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Composición Química: El glucagón es un polipéptido que consta de 29 aminoácidos, derivado de una prohormona más grande llamada preproglucagón.

La secuencia primaria de aminoácidos del glucagón humano es la siguiente: His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr.

Esta secuencia es conservada entre varias especies debido a su función crítica en la regulación de los niveles de glucosa en sangre.

El gen que codifica para el glucagón se encuentra en el cromosoma 2 (en humanos). Tras su síntesis, el preproglucagón pasa por un procesamiento postraduccional que incluye la eliminación de un péptido señal y varios pasos de clivaje para generar el glucagón activo.

Estructura:

El glucagón es una molécula lineal con 29 aminoácidos en su estado libre. Sin embargo, cuando se une a su receptor en las células del hígado, adopta una conformación helicoidal α, la cual es crucial para su interacción con el receptor de glucagón (GR) acoplado a proteínas G.

Este receptor pertenece a la superfamilia de receptores acoplados a proteínas G (GPCR), que son esenciales para traducir señales extracelulares en respuestas celulares internas. La unión del glucagón al receptor induce un cambio conformacional en el receptor que activa la adenilato ciclasa, aumentando los niveles intracelulares de AMP cíclico (AMPc), un segundo mensajero clave en la regulación metabólica.

Funcionamiento:

El principal papel fisiológico del glucagón es mantener la homeostasis de la glucosa durante el ayuno o estados hipoglucémicos. Al actuar principalmente en el hígado, el glucagón promueve dos procesos metabólicos:

Gluconeogénesis: Es la síntesis de glucosa a partir de precursores no carbohidratos, como aminoácidos y glicerol. Esto permite la producción de glucosa durante periodos de ayuno prolongado, cuando las reservas de glucógeno se agotan.

Glucogenólisis: Es la descomposición del glucógeno almacenado en el hígado en glucosa, que luego es liberada al torrente sanguíneo. Este proceso es particularmente importante en las primeras horas de ayuno.

Además, el glucagón inhibe la glucólisis (la degradación de glucosa) y la lipogénesis (síntesis de lípidos), ya que en situaciones de necesidad energética, el cuerpo debe conservar glucosa y utilizar otras fuentes de energía, como los ácidos grasos. La hormona actúa contrarrestando los efectos de la insulina, que es responsable de reducir los niveles de glucosa en sangre promoviendo su almacenamiento y utilización.

Deficiencia:

La deficiencia de glucagón es poco frecuente y puede ocurrir principalmente en situaciones de daño pancreático grave, como en algunos casos de pancreatitis crónica o resección quirúrgica del páncreas. En ausencia de glucagón, el cuerpo tiene dificultades para movilizar las reservas de glucosa, lo que puede llevar a hipoglucemias severas, especialmente durante el ayuno. En condiciones experimentales, la inhibición del glucagón ha demostrado ser letal, lo que subraya su papel esencial en el mantenimiento de niveles adecuados de glucosa en sangre. También hay estudios que sugieren que una deficiencia en la secreción de glucagón podría ser un factor en algunos tipos de diabetes insulinodependiente.

Enfermedades Relacionadas:

Glucagonoma: Es un tumor raro de las células alfa del páncreas que provoca la secreción excesiva de glucagón. Los pacientes con glucagonoma suelen presentar niveles extremadamente altos de glucagón en la sangre, lo que provoca hiperglucemia y diabetes mellitus secundaria. El síndrome de glucagonoma se caracteriza por pérdida de peso, anemia y una erupción cutánea distintiva llamada eritema necrolítico migratorio. El tratamiento del glucagonoma generalmente incluye cirugía para extirpar el tumor y manejo médico de la hiperglucemia.

Diabetes Mellitus: En la diabetes mellitus, el glucagón juega un papel importante junto con la insulina. En la diabetes tipo 1, la falta de insulina hace que los efectos del glucagón se magnifiquen, lo que contribuye a la hiperglucemia. En la diabetes tipo 2, los niveles de glucagón están elevados anormalmente, lo que también contribuye al descontrol de la glucosa. Además, el mal manejo del glucagón en el metabolismo de los carbohidratos es un componente clave de la fisiopatología de ambas formas de diabetes.

Importancia Médica:

El glucagón tiene aplicaciones clínicas importantes. Se administra de forma exógena en situaciones de hipoglucemia grave en pacientes diabéticos que han recibido demasiada insulina o que no han consumido suficientes carbohidratos.

En emergencias, una inyección de glucagón puede salvar la vida al aumentar rápidamente los niveles de glucosa en sangre. También se utiliza en ciertos procedimientos diagnósticos, como estudios radiológicos del tracto gastrointestinal, debido a su capacidad para relajar la musculatura lisa.

Datos Bioquímicos Importantes:

A nivel bioquímico, el glucagón se distingue por su capacidad de aumentar el AMPc en las células hepáticas, lo que activa una cascada de fosforilación de enzimas a través de la proteína quinasa A (PKA). Esta cascada resulta en la fosforilación de la glucógeno fosforilasa, que estimula la degradación de glucógeno en glucosa, y la inhibición de la glucógeno sintasa, que impide la síntesis de glucógeno.

Además de su papel en la regulación de los niveles de glucosa, el glucagón también influye en el metabolismo de los lípidos y promueve la cetogénesis, que es la formación de cuerpos cetónicos en el hígado como fuente alternativa de energía durante el ayuno prolongado o la inanición.

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GLUCAGÓN | Qué es, qué órgano la segrega, efectos, en qué estructuras del cuerpo actúa

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Composición Química:

La insulina es una hormona polipeptídica compuesta por 51 aminoácidos distribuidos en dos cadenas, A y B, unidas por puentes disulfuro. La cadena A consta de 21 aminoácidos, mientras que la cadena B tiene 30. Su estructura primaria es crucial para su función biológica, ya que cualquier alteración puede afectar su actividad. La insulina se sintetiza inicialmente como preproinsulina, que se convierte en proinsulina y luego en insulina activa tras el clivaje de un fragmento de 33 aminoácidos (el péptido C).

Estructura:

La estructura tridimensional de la insulina es vital para su función. Las cadenas A y B están unidas por dos enlaces disulfuro entre los residuos de cisteína en las posiciones A7-B7 y A20-B19. Además, existe un enlace disulfuro intramolecular en la cadena A (A6-A11).

