hemorragias posparto al promover contracciones uterinas efectivas.

Lactancia : Facilita la eyección de leche materna, lo que es crucial para la lactancia exitosa.

Trastornos Psicológicos : La oxitocina también actúa como neuromodulador en el sistema nervioso central, influyendo en comportamientos sociales, afectivos y parentales. Se investiga su potencial en el tratamiento de trastornos como el autismo y la depresión.

Efectos Secundarios Potenciales : Aunque generalmente seguro, puede causar efectos adversos como náuseas, vómitos o reacciones alérgicas. Su uso debe ser monitorizado cuidadosamente para evitar complicaciones como hiperactividad uterina o ruptura uterina.

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Estructura Bioquímica de la Adrenomedulina

La adrenomedulina (ADM) es un péptido de 52 aminoácidos que se caracteriza por su potente efecto vasodilatador. Su estructura incluye un puente disulfuro que forma un anillo de seis residuos de aminoácidos y una tirosina amidada en el extremo C-terminal. El precursor de la adrenomedulina, conocido como preproadrenomedulina, consta de 185 aminoácidos y se escinde para formar la proadrenomedulina, que a su vez genera tanto la adrenomedulina activa como el péptido N-terminal de proadrenomedulina (PAMP).

Mecanismo de acción

La adrenomedulina ejerce sus efectos a través de receptores específicos, principalmente el receptor similar a la calcitonina(CLR) y las proteínas modificadas de la actividad del receptor (RAMPs), específicamente RAMP2 y RAMP3. Estos receptores forman heterodímeros que activan vías de señalización intracelular, principalmente a través del aumento de AMP cíclico (cAMP) y la producción de óxido nítrico.

Efectos Biológicos

1. Vasodilatación : La adrenomedulina induce un aumento en el flujo sanguíneo al relajar la fibra muscular lisa vascular.

2. Acciones Renales : Promueve efectos diuréticos y natriuréticos, aumentando la tasa de filtración glomerular y disminuyendo la reabsorción tubular de sodio.

3. Inhibición Hormonal : Inhibe la secreción de aldosterona y endotelina-1, lo cual es crucial en el control del equilibrio hidroelectrolítico

4. Efecto Inotrópico Positivo : Aumenta el calcio citosólico en miocardiocitos, mejorando la contractilidad cardíaca.

Regulación

La expresión de adrenomedulina se encuentra regulada por factores como el estrés de cizallamiento en células endoteliales, citoquinas y neurohormonas. En situaciones patológicas como hipertensión arterial o insuficiencia renal, los niveles plasmáticos de adrenomedulina tienden a elevarse, sugiriendo su papel en respuestas compensatorias.

Importancia Clínica

La adrenomedulina ha cobrado relevancia clínica debido a sus implicaciones en diversas patologías:

Hipertensión Arterial : Niveles elevados se correlacionan con el grado de hipertensión y daño renal.

Insuficiencia Cardíaca : Se ha propuesto como un marcador de riesgo cardiometabólico debido a sus efectos sobre la presión arterial y la función cardíaca

Diabetes y Síndrome Metabólico : Su papel en la regulación del equilibrio hidroelectrolítico puede tener implicaciones terapéuticas en estas condiciones

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Estructura Bioquímica de la Lactoferrina

La lactoferrina es una proteína globular de aproximadamente80 kDa que pertenece a la familia de las transferrinas. Su estructura se caracteriza por:

Composición : Está formada por una sola cadena polipeptídica y contiene glicanos unidos covalentemente, lo que la clasifica como una glicoproteína.

Dominios de Unión al Hierro : Posee dos dominios que pueden unirse a átomos de hierro, con una afinidad por el hierro que es aproximadamente 300 veces mayor que la de la transferrina

Esta capacidad le permite secuestrar el hierro, lo que es crucial para su función antimicrobiana.

Mecanismo de acción

La lactoferrina ejerce sus efectos antimicrobianos a través de varios mecanismos:

1. Secuestro de Hierro : Al unirse a iones de hierro, la lactoferrina impide que los microorganismos patógenos accedan a este mineral esencial para su crecimiento y reproducción.

Esto provoca una muerte indirecta de los patógenos debido a la privación del hierro.

2. Interacción Directa con Membranas : La lactoferrina puede unirse a las membranas celulares de bacterias y hongos, desestabilizándolas y provocando su lisis. Esto se debe a su carga catiónica, que atrae a las membranas aniónicas de los microorganismos.

3. Inducción de Cambios Intracelulares : En estudios con Candida albicans , se ha observado que la lactoferrina puede inducir un ligero eflujo de potasio y cambios en el potencial eléctrico de la membrana, lo que lleva a la acidificación intracelular y eventualmente a la muerte celular.

Regulación

La producción y regulación de lactoferrina están influenciadas por varios factores:

Estimulación Inmunitaria : La síntesis de lactoferrina aumenta en respuesta a infecciones y procesos inflamatorios, siendo secretada principalmente por neutrófilos y células epiteliales en secreciones como la leche materna, saliva y lágrimas.

Factores Nutricionales : La disponibilidad de hierro en el también organismo puede influir en la producción y actividad de lactoferrina, ya que su función principal es regular el metabolismo del hierro.

Importancia Clínica

La lactoferrina tiene múltiples aplicaciones clínicas debido a sus propiedades antimicrobianas y otros beneficios:

1. Inmunidad Innata : Actúa como un componente clave del sistema inmunológico, ayudando a proteger contra infecciones bacterianas, virales y fúngicas.

Su capacidad para privar a los patógenos del hierro es fundamental en este contexto.

2. Tratamiento de Infecciones Resistentes : Dada su eficacia frente a microorganismos resistentes a antibióticos, se investiga su uso como un tratamiento alternativo o coadyuvante en infecciones difíciles

3. Beneficios Antiinflamatorios y Antioxidantes : La lactoferrina también tiene propiedades antiinflamatorias al inducir citocinas antiinflamatorias y disminuir las proinflamatorias. Además, actúa como un antioxidante, protegiendo las células del daño oxidativo.

4. Uso en Suplementos Nutricionales : Se han desarrollado suplementos que contienen lactoferrina para mejorar la salud intestinal y fortalecer el sistema inmunológico, especialmente en poblaciones vulnerables como neonatos o personas mayores.

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¿Qué es la Lactoferrina y qué beneficios tiene?

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La lactoferrina del latín lacto-leche y ferrina-hierro, también conocida como lactotransferrina es una proteína multifuncional. La lactoferrina se encuentra…