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tipo de proceso metabólico en la sistesis de colesterol

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tipo de proceso metabólico en la sistesis de colesterol

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La síntesis de colesterol es un proceso metabólico anabólico. Los procesos anabólicos son aquellos que construyen moléculas complejas a partir de moléculas simples, utilizando energía. En el caso de la síntesis de colesterol, se utilizan precursores como el acetil-CoA para construir la molécula de colesterol a través de una serie de reacciones enzimáticas.

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Síntesis endógena del colesterol [Resumen paso a paso] | Metabolismo

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ruta metabólica de la síntesis de colesterol

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ruta metabólica de la síntesis de colesterol

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La síntesis de colesterol se realiza a partir del acetil-COA. Las células de la mucosa intestinal, glándulas suprarrenales y gónadas pueden sintetizarlo a partir del acetil-COA, aunque fun- damentalmente lo obtienen del plasma unido a las LDL. En el hígado, principal centro de síntesis de colesterol, el acetil COA pasa a 3-hidroxi-3-metilglutaril-COA (HMG-COA), que puede reducirse a mevalonato por una reductasa que ne- cesita NADPH.

Teijón Rivera, J. M. (2006). Fundamentos de bioquímica metabólica: (3 ed.). Madrid, Spain: Editorial Tébar Flores. Recuperado de https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51948?page=131.

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 Cantidad de reacciones que componen la ruta de la sistesis de colesterol

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 Cantidad de reacciones que componen la ruta de la sistesis de colesterol

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1. Formación de Acetil-CoA: El proceso comienza con la formación de acetil-CoA, que es un metabolito importante en el metabolismo de los lípidos y los carbohidratos. El acetil-CoA proviene principalmente de la oxidación de ácidos grasos y de la glucólisis.

2. Síntesis de Mevalonato: El primer paso importante en la síntesis de colesterol es la formación de mevalonato a partir de tres moléculas de acetil-CoA. Esta reacción es catalizada por la enzima acetil-CoA carboxilasa y la enzima HMG-CoA reductasa.

3. Formación de Isoprenoides: El mevalonato se convierte en isopentenil difosfato, que es un precursor importante para la síntesis de isoprenoides.

4. Formación de Esqualeno: A través de una serie de reacciones, el isopentenil difosfato se condensa para formar esqualeno.

5. Ciclo del Colesterol: El esqualeno se convierte en lanosterol, que posteriormente se transforma en colesterol a través de varias etapas enzimáticas, incluyendo la formación de 7-dehidrocolesterol y la conversión de lanosterol a colesterol.

6. Regulación: Durante todo este proceso, la actividad de la enzima HMG-CoA reductasa es fundamental, ya que esta enzima es la principal reguladora de la síntesis de colesterol y es regulada a nivel de transcripción, traducción y estabilidad.

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Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función en la sistesis de colesterol

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Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función en la sistesis de colesterol

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1. Acetil-CoA Carboxilasa:

Clasificación: Carboxilasa

Función: Cataliza la carboxilación de acetil-CoA para formar malonil-CoA, un precursor importante en la síntesis de ácidos grasos.

2. HMG-CoA Reductasa:

Clasificación: Reductasa

Función: Cataliza la reducción del HMG-CoA (3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA) a mevalonato, un paso crucial en la ruta de síntesis de colesterol.

3. Sintasa de Isopentenil Pirofosfato:

Clasificación: Sintasa

Función: Cataliza la conversión de 3,3-dimetilalil pirofosfato (DMAPP) y isopentenil pirofosfato (IPP) en geranil pirofosfato (GPP), que son precursores importantes para la síntesis de isoprenoides.

4. Escualeno Sintasa:

Clasificación: Sintasa

Función: Cataliza la condensación de dos moléculas de farnesil pirofosfato para formar escualeno, un paso clave en la biosíntesis de esteroides y terpenos.

5. Lanosterol Sintasa:

Clasificación: Sintasa

Función: Cataliza la transformación de escualeno en lanosterol, una reacción importante en la síntesis de colesterol.

6. 7-Deshidrocolesterol Reductasa:

Clasificación: Reductasa

Función: Cataliza la conversión de 7-dehidrocolesterol a colesterol, un paso crítico en la síntesis final de colesterol.

7. Acil-CoA: Colesterol Aciltransferasa (ACAT):

Clasificación: Transferasa

Función: Cataliza la esterificación del colesterol, convirtiéndolo en éster de colesterol, que es una forma de almacenamiento del colesterol en las células.

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Coenzimas participantes en la sistesis de colesterol

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Coenzimas participantes en la sistesis de colesterol

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1. Coenzima A (CoA):

Función: Actúa como un portador de grupos acetilo en las reacciones de síntesis de ácidos grasos y en la formación de acetil-CoA, un precursor importante en la síntesis de colesterol.