La estructura helicoidal de la insulina permite su interacción específica con el receptor de insulina, que está presente en muchas células, incluyendo hepatocitos, adipocitos y células musculares.

En su forma cristalizada o almacenada, la insulina puede formar hexámeros, lo que facilita su almacenamiento en los gránulos de las células beta pancreáticas y su liberación controlada.

Funcionamiento:

La insulina es la principal hormona anabólica del organismo y se encarga de regular el metabolismo de los carbohidratos, lípidos y proteínas. Se secreta en respuesta a niveles elevados de glucosa en sangre, principalmente tras la ingesta de alimentos.

La insulina promueve la captación de glucosa por parte de las células musculares y adiposas, facilitando su almacenamiento en forma de glucógeno (en el hígado y músculo) o su conversión en ácidos grasos (en el tejido adiposo). Además, inhibe la gluconeogénesis y la glucogenólisis en el hígado. A nivel de lípidos, la insulina inhibe la lipólisis, promoviendo el almacenamiento de grasas.

En resumen, la insulina es responsable de reducir los niveles de glucosa en sangre y fomentar el almacenamiento energético.

Deficiencia:

La deficiencia de insulina se observa principalmente en la diabetes mellitus tipo 1, donde hay una destrucción autoinmune de las células beta pancreáticas que producen insulina. En ausencia de insulina, la glucosa no puede entrar eficientemente en las células, lo que provoca hiperglucemia.

Los pacientes con deficiencia absoluta de insulina necesitan tratamiento con insulina exógena para sobrevivir, ya que la falta de esta hormona también conlleva la desregulación del metabolismo de lípidos y proteínas, lo que puede llevar a la producción de cuerpos cetónicos y a la cetoacidosis diabética.

Enfermedades Relacionadas:

Diabetes Mellitus tipo 1: Esta enfermedad está causada por la destrucción autoinmune de las células beta del páncreas, lo que resulta en una deficiencia absoluta de insulina. Los pacientes dependen de la insulina exógena para regular sus niveles de glucosa y prevenir complicaciones agudas como la cetoacidosis diabética.

Diabetes Mellitus tipo 2: Aunque se caracteriza principalmente por resistencia a la insulina, en etapas avanzadas, los pacientes pueden desarrollar una insuficiencia relativa de insulina, lo que agrava la hiperglucemia. En estos casos, la administración de insulina exógena también puede ser necesaria.

Síndrome de resistencia a la insulina: Incluye una serie de trastornos metabólicos donde la respuesta del cuerpo a la insulina está alterada, como el síndrome metabólico y algunos tipos de diabetes tipo 2. En estas condiciones, aunque los niveles de insulina puedan ser altos, su eficacia en reducir la glucosa en sangre es limitada.

Importancia Médica:

La insulina es una de las hormonas más importantes para el manejo de enfermedades metabólicas, principalmente la diabetes mellitus. La insulina exógena es el tratamiento fundamental en la diabetes tipo 1 y también se utiliza en la diabetes tipo 2 cuando otros tratamientos fallan.

Existen diversas formas de insulina utilizadas clínicamente, incluyendo insulinas de acción rápida, intermedia y prolongada, que se administran para imitar la secreción fisiológica de la hormona en respuesta a las necesidades metabólicas del paciente.

Datos Bioquímicos Importantes:

La insulina activa una cascada de señalización intracelular al unirse a su receptor de tipo tirosina quinasa. Esta interacción lleva a la fosforilación del receptor y la activación de proteínas intracelulares, como la fosfatidilinositol 3-quinasa (PI3K) y Akt, que regulan la translocación de transportadores de glucosa (GLUT4) a la superficie celular. Esta translocación es crucial para la captación de glucosa en las células musculares y adiposas.

La insulina también regula la expresión génica relacionada con el crecimiento y la diferenciación celular, lo que explica su papel en el crecimiento y el desarrollo, además de su impacto en el metabolismo.

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Composición Química:

La hormona paratiroidea (PTH) es un polipéptido compuesto por 84 aminoácidos. Se sintetiza inicialmente como una prohormona (prepro-PTH) que contiene 115 aminoácidos.

Durante su procesamiento en las células principales de las glándulas paratiroides, la prepro-PTH sufre la eliminación de un péptido señal de 25 aminoácidos y una serie de modificaciones que finalmente producen la PTH activa.

La región N-terminal de la PTH es crítica para su actividad biológica, siendo los primeros 34 aminoácidos responsables de la interacción con su receptor y de la mayoría de sus efectos biológicos.

Estructura:

La PTH es una molécula polipeptídica lineal sin estructura secundaria compleja en su forma libre. Sin embargo, cuando se une a su receptor acoplado a proteínas G (PTHR1), adopta una conformación específica que activa una cascada de señalización intracelular.

Los estudios de cristalografía han mostrado que la región N-terminal de la hormona es clave para la activación del receptor y la transmisión de señales, mientras que el extremo C-terminal es menos relevante para la actividad biológica directa.

Funcionamiento:

La PTH desempeña un papel crucial en la regulación del metabolismo del calcio y fósforo en el cuerpo. Se secreta en respuesta a bajos niveles de calcio en sangre y actúa principalmente en tres órganos diana:

Hueso: Estimula la resorción ósea, lo que libera calcio y fósforo al torrente sanguíneo.

Riñón: Promueve la reabsorción de calcio en los túbulos renales y reduce la reabsorción de fósforo, aumentando su excreción.

Intestino: Indirectamente, a través de la estimulación de la síntesis de calcitriol (la forma activa de la vitamina D), aumenta la absorción intestinal de calcio.

Además de estas funciones, la PTH regula la conversión de 25-hidroxivitamina D en 1,25-dihidroxivitamina D (calcitriol) en los riñones, lo que amplifica su efecto en la absorción de calcio en el intestino.

La secreción de PTH está estrictamente controlada por los niveles de calcio iónico en sangre a través de sensores de calcio en las células paratiroideas.

Deficiencia:

La deficiencia de PTH da lugar a una condición llamada hipoparatiroidismo, que puede ser congénito o adquirido, generalmente después de una cirugía de tiroides.

