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MARIA ELENA GUADALUPE VILLASEÑOR AVIÑA
MARISOL CASTELLANOS
ALONDRA GARCIA
DANIELA  DURAN OROZCO.
ANDREA

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todo lo que afecte a una proteina

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atacan grupos SH de las cadenas laterales de cisteinas implicadas en el centro activo

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el I se une solo a ES no a E

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el I se une directamente al complejo es pero no al enzima libre

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el i se une solo al s

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descubrimiento de farmacos y dilucion del modo de accion de farmacos
identificar y caracterizar agentes teraopeuticos que inhiben de manera selectiva los procesos catalizados

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se pueden realizar en ambas direcciones

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liberan energia menor a 0

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consume energia mayor a 0

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formas multiples de un enzima determinada, presentes en un mismo organismo o una misma célula

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mediante:
-ph
-temperatura-
-concentración de enzima y/o cofactor
-concentracion de sustrato
-inhibicion por retroalimentacion
-control alusterico

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Keq < 1
AG (+)
Endergonica
favorece la reacción reversa

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Keq > 1
AG (-)
Exergonica
favorece la reaccion hacia adelante

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reversibles:
-competitivos
-acompetitivos
no competitivos
irreversibles

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.ELEVADA ESPECIFICAD.
.NO MODIFICAN EL EQUILIBRIO DE LA REACCIÓN
.TIENEN UNA ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA EN SU FORMA ACTIVA
aceleran reacciones

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activa: holoenzima
inactiva: apoenzima

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son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima

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Es el estudio de las velocidades en las cuales ocurren las reacciones químicas.

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Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas

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.Oxidorreductasas.
.Transferasas.
.Hirolasas.
.Liasas.
.Isomerasas.
.Ligasas

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evitan la reaccion enzimatica.

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Son variantes estructurales de la misma enzima, que actúan sobre el mismo sustrato, pero forma el producto con distinta afinidad.

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parte no proteica de la enzima que participa en la union del sustrato en la catalisis