2. NADPH (Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato):

Función: Actúa como un donante de electrones en reacciones de reducción, como la reducción del HMG-CoA a mevalonato catalizada por la enzima HMG-CoA reductasa. NADPH es esencial para proporcionar la energía necesaria para estas reacciones.

3. NADH (Nicotinamida Adenina Dinucleótido):

Función: Algunas enzimas involucradas en la síntesis de colesterol pueden requerir NADH como cofactor para facilitar reacciones de oxidación-reducción.

4. FAD (Flavín Adenín Dinucleótido):

Función: Algunas enzimas pueden utilizar FAD como cofactor en reacciones de oxidación-reducción durante la síntesis de colesterol.

5. TPP (Tiamina Pirofosfato):

Función: Actúa como cofactor en la carboxilación del piruvato y del alfa-cetoglutarato en el ciclo del ácido cítrico, que proporciona precursores para la síntesis de acetil-CoA.

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Page ID

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1. Síntesis de mevalonato a partir de acetil-CoA

2. Regulación de la síntesis de colesterol

1. Control transcripcional

2. Degradación proteolítica de HMG-CoA reductasa

3. Regulación por modificación covalente

4. Varios destinos del colesterol

5. Esterificación y transporte del colesterol

3. Síntesis de productos especializados

4. Referencias y recursos

El colesterol es un componente clave de las membranas celulares y es un precursor esencial para la síntesis de hormonas esteroides. Los veintisiete carbonos se derivan de acetil-CoA, y la síntesis inicial implica la condensación de acetil-CoA a mevalonato (figura 6.1).

Figura 6.1: Estructura del colesterol.

La síntesis de colesterol se lleva a cabo en el citosol, y el acetil-CoA necesario se puede obtener de varias fuentes como la β-oxidación de ácidos grasos, la oxidación de aminoácidos cetogénicos, como leucina y lisina, y la reacción de piruvato deshidrogenasa (acetil-CoA transportada fuera de las mitocondrias se encuentra en forma de citrato, que se escinde en acetil-CoA y piruvato por citrato liasa). El proceso de síntesis de colesterol involucra cuatro etapas (figura 6.2); sin embargo, solo se regula la primera etapa y se enfocará aquí.

Figura 6.2: Vía sintética del colesterol.

Síntesis de mevalonato a partir de acetil-CoA

La primera etapa de la síntesis de colesterol conduce a la producción del mevalonato intermedio. La síntesis de mevalonato es el paso comprometido y limitante de la velocidad en la formación de colesterol. En esta reacción, dos moléculas de acetil-CoA se condensan, formando acetoacetil-CoA, que luego se condensa con una tercera molécula de acetil-CoA para producir el compuesto de seis carbonos\(\beta\) \(\beta\) -hidroxi-metilglutaril-CoA (HMG-CoA) (figura 6.3) (la HMG-CoA sintasa citosólica en esta reacción es distinta de la HMG-CoA sintasa mitocondrial que cataliza una reacción similar involucrada en la producción de cuerpos cetónicos). El paso comprometido y principal punto de regulación de la síntesis de colesterol implica la reducción de HMG-CoA a mevalonato, en una reacción que es catalizada por la HMG-CoA reductasa.

Figura 6.3: Etapa reguladora catalizada por HMG-CoA reductasa.

Las etapas posteriores de la ruta proceden en gran medida sin regular, y el mevalonato se usa para sintetizar unidades isoprenoides (unidades de cinco carbonos). Estas cadenas de cinco carbonos se unen de forma cabeza a cola generando escualeno, treinta carbonos, que se somete a una reacción de ciclación después de la epoxidación. El producto ciclado, lanosterol, experimenta varias reacciones para generar el producto final, el colesterol.

Regulación de la síntesis de colesterol

La principal enzima reguladora para la síntesis de colesterol es la HMG-CoA reductasa. Esta enzima está estrechamente controlada por muchos tipos diferentes de regulación y puede estar influenciada por los cambios hormonales así como las necesidades celulares (figura 6.4). Esta es también una de las principales dianas farmacológicas para el manejo de la hipercolesterolemia. Las estatinas son inhibidores directos de esta enzima.

Control transcripcional

Figura 6.4: Regulación de la síntesis de colesterol.