La falta de PTH provoca hipocalcemia, es decir, niveles bajos de calcio en sangre, lo que puede manifestarse en síntomas como tetania (espasmos musculares), calambres, parestesias (hormigueo) y, en casos severos, convulsiones.

Además, los niveles de fósforo en sangre aumentan debido a la disminución de su excreción renal.

Enfermedades Relacionadas:

Hiperparatiroidismo primario: Es causado por un adenoma de una de las glándulas paratiroideas que secreta PTH en exceso. Los síntomas incluyen hipercalcemia, lo que puede llevar a debilidad ósea (osteopenia o incluso osteoporosis), cálculos renales, dolor abdominal y debilidad muscular. En algunos casos, puede ser asintomático y descubrirse solo por análisis de laboratorio.

Hiperparatiroidismo secundario: Ocurre como una respuesta compensatoria a la hipocalcemia crónica, a menudo debido a insuficiencia renal crónica o malabsorción intestinal. En esta condición, las glándulas paratiroides secretan PTH en exceso para intentar mantener los niveles de calcio.

Hipoparatiroidismo: La deficiencia de PTH, como se mencionó, lleva a hipocalcemia crónica, que debe ser tratada con suplementos de calcio y vitamina D. El hipoparatiroidismo puede ser idiopático, pero también puede ocurrir después de la cirugía tiroidea.

Importancia Médica:

La PTH tiene un uso terapéutico en el tratamiento de la osteoporosis, particularmente en pacientes con riesgo de fracturas. Una forma recombinante de la PTH (teriparatida) se utiliza para estimular la formación ósea. Al administrarse de manera intermitente, la teriparatida puede aumentar la densidad mineral ósea y reducir el riesgo de fracturas en pacientes con osteoporosis.

Datos Bioquímicos Importantes:

La PTH ejerce sus efectos activando el receptor PTHR1, que está acoplado a proteínas G. La activación de este receptor induce la producción de AMP cíclico (AMPc) y la activación de la vía de la fosfolipasa C, lo que lleva a la movilización del calcio intracelular y a cambios en la expresión de genes relacionados con el metabolismo óseo y renal.

Además, la PTH regula los niveles de calcio sérico mediante la modulación de transportadores de calcio y canales en los riñones y los huesos. La regulación de la secreción de PTH es un ejemplo clásico de retroalimentación negativa, en la cual los altos niveles de calcio inhiben su liberación.

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Composición Química:

La vasopresina, también conocida como hormona antidiurética (ADH), es un péptido compuesto por 9 aminoácidos, lo que la clasifica como un nonapéptido. Su secuencia de aminoácidos es cisteína, arginina, glicina, asparagina, leucina, glutamina, prolina, treonina y arginina.

La presencia de un residuo de cisteína en la posición 1 y otro en la posición 6 permite la formación de un enlace disulfuro, que es fundamental para la estabilidad de la molécula. La vasopresina se sintetiza en el hipotálamo como parte de una proteína precursora más grande llamada preprovasopresina.

Estructura:

La vasopresina tiene una estructura simple pero altamente funcional. Su forma activa es un nonapéptido que presenta un enlace disulfuro entre los dos residuos de cisteína, lo que estabiliza la estructura en forma de bucle.

La conformación tridimensional de la vasopresina es crucial para su unión al receptor V2 en las células del túbulo colector del riñón y al receptor V1 en los vasos sanguíneos, facilitando así sus efectos biológicos. La forma estructural de la vasopresina permite interacciones específicas con sus receptores, lo que activa vías de señalización intracelular.

Funcionamiento:

La vasopresina regula el equilibrio hídrico en el cuerpo al controlar la reabsorción de agua en los riñones. Se libera en respuesta a la hiperosmolaridad (concentraciones elevadas de solutos en sangre) o a la disminución de la presión arterial. En los riñones, la vasopresina actúa sobre los receptores V2 en las células del túbulo colector, lo que provoca la inserción de acuaporinas (canales de agua) en la membrana apical, aumentando así la permeabilidad al agua y favoreciendo su reabsorción hacia la circulación.

Esto resulta en una disminución de la diuresis y una concentración de la orina. Además, la vasopresina actúa sobre los vasos sanguíneos a través de los receptores V1, provocando vasoconstricción y un aumento en la presión arterial.

Deficiencia:

La deficiencia de vasopresina puede provocar diabetes insípida, una condición caracterizada por la incapacidad de los riñones para concentrar la orina, lo que lleva a la producción de grandes volúmenes de orina diluida y a la consiguiente deshidratación.

Esta enfermedad puede ser central (por disminución de la producción de ADH debido a daños en el hipotálamo) o nefrogénica (cuando los riñones no responden a la vasopresina). Los pacientes con diabetes insípida central requieren tratamiento con desmopresina, un análogo sintético de la vasopresina, para controlar los síntomas y mejorar la reabsorción de agua.

Enfermedades Relacionadas:

Diabetes Insípida Central: Ocurre debido a la falta de producción de vasopresina por el hipotálamo, que puede ser consecuencia de lesiones, cirugías, tumores o trastornos autoinmunes. Los pacientes experimentan poliuria y polidipsia (sed excesiva).

Diabetes Insípida Nefrogénica: Esta forma se produce cuando los riñones no responden a la vasopresina, lo que puede ser causado por defectos genéticos, enfermedades renales crónicas o efectos secundarios de ciertos medicamentos. En este caso, el tratamiento incluye restricciones de líquidos y, a veces, el uso de tiazidas para reducir la producción de orina.

Síndrome de Secreción Inapropiada de Hormona Antidiurética (SIADH): En esta condición, hay una producción excesiva de vasopresina, lo que provoca retención de agua y disminución de la osmolaridad en sangre, llevando a hiponatremia (bajos niveles de sodio en sangre) y edema cerebral.

Importancia Médica:

La vasopresina es crucial en el manejo del equilibrio de líquidos y la presión arterial. Su administración se utiliza en situaciones de emergencia para tratar la hipotensión severa, como en shock séptico. Además, el desmopresina se emplea en el tratamiento de la diabetes insípida central y en algunas formas de hemofilia, ya que estimula la liberación de factor von Willebrand, esencial para la coagulación sanguínea.

