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O nome da proteína: Hemoglobin subunit alpha 1

O código da proteína humana: HBA1 (HBA-T3)

Funções principais da hemoglobina:

Transporte de oxigênio: a hemoglobina liga-se ao oxigênio nos pulmões e o libera nos tecidos, onde as células necessitam para a produção de energia.

Transporte de dióxido de carbono: a hemoglobina também transporta uma parte do dióxido de carbono produzido pelos tecidos de volta aos pulmões para serem eliminados.

Regulação do pH: a hemoglobina ajuda a regular o pH do sangue ajudando a manter o equilíbrio ácido-base.

Além do transporte de gases, a hemoglobina tem outras funções, como a participação em processos catalíticos e no metabolismo do óxido nítrico.

Estrutura da hemoglobina

A estrutura da hemoglobina é de nível quaternário, ou seja, é formada por quatro subunidades. Cada subunidade é composta por uma cadeia de globina e um grupo heme, que contém um átomo de ferro. A hemoglobina A é formada por duas cadeias alfa e duas cadeias beta.

Cadeias de Globina: são as porções proteicas da hemoglobina. Existem diferentes tipos de cadeias de globina, como alfa, beta, gama e delta. Na hemoglobina A, existem duas cadeias alfa e duas cadeias beta.

Grupo Heme: é uma estrutura de porfirina ( moléculas orgânicas com uma estrutura geral de macrociclo) que contém um átomo de ferro. O ferro é responsável por transportar o oxigênio.

Estrutura Quaternária: a hemoglobina é uma proteína tetramérica, o que significa que ela é formada por quatro subunidades. Cada subunidade contém uma cadeia de globina e um grupo heme.

Estruturas secundarias

A estrutura secundária refere-se à sua conformação, a hemoglobina é predominantemente composta por alfa-hélices, com algumas regiões de folhas beta (se estende em zig-zag) e curvas (são necessárias para que a cadeia se dobre). A maioria das cadeias globinais (alfa e beta) da hemoglobina apresenta arranjos helicoidais, mantidos por ligações de hidrogênio entre os grupos carbonila e amino.

Dominios

Os domínios da hemoglobina referem-se às regiões estruturais específicas e funcionalmente importantes que compõem a proteína.

Domínios de Ligação ao Oxigênio: são os locais onde o oxigênio se liga à hemoglobina.

Domínios de Interação: a hemoglobina interage com outras moléculas, como dióxido de carbono e íons hidrogênio (H+), através de domínios específicos que regulam a afinidade por oxigênio.

Domínios de Ligação à Alosteria: permite a ligação cooperativa ao oxigênio. Quando uma cadeia liga um oxigênio, a forma da hemoglobina muda, facilitando a ligação de mais oxigênio às outras cadeias.

Curiosamente, o monóxido de carbono (CO), um gás incolor e inodoro resultante da combustão incompleta de combustíveis, como gasolina e carvão, apresenta afinidade maior pela hemoglobina do que o oxigênio, comprometendo severamente o transporte de oxigênio aos tecidos, o que pode levar a quadros clínicos de hipóxia tecidual.

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Referências utilizadas

https://www.proteinatlas.org/ENSG00000206172-HBA1

https://www.uniprot.org/uniprotkb/P85081/entry

https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/P69905

Hemoglobina: Estrutura, Função e Alosteria - PMC

National Institutes of Health (NIH) (.gov)

https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov › articles › PMC7370311

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Reação da hemoglobina e o monóxido de carbono.

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A hemoglobina é fundamental para a oxigenação tecidual, localizada no interior das hemácias. Sua estrutura é composta por cadeias polipeptídicas, globinas associadas ao grupo heme contendo ferro, permitindo a ligação e o transporte eficiente do oxigênio dos pulmões para os tecidos, bem como a remoção do dióxido de carbono.

Além de sua função primordial no transporte gasoso, a hemoglobina desempenha um papel importantíssimo na homeostase e no equilíbrio ácido-base do organismo. Sua síntese e conformação estrutural são reguladas por fatores genéticos e fisiológicos, e alterações qualitativas ou quantitativas podem resultar em diversas doenças hematológicas.

A estrutura é formada de uma proteína esferoide, globular, composta por quatro cadeias de globina e quatro grupos heme, aos quais está ligado o átomo de ferro, na forma ferrosa. É no átomo de ferro que se liga o oxigênio. A hemoglobina atua de forma cooperativa, ou seja,  a ligação de oxigênio a um grupo facilita a ligação nos demais, tornando o transporte de oxigênio eficiente.

O monóxido de carbono possui cerca de 200 vezes mais afinidade com a hemoglobina que o gás oxigênio e, ao ligar-se a ela, diminui a quantidade de hemoglobina disponível para o transporte de O₂ pelo corpo humano. Essa competição com o oxigênio pode causar morte por asfixia.

As fontes de exposição podem ser domésticas, externas ou industriais. Os principais sintomas de intoxicação são dores de cabeça, tontura, náuseas, vômitos, perda de consciência e convulsões.

Diante do exposto, é evidente que a inalação do gás monóxido de carbono representa um sério risco à saúde humana, especialmente por sua afinidade extremamente elevada com a hemoglobina. Por isso, a conscientização sobre os perigos desse gás, bem como a adoção de medidas preventivas em ambientes fechados e com queima de combustíveis, é fundamental.