La tasa de síntesis del ARN mensajero de HMG-CoA reductasa (ARNm) está controlada por una de la familia de proteínas de unión a elementos reguladores de esterol (SREBP). Los SREBP son proteínas integrales del retículo endoplásmico (ER). Cuando los niveles de colesterol en la célula son altos, el SREBP se une a SCAP (proteína activadora de escisión SREBP) en la membrana del RE. Cuando los niveles de colesterol bajan, el esterol abandona su sitio de unión a SCAP y el complejo SREBP: SCAP se transporta al aparato de Golgi. Dentro del Golgi, se producen dos escisiones proteolíticas, que liberan el dominio del factor de transcripción N-terminal de la membrana del Golgi. Una vez liberado, el componente amino terminal activo viaja al núcleo para unirse a elementos reguladores de esterol (SREs). La unión a este elemento aguas arriba potencia la transcripción del gen HMG-CoA reductasa. Los SREBP solubles son rápidamente volteados y necesitan ser producidos continuamente para estimular la transcripción del ARNm de reductasa de manera efectiva. A medida que aumentan los niveles de colesterol en la célula, debido a la síntesis de novo, el colesterol se unirá a SCAP y evitará la translocación del complejo al Golgi, conduciendo a una disminución en la transcripción del gen de la reductasa y por lo tanto se produce menos proteína reductasa (figura 6.4).

Degradación proteolítica de HMG-CoA reductasa

La cantidad de HMG-CoA reductasa también puede estar influenciada por la degradación proteolítica. Los dominios de membrana de la HMG-CoA reductasa contienen regiones detectoras de esterol, las cuales son similares a las de SCAP. A medida que aumentan los niveles de colesterol (o sus derivados) en la célula, esto provoca un cambio en el estado de oligomerización del dominio de membrana de la HMG-CoA reductasa, haciendo que la enzima sea más susceptible a la proteólisis. Esto, a su vez, disminuye la actividad de la enzima.

Regulación por modificación covalente

Al igual que otras enzimas anabólicas, la actividad de la HMG-CoA reductasa puede verse influenciada por la fosforilación. Los niveles elevados de glucagón incrementan la fosforilación de la enzima, inactivándola, mientras que la hiperinsulinemia aumenta la actividad de la reductasa activando fosfatasas, que desfosforilan la reductasa. El aumento de los niveles de esteroles intracelulares también puede aumentar la fosforilación de la HMG-CoA reductasa, reduciendo así su actividad también (supresión de retroalimentación).

La proteína quinasa activada por monofosfato de adenosina (AMP) también puede fosforilar e inactivar la HMG-CoA reductasa. Así, la síntesis de colesterol disminuye cuando los niveles de ATP son bajos y aumenta cuando los niveles de ATP son altos, similar a lo que ocurre con la síntesis de ácidos grasos (recordemos que la acetil-CoA carboxilasa también está fosforilada e inhibida por la proteína quinasa activada por AMP; sección 4.4.)

Varios destinos del colesterol

Casi todas las células de mamíferos son capaces de producir colesterol. La mayor parte de la biosíntesis del colesterol ocurre dentro de las células hepáticas, aunque el intestino, la corteza suprarrenal y las gónadas (así como la placenta en mujeres embarazadas) también producen cantidades significativas del esterol. Una pequeña porción del colesterol hepático se usa para la síntesis de membranas hepáticas, pero la mayor parte del colesterol sintetizado se secreta del hepatocito como uno de tres compuestos: ésteres de colesterol, colesterol biliar (colesterol que se encuentra en la bilis) o ácidos biliares.

Esterificación y transporte del colesterol

Figura 6.5: Esterificación del colesterol por LCAT.

El colesterol es una molécula anfipática (que contiene regiones tanto polares como no polares), y en su estado nativo puede difundirse libremente a través de las membranas. Para ser almacenado en las células, el colesterol debe ser modificado aumentando su hidrofobicidad. La producción de éster de colesterol en el hígado es catalizada por la acil-CoA-colesterol acil transferasa (ACAT). ACAT cataliza la transferencia de un ácido graso de la coenzima A al grupo hidroxilo en el carbono 3 del colesterol. (Esto es similar a la reacción catalizada por lecitina:colesterol aciltransferasa dentro del plasma asociada a HDLs; figura 6.5.) Independientemente de si el grupo adicional es una cadena acilo o fosfatidilcolina, los ésteres de colesterol resultantes son más hidrófobos que el colesterol libre. El hígado empaqueta parte del colesterol esterificado en el núcleo hueco de las lipoproteínas, principalmente VLDL. El VLDL se secreta del hepatocito a la sangre y transporta los ésteres de colesterol (triacilgliceroles, fosfolípidos, apoproteínas, etc.) a los tejidos que requieren mayores cantidades de colesterol de lo que pueden sintetizar de novo. Estos tejidos luego usan el colesterol para la síntesis de membranas, la formación de hormonas esteroides y la biosíntesis de vitamina D.