Datos Bioquímicos Importantes:

La vasopresina ejerce sus efectos al unirse a los receptores acoplados a proteínas G. La activación del receptor V2 en los riñones activa la adenilato ciclasa, aumentando los niveles de AMP cíclico y provocando la translocación de acuaporinas hacia la membrana apical.

Esta acción permite una mayor reabsorción de agua, lo que es fundamental para la regulación del volumen y la concentración de la orina.

La regulación de la secreción de vasopresina está mediada por osmoreceptores en el hipotálamo, que detectan cambios en la osmolaridad plasmática y ajustan la liberación de la hormona en consecuencia.

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Qué es la vasopresina (hormona antidiurética, ADH) 🧬

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Composición Química:

La oxitocina es un nonapéptido compuesto por 9 aminoácidos, con la secuencia: cisteína, tirosina, isoleucina, asparagina, cisteína, prolina, leucina, glicina y metionina. La cisteína en la posición 1 y la cisteína en la posición 6 están unidas por un enlace disulfuro, lo que le confiere estabilidad a la molécula. La síntesis de oxitocina ocurre en el hipotálamo como parte de una prohormona más grande, que se procesa para liberar la forma activa.

Estructura:

La estructura de la oxitocina es sencilla, pero su conformación es crítica para su función biológica. La estructura cíclica que resulta de la formación del enlace disulfuro es esencial para la interacción de la hormona con sus receptores.

La oxitocina, al igual que otras hormonas peptídicas, no tiene una estructura secundaria definida, pero su configuración espacial es clave para su actividad en los tejidos diana.

Funcionamiento:

La oxitocina tiene varios roles importantes en el cuerpo, especialmente en el contexto del parto y la lactancia. Se libera en respuesta a la estimulación del cuello uterino durante el trabajo de parto, facilitando las contracciones uterinas a través de su acción sobre los receptores de oxitocina en el músculo uterino.

Además, durante la lactancia, la oxitocina se libera en respuesta a la succión del bebé, promoviendo la contracción de las células mioepiteliales en las glándulas mamarias y favoreciendo la eyección de leche. También se ha relacionado con comportamientos sociales, vínculos afectivos y la regulación del estrés y la ansiedad.

Deficiencia: La deficiencia de oxitocina puede influir en la incapacidad para iniciar o mantener el trabajo de parto, lo que puede llevar a la necesidad de intervenciones médicas, como la inducción del parto con medicamentos.

También puede afectar la lactancia, dificultando la eyección de leche, lo que puede ser problemático para las madres lactantes. Sin embargo, no hay una condición médica establecida que se asocie directamente con la deficiencia de oxitocina en el mismo sentido que otras hormonas.

Enfermedades Relacionadas:

Trastornos del Espectro Autista (TEA): Se ha investigado la relación entre niveles anormales de oxitocina y el comportamiento social en personas con TEA, aunque los resultados son mixtos y aún se está investigando su papel.

Trastornos de Ansiedad y Estrés: La oxitocina se ha asociado con la reducción de la ansiedad y la mejora de las relaciones sociales, y algunos estudios han explorado su uso potencial como tratamiento para trastornos de ansiedad.

Complicaciones en el Parto: La falta de oxitocina o su mala regulación puede conducir a complicaciones durante el parto, como un trabajo de parto prolongado o ineficaz.

Importancia Médica:

La oxitocina se utiliza clínicamente para inducir el parto y facilitar la lactancia. Su uso en la inducción del parto ayuda a aumentar la frecuencia y la fuerza de las contracciones uterinas, lo que puede ser esencial en situaciones donde el parto no progresa adecuadamente.

Además, la oxitocina se ha explorado en la investigación sobre su uso en trastornos psiquiátricos, dada su influencia en el comportamiento social y la regulación emocional.

Datos Bioquímicos Importantes:

La acción de la oxitocina se ejerce a través de sus receptores, que son acoplados a proteínas G (OXTR). La activación de estos receptores desencadena una serie de vías de señalización intracelular que involucran la movilización de calcio y la activación de la proteína quinasa C (PKC), lo que resulta en la contracción del músculo liso en el útero y la glándula mamaria.

Además, se ha demostrado que la oxitocina tiene efectos antidiuréticos en concentraciones elevadas, aunque su papel principal se centra en la regulación del parto y la lactancia.

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OXITOCINA | Qué es, qué órgano la segrega, efectos, en qué estructuras del cuerpo actúa

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Composición Química:

La somatostatina es un péptido compuesto por 14 o 28 aminoácidos, dependiendo de su forma. La forma más comúnmente estudiada es la somatostatina-14, que consta de 14 aminoácidos con la secuencia: cisteína, valina, glicina, asparagina, serina, leucina, aspartato, cisteína, isoleucina, prolinamina, glicina, fenilalanina, arginina y alanina. La cisteína en las posiciones 1 y 6 forman un enlace disulfuro, lo que le otorga estabilidad a la molécula.

La somatostatina se sintetiza en varias partes del cuerpo, incluidos el páncreas, el hipotálamo y el tracto gastrointestinal.

Estructura:

La somatostatina presenta una estructura cíclica debido a la formación de un enlace disulfuro entre los residuos de cisteína, lo que es crucial para su estabilidad y función.

Su conformación permite que la molécula interactúe específicamente con sus receptores, que son acoplados a proteínas G. Aunque la somatostatina puede existir en varias formas, las características estructurales de los péptidos son esenciales para su actividad biológica.

Funcionamiento:

La somatostatina actúa principalmente como un inhibidor de la secreción de varias hormonas. En el sistema endocrino, su función más conocida es la inhibición de la liberación de hormona del crecimiento (GH) de la hipófisis. También suprime la liberación de insulina y glucagón en el páncreas, así como la secreción de varias hormonas gastrointestinales, incluyendo gastrina y secretina.

Además, la somatostatina actúa en el sistema nervioso central para regular el tono y la actividad neuronal, desempeñando un papel en la modulación del dolor y la ansiedad.

Deficiencia: La deficiencia de somatostatina no se ha asociado de manera directa con enfermedades clínicas específicas, pero podría tener efectos indirectos sobre el metabolismo y la regulación hormonal.

La disminución de la somatostatina puede llevar a una mayor secreción de hormona del crecimiento y de hormonas pancreáticas, lo que podría contribuir a desbalances en los niveles de glucosa y a la regulación del crecimiento celular.

