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Teniendo en cuenta la estructura terciaria de las proteínas, se distinguen dos clases:

- Proteínas fibrosas

-Proteínas globulares

Las proteínas fibrosas son alargadas y cumplen funciones estructurales. Como ejemplo, podemos señalar el colágeno, que se encuentra en los tendones y en la piel; la elastina presente en las paredes de arterias y venas; la fibroína que forma la seda.

Las proteínas globulares están constituidas por moléculas compactas, en forma de ovillo y desempeñan diversas funciones en el organismo. tales como conferir inmunidad (anticuerpos), participar en la cadena respiratoria (mioglobina), catalizar las reacciones químicas (enzimas) etcétera.

El colágeno se encuentra en la piel, tendones, cartílagos y huesos.

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ejemplo del primer nivel de organización

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ejemplo del primer nivel de organización

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La presencia de un carbono asimétrico confiere a los aminoácidos la particularidad de que los grupos amino y ácido se pueden situar (espacialmente) en dos posiciones. A estas dos formas se les denomina estereoisómeros; puesto que sus estructuras espaciales son imágenes especulares, no superponibles. A los dos estereoisómeros se les denomina: L y D.

·         L. Si la posición del grupo amino se sitúa a la Izquierda del grupo hidroxilo del carboxilo. (Figura 2)

·         D. Si la posición del grupo amino se sitúa a la Derecha. (Figura 3)

Sólo los aminoácidos proteicos “L” son útiles para la formación de las proteínas.

Los aminoácidos esenciales varían de una especie a otra. En el caso de los seres humanos, los aminoácidos indispensables son: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

La carencia en la dieta de un aminoácido esencial por un tiempo prolongado, determina la aparición de trastornos característicos. Así, la falta de triptofano, en un niño, produce una disminución de las proteínas sanguíneas.

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1)      Biuret: el reactivo de biuret se emplea para la determinación de proteínas de cadena larga y cadena corta. Indica la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos. Permite cuantificar la presencia de proteínas en la muestra. El reactivo cambia a violeta en presencia de proteínas y va a tonos de rosa cuando se combina con polipéptidos.
Si la prueba de biuret no da positiva, significa que no hay proteínas.

Ninhidrina: es usado para la identificación y cuantificación de aminoácidos. En una primera etapa de la reacción, el aminoácido se oxida, descarboxilándose y liberando amoníaco, mientras que una de las moléculas de ninhidrina de reduce a hidrindantina.
En el segundo paso de la reacción, la hidrindantina formada con una segunda molécula de ninhidrina, reaccionan con el amoníaco formando un complejo de color púrpura.
Si la prueba de ninhidrina da positiva, significa que hay presencia de aminoácidos.