Síntesis de productos especializados

El acervo hepático de colesterol sirve como fuente de colesterol para la síntesis de los ácidos biliares relativamente hidrófilos y sus sales. Estos derivados del colesterol son detergentes efectivos porque contienen regiones tanto polares como no polares. Se introducen en los conductos biliares del hígado. Se almacenan y concentran en la vesícula biliar y posteriormente se descargan en el intestino en respuesta a la ingestión de alimentos. Finalmente, el colesterol es el precursor de las cinco clases de hormonas esteroides: glucocorticoides, mineralocorticoides, andrógenos, estrógenos y progestinas. El colesterol y las hormonas esteroides se transportan a través de la sangre desde sus sitios de síntesis hasta sus órganos diana. Debido a su hidrofobicidad, deben complejarse con una proteína sérica. La albúmina sérica puede actuar como un portador inespecífico de las hormonas esteroides, pero también hay portadores específicos (sección 2.1).

Referencias y recursos
Texto
Ferrier, D. R., ed. Opiniones ilustradas de Lippincott: Bioquímica, 7a ed. Filadelfia: Wolters Kluwer Health/Lippincott Williams & Wilkins, 2017, Capítulo 15: Metabolismo de los lípidos en la dieta, Capítulo 18: Colesterol y Metabolismo de los esteroides.

Le, T. y V. Bhushan. Primeros Auxilios para el USMLE Paso 1, 29a ed. Nueva York: McGraw Hill Education, 2018, 92-94.

Lieberman, M., y A. Peet, eds. Bioquímica Médica Básica de Marks: Un Enfoque Clínico, 5ª ed. Filadelfia: Wolters Kluwer Health/Lippincott Williams & Wilkins, 2018, Capítulo 29: Digestión y transporte de lípidos en la dieta, Capítulo 32: Absorción del colesterol: Sección Síntesis, Metabolismo y Destino.
Figuras
Gris, Kindred, Figura 6.1 Estructura del colesterol. 2021. Estructura química de Henry Jakubowski. https://archive.org/details/6.1_20210924. CC BY 4.0.

Gris, Kindred, Figura 6.2 Vía sintética del colesterol. 2021. https://archive.org/details/6.2_20210924. CC BY 4.0.

Gris, Kindred, Figura 6.3 Etapa reguladora catalizada por HMG-CoA reductasa. 2021. https://archive.org/details/6.3_20210924. CC BY 4.0.

Gris, Kindred, Figura 6.5 Esterificación del colesterol por LCAT. 2021. Estructura química de Henry Jakubowski. https://archive.org/details/6.5_20210924. CC BY 4.0.

Lieberman M, Peet A. Figura 6.4 Regulación de la síntesis de colesterol. Adaptado bajo Uso Justo de la Bioquímica Médica Básica de Marks. 5a Ed. pp 647. Figura 32.6 Regulación de la 3-hidroximetilglutril coenzima A (actividad HMG-CoA reductasa. 2017. Se agregó garabato por Made by Made from the Noun Project y canal iónico de Léa Lortal del Noun Project.

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Page ID 123741 Síntesis de mevalonato a partir de acetil-CoA Regulación de la síntesis de colesterol Control transcripcional Degradación proteolítica de HMG-CoA reductasa Regulación por modificación covalente Varios destinos del colesterol Esterificación y transporte del colesterol Síntesis de productos especializados Referencias y recursos El colesterol es un componente clave de las membranas celulares y es un precursor esencial para la síntesis de hormonas esteroides.

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Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico en la sintesis de colesterol

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Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico en la sintesis de colesterol

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La síntesis de colesterol se lleva a cabo principalmente en el retículo endoplásmico (RE) de las células, específicamente en la membrana del retículo endoplásmico rugoso. El retículo endoplásmico es un orgánulo celular con una amplia variedad de funciones, incluida la síntesis de lípidos y proteínas.

En el retículo endoplásmico, las enzimas involucradas en la síntesis de colesterol, como la HMG-CoA reductasa y la escualeno sintasa, están incrustadas en la membrana del retículo endoplásmico rugoso y realizan sus actividades en este compartimento celular.

Después de la síntesis inicial en el retículo endoplásmico, el colesterol puede ser transportado a otros orgánulos celulares, como el aparato de Golgi y las membranas celulares, donde desempeña funciones importantes en la estructura de la membrana, la producción de hormonas esteroides y otras funciones celulares.

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En la biosíntesis de aminoácidos ramificados, las coenzimas juegan un papel crucial como cofactores enzimáticos que facilitan las reacciones metabólicas. Algunas de las coenzimas importantes que participan en este proceso son:

1. Tetrahidrofolato (THF): Es esencial en muchas reacciones de transferencia de un carbono, incluidas las involucradas en la síntesis de aminoácidos. En la biosíntesis de aminoácidos ramificados, el THF es necesario para la transferencia de grupos metilo.