Enfermedades Relacionadas:

Síndrome de Zollinger-Ellison: Se caracteriza por la secreción excesiva de gastrina, lo que lleva a hipersecreción de ácido gástrico y a úlceras pépticas. La somatostatina puede ser utilizada terapéuticamente para controlar la secreción de gastrina en este síndrome.

Tumores Neuroendocrinos: Algunos tumores en el páncreas y en otros sitios pueden producir somatostatina en exceso, lo que puede afectar la regulación hormonal normal.

Diabetes: La somatostatina también tiene un papel en la regulación del metabolismo de la glucosa, y su disfunción puede influir en la patogenia de la diabetes tipo 2 al alterar la secreción de insulina.

Importancia Médica:

La somatostatina tiene importantes aplicaciones médicas. Se utiliza en forma sintética (octreótido) para tratar condiciones como el síndrome de Zollinger-Ellison y ciertos tipos de tumores neuroendocrinos.

Su capacidad para inhibir la secreción de múltiples hormonas la hace útil en la gestión de condiciones relacionadas con la hiperproducción hormonal.

Además, se está investigando su papel en el tratamiento de otras condiciones, incluyendo enfermedades gastrointestinales y en el manejo del dolor crónico.

Datos Bioquímicos Importantes:

La acción de la somatostatina se ejerce a través de la unión a sus receptores específicos, que son acoplados a proteínas G. La activación de estos receptores inhibe la adenosina monofosfato cíclico (AMPc) y la liberación de calcio intracelular, lo que resulta en la disminución de la secreción de hormonas como la insulina, el glucagón y la hormona del crecimiento.

Estos efectos hacen de la somatostatina un modulador clave en la regulación endocrina y el equilibrio metabólico.

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Composición Química:

La bradiquinina es un péptido compuesto por nueve aminoácidos con la secuencia: arginina, prolinamina, glicina, leucina, prolina, fenilalanina, serina, valina y arginina (R-P-G-L-P-F-S-V-R). Su fórmula química es C₁₀H₁₄N₄O₁₃S, y su peso molecular es de aproximadamente 1,069 Da.

Es un componente del sistema de kininogénesis, que se activa a partir de la quininógeno y es un mediador importante en la inflamación y la respuesta vascular.

Estructura:

La bradiquinina tiene una estructura lineal que se caracteriza por ser un péptido corto. Presenta un aminoácido cíclico que ayuda en su actividad biológica, además de tener enlaces peptídicos que conectan los aminoácidos.

La estructura lineal y los grupos funcionales presentes en los aminoácidos permiten la interacción de la bradiquinina con sus receptores específicos, que son predominantemente del tipo B1 y B2, acoplados a proteínas G.

Funcionamiento:

La bradiquinina es un potente vasodilatador que juega un papel crucial en la regulación de la presión arterial y en la inflamación. Se libera en respuesta a la activación de la cascada de coagulación y tiene efectos en la permeabilidad vascular, permitiendo que los líquidos y proteínas salgan de los vasos sanguíneos hacia los tejidos, lo que contribuye a la formación de edemas.

La bradiquinina también estimula la producción de prostaglandinas y otros mediadores inflamatorios, actuando como un amplificador en la respuesta inflamatoria y en la sensación del dolor.

Deficiencia:

No se ha identificado una "deficiencia" de bradiquinina como tal, pero la reducción de sus niveles o la alteración de su señalización pueden contribuir a desórdenes vasculares y a una menor respuesta inflamatoria. Por ejemplo, niveles inadecuados de bradiquinina pueden afectar la regulación de la presión arterial, conduciendo a hipertensión o problemas circulatorios.

Enfermedades Relacionadas:

Hipertensión: La bradiquinina está involucrada en la regulación de la presión arterial. Alteraciones en su producción o en la función de sus receptores pueden contribuir a la hipertensión.

Enfermedades Inflamatorias: La bradiquinina juega un papel en la inflamación crónica y en condiciones como la artritis, donde la vasodilatación y la permeabilidad vascular alterada pueden contribuir al daño articular.

Asma y Enfermedades Respiratorias: La bradiquinina puede provocar broncoconstricción en algunos pacientes asmáticos, lo que sugiere su implicación en las reacciones alérgicas y en la hiperreactividad bronquial.

Importancia Médica:

La bradiquinina tiene relevancia clínica en la regulación de la presión arterial y en la respuesta inflamatoria. Su papel como mediador en la vasodilatación la hace un objetivo potencial para el tratamiento de la hipertensión y de enfermedades relacionadas con la inflamación. Además, se está investigando su función en la terapia de dolor, ya que se ha asociado con la hiperalgesia y la sensibilización del sistema nervioso.

Datos Bioquímicos Importantes:

La bradiquinina actúa principalmente a través de sus receptores B2, que están acoplados a proteínas G. Su activación provoca la producción de óxido nítrico (NO) y prostaglandinas, mediadores que fomentan la vasodilatación y aumentan la permeabilidad vascular.

Además, se ha demostrado que la bradiquinina puede inducir la liberación de histamina a partir de los mastocitos, lo que contribuye a su efecto inflamatorio.

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Bradiquinina   La bradiquinina es un péptido fisiológica y farmacológicamente activo, del grupo de la quinina perteneciente a las proteínas y que está

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Composición Química:

La ciclosporina, también conocida como ciclosporina A, es un péptido cíclico compuesto por 11 aminoácidos. Su fórmula química es C₆₅H₈₈N₁₄O₁₁ y su peso molecular es de aproximadamente 1,203 Da. Esta molécula se extrae de la Tolypocladium inflatum, un hongo que se encuentra en el suelo. Su estructura contiene una porción cíclica y presenta grupos funcionales que son críticos para su actividad biológica.

Estructura:

La ciclosporina tiene una estructura cíclica que consiste en un anillo de 11 aminoácidos. Este anillo está formado por enlaces peptídicos y está unido a una cadena lateral que contiene grupos hidrofóbicos, lo que le permite interactuar con diversas proteínas. Esta estructura es fundamental para su función como inmunosupresor, ya que le permite unirse a las proteínas diana con alta afinidad.