2. Vitamina B6 (piridoxal fosfato): Actúa como cofactor enzimático en muchas reacciones de transaminación, que son cruciales en la síntesis de aminoácidos. En el caso de los aminoácidos ramificados, la piridoxal fosfato participa en la transaminación de alfa-cetoácidos para formar los aminoácidos correspondientes.

3. Biotina: Participa como cofactor enzimático en diversas reacciones de carboxilación. En la biosíntesis de aminoácidos ramificados, la biotina puede estar involucrada en la carboxilación de sustratos intermedios.

4. NADH y NADPH: Actúan como cofactores en reacciones de oxidación y reducción, respectivamente. Estas reacciones pueden ser necesarias en diversas etapas de la biosíntesis de aminoácidos para proporcionar energía y reducir los sustratos necesarios.

Estas coenzimas son esenciales para las enzimas que catalizan las diversas etapas de la biosíntesis de aminoácidos ramificados, facilitando así la síntesis de estos importantes componentes proteicos.

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Rutas biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Rutas biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Clasificación del tipo de proceso metabólico biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Clasificación del tipo de proceso metabólico biosíntesis de aminoácidos ramificados

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La biosíntesis de aminoácidos ramificados, como la leucina, isoleucina y valina, es un proceso metabólico que se clasifica como anabólico. En términos generales, los procesos anabólicos son aquellos en los que se construyen moléculas más complejas a partir de moléculas más simples. En el caso de la biosíntesis de aminoácidos, las células utilizan precursores más simples y energía para sintetizar estos aminoácidos esenciales.

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Tirosina Piruvato Transaminación Glicina Alanina Acetil-CoA Transaminación Transaminación Aspartato OAA Ciclo de krebs Asparagina Glutamato ^ Glutamina a-cetoglutarol Prolina . Citrulina . O * : Arginina Urea Ornitina * . Carbomoil-P NH4 ✓ Desaminación 7 Transaminación Ciclo de urea ^ Transaminación Proceso mediante el cual aminoácido pierde su grupo amonio Transfiere un grupo amino a un cetoacido para formar nuevos aminoácidos Serina 3-P-Glicerato Reacciones Desaminacion iii. ü Cisteína Transaminación Tirosina Glicina Alanina Cisteína Serína Aspartato Asparagina Glutamato Glutamina Arginina Prolina - * Proteína de la dieta: digestión y absorción de aminoácidos Degradación de las proteínas corporales Biosíntesis Proteínas, nucleótidos, carbohidratos, lípidos Producción de energía Glucólisis - Fuente de aminoácidos Lisina Treonina Metionina Histidina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano I Aminoácidos- Proteínas Nucleótidos (Ácidos nucleicos, moléculas de alta energía) Coenzimas (NADH, FADH2) Aminoazúcares (Glucosamina) Esfingolípidos (Esfingocina) * Presente en moléculas como: No esenciales - Lo contiene en su estructura Es el segundo bio elemento más abundante en la biosfera Esenciales | Importancia del nitrógeno Existen dos tipos - Moléculas sencillas que cuando se unen van a formar a las proteínas - ¿Qué es un aminoácido ? l M Biosíntesis de Aminoácidos

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Biosíntesis De Aminoácidos | Fatima P | uDocz

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¡Descarga gratis el PDF Biosíntesis De Aminoácidos! Encuentra los mejores documentos de bioquímica en uDocz y ayuda a miles cómo tú. Subido por Fatima P

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Cantidad de reacciones que componen la ruta biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Cantidad de reacciones que componen la ruta biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su biosíntesis de aminoácidos ramificados

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función.

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Todo en la naturaleza es, básicamente, pura química. Desde los procesos para obtener bebidas alcohólicas hasta la replicación de nuestro ADN para que nuestras células se puedan dividir, la vida tal y como la conocemos se basa en reacciones bioquímicas.

Las rutas metabólicas son procesos químicos de conversión de moléculas. Es decir, partiendo de un metabolito inicial, este sufre transformaciones hasta convertirse en un metabolito final importante para la fisiología de algún ser vivo.

Pero, ¿cómo ocurren estas transformaciones? ¿Cuál es la fuerza que las impulsa? Bueno, evidentemente, no suceden por arte de magia. Y, en este sentido, entran en juego las enzimas, que son unas moléculas intracelulares que inician y dirigen estas rutas metabólicas.

Solo en el cuerpo humano existen unas 75.000 diferentes (y hay otras presentes en otros seres vivos que nosotros no tenemos), aunque, dependiendo de en qué basan su acción metabólica y cuál es su finalidad, estas pueden clasificarse en 6 grupos principales. Y en el artículo de hoy analizaremos las características de cada uno de ellos y veremos las funciones y ejemplos.

¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son, hablando metafóricamente, los directores de orquestra de nuestras células (y de las de los otros seres vivos), pues se encargan de ordenar, dirigir y estimular a todos los otros componentes celulares para que desarrollen su parte en la "obra".

Y, hablando biológicamente, las enzimas son moléculas intracelulares que activan cualquier ruta metabólica de la fisiología de un organismo. Es decir, todas aquellas reacciones bioquímicas para que la célula (y el conjunto de células) se mantenga viva, obtenga energía, crezca, se divida y se comunique con el entorno son posibles gracias a estas moléculas activadoras.

En este sentido, las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, cosa que significa, básicamente, que aceleran (para que sucedan rápidamente) y dirigen (para que sucedan en el orden correcto) todas aquellas reacciones de conversión de un metabolito a otro, que es en lo que se basa el metabolismo.

Sin estas enzimas, las reacciones metabólicas serían demasiado lentas (y algunas ni siquiera podrían existir) y/o no ocurrirían en el orden adecuado. Intentar que alguna reacción metabólica suceda sin acción de la enzima que la controla sería como intentar prender un petardo sin encender su mecha con un mechero. En este sentido, el mechero sería la enzima.

De ahí que dijéramos que las enzimas son como los directores de orquestra de nuestras células, pues estas moléculas, que están presentes en el citoplasma celular (se sintetizan cuando su presencia es necesaria) llaman a los metabolitos que tienen que interactuar (elige a sus músicos) y, dependiendo de lo que digan los genes de la célula, encenderá un seguido de reacciones u otro (como si fuera una partitura) y, a partir de ahí, dirigirán todas las transformaciones químicas (como si de una pieza musical se tratara) hasta que se obtenga el resultado final.

Este resultado final dependerá de la enzima y de los sustratos (los primeros metabolitos de la reacción bioquímica) y puede ir desde digerir grasas en el intestino delgado hasta producir melanina (pigmento para proteger de la radiación solar), pasando por digerir la lactosa, desenrollar la doble cadena de DNA, replicar el material genético, realizar la fermentación alcohólica (estas enzimas solo existen en levaduras), producir ácido clorhídrico para el estómago, etc.

En resumen, las enzimas son proteínas intracelulares presentes en absolutamente todos los seres vivos (algunas son comunes a todos y otras son más exclusivas) que inician, dirigen y aceleran todas las reacciones metabólicas de la fisiología de un organismo.

Las enzimas son una sucesión de aminoácidos que desarrollan una estructura tridimensional compleja.

¿Cómo funcionan las enzimas?

Antes de entrar de lleno en la clasificación, es importante repasar, de forma muy breve y sintética (el mundo del metabolismo celular está entre lo más complicado de la biología), cómo funcionan las enzimas y cómo desarrollan sus acciones metabólicas.

Como hemos dicho, una enzima es una proteína, lo que significa que es, en esencia, una sucesión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos distintos y estos pueden unirse con combinaciones increíblemente variadas para dar lugar a "cadenas". En función de cómo sea la serie de aminoácidos, la enzima adquirirá una estructura tridimensional concreta, cosa que, junto con la clase de aminoácidos que contenga, determinará a qué metabolitos puede unirse.

En este sentido, las enzimas disponen de lo que se conoce como zona de unión, una región de unos pocos aminoácidos con afinidad por una molécula concreta, que es el sustrato de la reacción bioquímica que estimula. Cada enzima tiene una zona de unión diferente, por lo que cada una atraerá a un sustrato (o metabolito inicial) concreto.

Una vez el sustrato se ha enganchado a la zona de unión, como este está incluido dentro de una región mayor conocida como sitio activo, empiezan a estimularse las transformaciones químicas. En primer lugar, la enzima modifica su estructura tridimensional para englobar perfectamente el sustrato en su interior, formando lo que se conoce como complejo enzima/sustrato.

Una vez se ha formado, la enzima realiza su acción catalítica (después veremos cuáles pueden ser) y, consecuentemente, las propiedades químicas del metabolito que se ha unido cambian. Cuando la molécula obtenida es diferente a la inicial (el sustrato), se dice que se ha formado el complejo enzima/productos.

Estos productos, a pesar de que proceden de una transformación química del sustrato, ya no tienen las mismas propiedades que este, por lo que no tienen la misma afinidad por la zona de unión de la enzima. Esto provoca que los productos salgan de la enzima, listos para realizar su función en la fisiología de la célula o preparados para funcionar como sustrato de otra enzima.

¿Cómo se clasifican las enzimas?

Habiendo entendido qué son y cómo funcionan a nivel bioquímico, podemos pasar ya a analizar los distintos tipos de enzimas que existen. Como hemos dicho, existen más de 75.000 enzimas diferentes y cada una de ellas es única, pues tiene afinidad por un sustrato concreto y, consecuentemente, realiza una función específica.