Funcionamiento:

La ciclosporina actúa como un inmunosupresor al inhibir la activación de linfocitos T, que son cruciales para la respuesta inmune. Se une a la proteína citosólica llamada ciclófilina, lo que forma un complejo que inactiva la fosfatasa calcineurina. Esto previene la desfosforilación de factores de transcripción como NFAT (nuclear factor of activated T cells), impidiendo así la transcripción de genes que promueven la activación de linfocitos T. Como resultado, la ciclosporina reduce la producción de citoquinas como la interleucina-2 (IL-2), lo que inhibe la proliferación de células T y la respuesta inmunitaria.

Deficiencia:

No se considera que exista una "deficiencia" de ciclosporina, ya que es un medicamento utilizado específicamente para suprimir el sistema inmunológico en ciertas condiciones. Sin embargo, la falta de ciclosporina en un paciente que la necesita puede resultar en rechazo de injertos en trasplantes de órganos o un aumento en la severidad de enfermedades autoinmunes.

Enfermedades Relacionadas:

Trasplantes de Órganos: La ciclosporina es ampliamente utilizada para prevenir el rechazo en trasplantes de riñón, hígado, corazón y otros órganos.

Enfermedades Autoinmunes: Se utiliza en el tratamiento de diversas enfermedades autoinmunes, como la artritis reumatoide, lupus eritematoso sistémico y psoriasis, donde la inhibición de la respuesta inmune es beneficiosa.

Síndrome Nefrótico: Se emplea para tratar el síndrome nefrótico en niños, donde su acción inmunosupresora puede ayudar a reducir la proteinuria y la inflamación.

Importancia Médica:

La ciclosporina es crucial en la medicina de trasplantes y en el manejo de enfermedades autoinmunes. Su capacidad para suprimir la respuesta inmune ha permitido mejorar significativamente los resultados en trasplantes de órganos, aumentando la tasa de supervivencia de injertos. Sin embargo, su uso conlleva riesgos de efectos secundarios, como infecciones y toxicidad renal, lo que requiere un monitoreo cuidadoso de los pacientes.

Datos Bioquímicos Importantes:

La ciclosporina es un inhibidor selectivo de la calcineurina, una enzima crucial en la señalización celular de los linfocitos T. La inhibición de la calcineurina por la ciclosporina no solo afecta la producción de IL-2, sino también otros factores de transcripción importantes en la activación y proliferación de linfocitos.

Además, la ciclosporina es metabolizada en el hígado por el sistema del citocromo P450, lo que implica interacciones potenciales con otros fármacos que pueden alterar sus niveles plasmáticos y eficacia.

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Composición Química:

La melatonina, o N-acetil-5-metoxitriptamina, es un indolamina derivada del triptófano. Su fórmula química es C₁₃H₁₅N₁₃O₂, y su peso molecular es de aproximadamente 232.25 Da.

Esta hormona se sintetiza principalmente en la glándula pineal del cerebro, a partir de la serotonina, mediante un proceso que involucra la N-acetilación y la metilación.

Estructura:

La melatonina presenta una estructura química que incluye un núcleo indólico, un grupo acetilo y un grupo metoxi. Esta configuración es esencial para su actividad biológica y su capacidad para atravesar la barrera hematoencefálica.

La estructura permite que se una a receptores específicos en el cerebro y en otros tejidos, facilitando sus efectos regulatorios sobre los ritmos circadianos y otros procesos fisiológicos.

Funcionamiento:

La melatonina juega un papel crucial en la regulación del ciclo sueño-vigilia y en la sincronización de los ritmos circadianos del cuerpo. Su producción aumenta en la oscuridad y disminuye con la luz, actuando como un signalizador de la noche. La melatonina se une a los receptores de melatonina MT1 y MT2 en el cerebro, promoviendo la somnolencia, reduciendo la latencia del sueño y regulando la duración y calidad del sueño. También tiene propiedades antioxidantes y antiinflamatorias, lo que contribuye a su papel en la protección celular.

Deficiencia:

La deficiencia de melatonina puede llevar a trastornos del sueño, insomnio y alteraciones en el ritmo circadiano. Esto puede ser especialmente relevante en situaciones como el jet lag, el trabajo nocturno o el envejecimiento, donde la producción de melatonina tiende a disminuir.

La falta de melatonina también se ha asociado con un aumento en la incidencia de trastornos emocionales y problemas metabólicos.

Enfermedades Relacionadas:

Trastornos del Sueño: La melatonina es utilizada como suplemento para tratar el insomnio, el jet lag y otros trastornos relacionados con el sueño, mejorando la calidad y la duración del mismo.

Depresión y Trastornos Afectivos: La alteración de la producción de melatonina se ha vinculado a trastornos afectivos estacionales y depresión, sugiriendo su papel en la regulación del estado de ánimo.

Enfermedades Neurodegenerativas: Se ha investigado el potencial de la melatonina en la protección contra enfermedades como el Alzheimer y el Parkinson, debido a sus propiedades antioxidantes y neuroprotectoras.

Importancia Médica:

La melatonina es ampliamente utilizada en la medicina como un tratamiento para trastornos del sueño y en la regulación de ritmos circadianos. Su uso como suplemento ha crecido en popularidad, y se considera relativamente seguro, aunque puede interactuar con ciertos medicamentos. Además, su potencial en el tratamiento de trastornos neurodegenerativos y enfermedades relacionadas con el estrés oxidativo está bajo investigación, lo que la convierte en un foco de interés en la medicina preventiva.

Datos Bioquímicos Importantes:

La síntesis de melatonina ocurre principalmente en la glándula pineal y está regulada por la luz. Durante el día, la luz inhibe la síntesis de melatonina, mientras que la oscuridad estimula su producción.

La melatonina también actúa como un antioxidante, ayudando a neutralizar radicales libres y protegiendo las células del daño oxidativo. Además, se ha demostrado que la melatonina modula la respuesta inmune, afectando la secreción de citoquinas y la actividad de células inmunitarias.