De todos modos, la Bioquímica ha sido capaz de realizar una clasificación de las enzimas dependiendo de las reacciones químicas generales que estimulan, dando lugar así a 6 grupos donde cualquiera de las 75.000 enzimas existentes puede entrar. Veámoslos.

1. Oxidorreductasas

Las oxidorreductasas son enzimas que estimulan las reacciones de oxidación y reducción, conocidas "popularmente" como reacciones redox. En este sentido, las oxidorreductasas son proteínas que, en una reacción química, permiten la transferencia de electrones o de hidrógeno de un sustrato a otro.

Pero, ¿qué es una reacción redox? Una reacción de oxidación y reducción es una transformación química en la que un agente oxidante y un agente reductor se alteran mutuamente su composición química. Y es que un agente oxidante es una molécula con la capacidad de sustraer electrones a otra sustancia química conocida como agente reductor.

En este sentido, las oxidorreductasas son enzimas que estimulan este "robo" de electrones, pues el agente oxidante es, en esencia, un ladrón de electrones. Sea como sea, el resultado de estas reacciones bioquímicas es la obtención de aniones (moléculas cargadas negativamente ya que han absorbido más electrones) y de cationes (moléculas cargadas positivamente ya que han perdido electrones).

La oxidación del metal es un ejemplo de reacción de oxidación (que se puede extrapolar a lo que sucede en nuestras células con distintas moléculas), pues el oxígeno es un potente agente oxidante que roba los electrones del metal. Y el color marrón resultado de la oxidación se debe a esta pérdida de electrones.

2. Hidrolasas

Las hidrolasas son enzimas que, a grandes rasgos, tienen la función de romper enlaces entre moléculas mediante un proceso de hidrólisis en el cual, como podemos deducir por su nombre, está involucrada el agua.

En este sentido, partimos de una unión de dos moléculas (A y B). La hidrolasa, en presencia de agua, es capaz de romper esta unión y obtener las dos moléculas por separado: una se queda con un átomo de hidrógeno y la otra con un grupo hidroxilo (OH).

Estas enzimas son imprescindibles en el metabolismo, pues permiten la degradación de moléculas complejas en otras de más sencilla asimilables para nuestras células. Existen muchos ejemplos. Para enumerar algunos nos quedamos con las lactasas (rompen los enlaces de la lactosa para dar lugar a glucosa y galactosa), las lipasas (degradan los lípidos complejos en grasas más simples), las nucleotidasas (degradan los nucleótidos de los ácidos nucleicos), las peptidasas (degradan las proteínas en aminoácidos), etc.

3. Transferasas

Las transferasas son enzimas que, como su propio nombre indica, estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. Son distintas a las oxidorreductasas en el sentido que estas transfieren cualquier grupo químico excepto el hidrógeno. Un ejemplo son los grupos fosfato.

Y a diferencia de las hidrolasas, las transferasas no forman parte del metabolismo catabólico (degradación de moléculas complejas para conseguir simples), sino del anabólico, que consiste en gastar energía para sintetizar, a partir de moléculas simples, moléculas más complejas.

En este sentido, las rutas anabólicas, como por ejemplo el ciclo de Krebs, disponen de muchas transferasas distintas.

4. Ligasas

Las ligasas son enzimas que estimulan la formación de enlaces covalentes entre moléculas, los cuales son el "pegamento" más fuerte de la biología. Estos enlaces covalentes se establecen entre dos átomos, los cuales, al unirse, pasan a compartir electrones.

Esto hace que sean uniones muy resistentes y especialmente importantes, en el ámbito celular, para establecer las uniones entre los nucleótidos. Estos nucleótidos son cada una de las piezas que conforman nuestro ADN. De hecho, el material genético es "simplemente" una sucesión de moléculas de este tipo.

En este sentido, una de las ligasas más conocidas es la DNA ligasa, una enzima que establece los enlaces fosfodiéster (un tipo de enlace covalente) entre los distintos nucleótidos, impidiendo que haya roturas en la cadena de ADN, cosa que tendría consecuencias catastróficas para la célula.

5. Liasas

Las liasas son enzimas muy similares a las hidrolasas en el sentido que su función es la de romper enlaces químicos entre moléculas y que, por lo tanto, son pieza fundamental de las reacciones catabólicas, pero en este caso, las liasas no requieren de la presencia de agua.

Además, no solo son capaces de romper enlaces, sino de formarlos. En este sentido, las liasas son enzimas que permiten estimular reacciones químicas reversibles, por lo que de un sustrato complejo se puede pasar a uno más simple rompiendo sus enlaces, pero también se puede pasar de este sustrato sencillo a otra vez el complejo volviendo a establecer su unión.

6. Isomerasas

Las isomerasas son unas enzimas que ni rompen enlaces ni los forman y que tampoco estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. En este sentido, las isomerasas son proteínas cuya acción metabólica se basa en alterar la estructura química de un sustrato.

Cambiando su forma (sin añadir grupos químicos ni modificando sus enlaces), se puede conseguir que una misma molécula desempeñe una función totalmente distinta. Por lo tanto, las isomerasas son enzimas que estimulan la obtención de isómeros, es decir, nuevas conformaciones estructurales de una molécula que, gracias a esta modificación de su estructura tridimensional, se comportan de forma diferente.

Un ejemplo de isomerasa es la mutasa, una enzima que está implicada en la octava etapa de la glicólisis, una ruta metabólica cuya función es la de obtener energía a partir de la degradación de la glucosa.

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Los 6 tipos de enzimas (clasificación, funciones y características)

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Un repaso de las funciones y mecanismos de acción de los principales tipos de enzimas. Las más de 75.000 existentes pueden clasificarse del siguiente modo.

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Puntos de regulación de la ruta metabólica biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Puntos de regulación de la ruta metabólica biosíntesis de aminoácidos ramificados

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La biosíntesis de aminoácidos ramificados está regulada en varios puntos clave para garantizar que los niveles celulares de estos aminoácidos esenciales se mantengan dentro de rangos adecuados. Algunos de los puntos de regulación importantes incluyen:

1. Retroalimentación negativa por los aminoácidos finales: Los aminoácidos ramificados, como la leucina, isoleucina y valina, actúan como inhibidores alostéricos de la primera enzima de la vía, la acetolactato sintasa. Esta enzima cataliza el paso inicial común para la síntesis de estos aminoácidos, por lo que su inhibición por parte de los productos finales regula negativamente la velocidad de la vía.

2. Regulación alostérica de enzimas clave: Además de la acetolactato sintasa, otras enzimas clave en la vía de biosíntesis de aminoácidos ramificados pueden estar sujetas a regulación alostérica. Por ejemplo, la isoleucina y la valina pueden regular negativamente la enzima que cataliza la etapa siguiente después de la acetolactato sintasa, la acetohidroxiácido isomerasa.

3. Regulación de la expresión génica: La síntesis de las enzimas involucradas en la biosíntesis de aminoácidos ramificados puede ser regulada a nivel de expresión génica. Esto puede ser controlado por factores de transcripción que responden a las necesidades metabólicas de la célula o a la disponibilidad de sustratos.

4. Disponibilidad de precursores y energía: La disponibilidad de precursores metabólicos, como el piruvato y el alfa-cetoglutarato, y de energía en forma de ATP y NADPH también puede influir en la tasa de síntesis de aminoácidos ramificados. Esto puede estar regulado por vías metabólicas interconectadas y por la actividad de enzimas clave en estas vías.

La regulación coordinada en estos puntos asegura que la síntesis de aminoácidos ramificados se ajuste a las necesidades metabólicas de la célula y a las condiciones ambientales, manteniendo así el equilibrio adecuado en la concentración de estos importantes componentes proteicos.

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Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico biosíntesis de aminoácidos ramificados

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Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico biosíntesis de aminoácidos ramificados

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El proceso metabólico de biosíntesis de aminoácidos ramificados ocurre principalmente en el citosol y en el citoplasma de las células. Aunque algunos pasos pueden ocurrir en otros compartimentos celulares, como las mitocondrias, la mayor parte de la ruta metabólica tiene lugar en el citosol.

En el citosol, las enzimas responsables de la síntesis de aminoácidos ramificados catalizan las diversas reacciones bioquímicas que convierten los precursores metabólicos en los aminoácidos finales, como la leucina, isoleucina y valina. Estas enzimas están presentes en el citoplasma, donde se encuentran los sustratos necesarios y donde se coordinan las interacciones con otros componentes celulares y reguladores metabólicos.

Sin embargo, vale la pena mencionar que las mitocondrias también desempeñan un papel importante en la biosíntesis de aminoácidos ramificados, especialmente en la síntesis de intermediarios metabólicos que luego se utilizan en el citosol para la formación de los aminoácidos finales. Por ejemplo, en la ruta de biosíntesis de la leucina, la formación de alfa-cetoisocaproato, un precursor importante, puede ocurrir en las mitocondrias a través de la descarboxilación oxidativa del alfa-cetoácido correspondiente. Este alfa-cetoisocaproato luego es transportado al citosol para su conversión final en leucina.

En resumen, aunque algunos pasos pueden ocurrir en las mitocondrias u otros compartimentos celulares, la mayor parte de la biosíntesis de aminoácidos ramificados tiene lugar en el citosol y el citoplasma de las células.