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MELATONINA | Qué es, qué órgano la segrega, efectos, en qué estructuras del cuerpo actúa

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Composición Química:

La endotelina es un péptido compuesto que incluye tres isoformas: endotelina-1 (ET-1), endotelina-2 (ET-2) y endotelina-3 (ET-3). La endotelina-1 es la más estudiada y es un péptido de 21 aminoácidos, cuya secuencia es: Cys-Ala-Gly-Leu-Leu-Ala-Cys-Lys-Ala-Cys-Phe-Tyr-Pro-Glu-Asn-Gly-Arg-Pro-Thr-Pro. Su fórmula química es C₂₁H₂₆N₄O₄S₂, y su peso molecular es aproximadamente 2,425 Da. La endotelina se produce en el endotelio vascular y es un potente vasoconstrictor.

Estructura:

La estructura de la endotelina-1 presenta un anillo cíclico formado por la unión de los enlaces disulfuro entre los residuos de cisteína en su cadena, lo que es crítico para su estabilidad y actividad biológica. Esta estructura permite a la endotelina interactuar con sus receptores específicos, principalmente los receptores ETA y ETB, que están acoplados a proteínas G, iniciando una serie de eventos de señalización dentro de las células.

Funcionamiento:

La endotelina actúa principalmente como un vasoconstrictor potente, regulando el tono vascular y la presión arterial. Se libera en respuesta a diversos estímulos, incluyendo estrés, hipoxia y lesiones vasculares.

La unión de la endotelina a sus receptores en las células musculares lisas vasculares provoca un aumento en la concentración de calcio intracelular, lo que resulta en contracción y estrechamiento de los vasos sanguíneos. Además de sus efectos vasoconstrictores, la endotelina también juega un papel en la proliferación celular, la inflamación y la fibrosis.

Deficiencia: La deficiencia de endotelina no se considera patológica, pero niveles inadecuados o alteraciones en su señalización pueden contribuir a problemas vasculares, como hipotensión o mala respuesta a lesiones. Por otro lado, la sobreproducción de endotelina se ha asociado con diversas enfermedades.

Enfermedades Relacionadas:

Hipertensión Pulmonar: La endotelina-1 está implicada en el desarrollo de hipertensión pulmonar, donde se observa un aumento en sus niveles, lo que provoca vasoconstricción en los pulmones y aumento de la presión arterial pulmonar.

Enfermedades Cardiovasculares: Niveles elevados de endotelina-1 se han relacionado con aterosclerosis, insuficiencia cardíaca y otros trastornos cardiovasculares, donde contribuye al daño endotelial y la disfunción vascular.

Fibrosis: La endotelina también está implicada en procesos de fibrosis, donde su acción pro-fibrogénica puede contribuir al daño tisular en enfermedades como la fibrosis pulmonar y la cirrosis hepática.

Importancia Médica:

La endotelina tiene un papel fundamental en la regulación del sistema cardiovascular y en la patogénesis de diversas enfermedades. Se ha investigado como un objetivo terapéutico en el tratamiento de la hipertensión pulmonar y otras enfermedades cardiovasculares. Los antagonistas de los receptores de endotelina, como bosentan y ambrisentan, se utilizan clínicamente para reducir los efectos de la endotelina en condiciones de hipertensión pulmonar, mejorando la función pulmonar y la calidad de vida de los pacientes.

Datos Bioquímicos Importantes:

La producción de endotelina es regulada por factores como el angiotensina II, la catecolaminas, y el estrés oxidativo. La endotelina-1 se produce principalmente en el endotelio vascular, y su secreción puede ser inducida por la hipoxia y la inflamación. Además, la endotelina puede tener efectos autocrinos y paracrinos, afectando no solo a los vasos sanguíneos, sino también a otros tejidos y sistemas del cuerpo.

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Composición Química:

El péptido natriurético auricular (ANP) es un polipéptido de 28 aminoácidos que se produce en las células musculares auriculares del corazón. Su fórmula química es C₁₄H₁₉N₃O₃S y su peso molecular es aproximadamente 3,284 Da. ANP se deriva de un precursor más grande, el pro-ANP, que se escinde para liberar el péptido activo.

Estructura:

La estructura del ANP consiste en una cadena de 28 aminoácidos con un extremo amino que contiene un grupo sulfhidrilo (SH) y un anillo cíclico en su forma activa. Esta estructura es fundamental para su función biológica, permitiéndole unirse a receptores específicos y activar vías de señalización dentro de las células. El ANP presenta un patrón de distribución de cargas y una conformación que le permite interactuar con los receptores guanilato ciclasa.

Funcionamiento:

El ANP tiene un papel crucial en la regulación del equilibrio hídrico y la presión arterial. Se libera en respuesta al estiramiento de las aurículas, normalmente como respuesta al aumento del volumen sanguíneo. ANP actúa como un vasodilatador, promoviendo la natriuresis (excreción de sodio por los riñones), lo que lleva a la disminución del volumen intravascular y la presión arterial. También inhibe la secreción de renina y aldosterona, lo que contribuye a su efecto natriurético y diurético.

Deficiencia:

La deficiencia de ANP puede contribuir a condiciones como la hipertensión, ya que su falta puede resultar en una menor capacidad para excretar sodio y agua, lo que lleva a la retención de líquidos y aumento de la presión arterial. Las alteraciones en la producción o acción del ANP pueden afectar el equilibrio de líquidos en el cuerpo, particularmente en situaciones de sobrecarga de volumen.

Enfermedades Relacionadas:

Insuficiencia Cardíaca: Se ha encontrado que los niveles de ANP están elevados en pacientes con insuficiencia cardíaca, donde la función del péptido se ve comprometida debido a la congestión y el aumento del volumen sanguíneo.

Hipertensión: La disfunción en la producción o acción del ANP puede contribuir a la hipertensión, ya que su efecto natriurético es crucial para el mantenimiento de la presión arterial normal.

Síndrome Nefrótico: En el síndrome nefrótico, puede haber una alteración en la respuesta renal al ANP, lo que afecta la regulación del equilibrio de sodio y líquidos.

Importancia Médica:

El ANP es un marcador útil en la evaluación de enfermedades cardiovasculares, y su medición en sangre se utiliza a menudo para diagnosticar y manejar condiciones como la insuficiencia cardíaca. Los niveles elevados de ANP en plasma son indicativos de sobrecarga de volumen y pueden ayudar a diferenciar entre la insuficiencia cardíaca y otras causas de disnea. Además, el ANP y sus análogos se están investigando como posibles terapias para tratar la hipertensión y la insuficiencia cardíaca.

Datos Bioquímicos Importantes:

El ANP actúa a través de la activación de la guanilato ciclasa, lo que aumenta los niveles de GMP cíclico (cGMP) en las células. Este incremento en cGMP desencadena una serie de reacciones bioquímicas que promueven la relajación del músculo liso vascular y la inhibición de la reabsorción de sodio en los riñones. Además, el ANP es un potente inhibidor de la proliferación celular, lo que puede ser relevante en la prevención de la hipertrofia cardíaca.

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Péptido Natriurético Auricular (PNA): regulación y funciones

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Composición Química:

Los péptidos inmunomoduladores son cadenas cortas de aminoácidos, generalmente de entre 5 a 20 residuos, que pueden variar en su composición. Estos péptidos pueden incluir aminoácidos comunes como alanina, lisina, arginina, y glutamato, y su composición específica dependerá del péptido particular en cuestión. Por ejemplo, algunos de los péptidos inmunomoduladores conocidos incluyen el péptido natriurético auricular (ANP), el péptido antimicrobiano (AMP) y la interleucina-2 (IL-2), cada uno con su propia secuencia y propiedades.

Estructura:

La estructura de los péptidos inmunomoduladores puede variar significativamente. En general, muchos de estos péptidos presentan configuraciones en hélice o en lámina beta, y algunos pueden adoptar estructuras más complejas como bucles o hélices α. Esta conformación es fundamental para su interacción con los receptores celulares en el sistema inmunológico. Por ejemplo, la IL-2 tiene una estructura globular que le permite unirse a su receptor específico en las células T.

Funcionamiento:

Los péptidos inmunomoduladores juegan un papel crucial en la regulación de la respuesta inmune. Pueden actuar como señales que modulan la actividad de células inmunitarias, incluyendo linfocitos, macrófagos y células dendríticas. Por ejemplo, la IL-2 es esencial para la proliferación y activación de las células T, mientras que los péptidos antimicrobianos pueden inducir la apoptosis en patógenos y promover la respuesta inmune innata. Estos péptidos también pueden influir en la producción de citoquinas, que son fundamentales para la comunicación entre las células del sistema inmunológico.

Deficiencia:

La deficiencia o alteración en la producción de péptidos inmunomoduladores puede llevar a una respuesta inmune debilitada, aumentando la susceptibilidad a infecciones y enfermedades autoinmunes. Por ejemplo, una deficiencia en IL-2 puede resultar en un número reducido de células T activas, afectando la capacidad del cuerpo para combatir infecciones. Además, la falta de péptidos antimicrobianos puede permitir el crecimiento excesivo de bacterias y otros patógenos.

Enfermedades Relacionadas:

Infecciones: La deficiencia de péptidos inmunomoduladores puede contribuir a una mayor susceptibilidad a infecciones bacterianas y virales. Por ejemplo, la falta de péptidos antimicrobianos está asociada con infecciones recurrentes.

Enfermedades Autoinmunes: Un desequilibrio en la producción de citoquinas e inmunomoduladores puede resultar en enfermedades autoinmunes como lupus eritematoso sistémico y artritis reumatoide.

Cáncer: Los péptidos inmunomoduladores, como la IL-2, se han estudiado en la terapia del cáncer, ya que pueden estimular la respuesta inmune contra las células tumorales.

Importancia Médica:

Los péptidos inmunomoduladores tienen un gran potencial terapéutico. Se están investigando como agentes inmunoterapéuticos para mejorar la respuesta inmune en pacientes con cáncer, infecciones y trastornos autoinmunes. Por ejemplo, la IL-2 se utiliza en el tratamiento de ciertos tipos de cáncer, y los péptidos antimicrobianos están siendo explorados como alternativas a los antibióticos tradicionales para combatir infecciones resistentes. La modulación de la respuesta inmune mediante péptidos puede ayudar a mejorar la eficacia de las vacunas y las terapias inmunológicas.

Datos Bioquímicos Importantes:

Los péptidos inmunomoduladores pueden influir en múltiples vías de señalización en las células inmunitarias, incluyendo la activación de las vías de señalización de NF-κB y MAPK, que son críticas para la producción de citoquinas y la activación celular. Además, su acción puede ser modulada por el ambiente celular, incluyendo factores como la presencia de citocinas y la carga de patógenos, lo que refleja su papel dinámico en la respuesta inmune.

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Área Biofarmacia y Terapéutica, CIENFAR - FQ

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Composición Química:

La tirotrofina, o TSH (de la sigla en inglés "Thyroid Stimulating Hormone"), es una glucoproteína compuesta por dos subunidades: alfa (α) y beta (β). La subunidad alfa es idéntica a la de otras hormonas hipofisarias como la hormona luteinizante (LH) y la hormona foliculoestimulante (FSH), mientras que la subunidad beta es específica de la TSH. La fórmula química de la TSH varía según la especie, pero en humanos, su peso molecular es aproximadamente 28 kDa.

Estructura:

La TSH es una glucoproteína que consta de 211 aminoácidos en su forma activa. La estructura tiene un dominio de unión que permite a la hormona interaccionar con su receptor específico en las células foliculares de la tiroides, conocido como receptor de TSH (TSHR). La interacción entre la TSH y el TSHR activa la adenilato ciclasa, aumentando los niveles de AMP cíclico (cAMP) en la célula.

Funcionamiento:

La principal función de la TSH es regular la producción y liberación de hormonas tiroideas (T3 y T4) en la glándula tiroides. Cuando los niveles de hormonas tiroideas en sangre son bajos, la TSH se libera desde la glándula pituitaria anterior (hipófisis) en respuesta a la estimulación por la hormona liberadora de tirotropina (TRH) desde el hipotálamo. La TSH se une a su receptor en las células tiroideas, lo que estimula la síntesis y liberación de T3 y T4, así como el crecimiento y desarrollo de la glándula tiroides.

Deficiencia:

La deficiencia de TSH puede conducir a una disminución en la producción de hormonas tiroideas, resultando en hipotiroidismo. Esto puede manifestarse con síntomas como fatiga, aumento de peso, sensibilidad al frío, y depresión. En los casos más graves, la deficiencia de TSH puede provocar mixedema, una condición que causa hinchazón de la piel y otros tejidos.

Enfermedades Relacionadas:

Hipotiroidismo: La falta de TSH puede ser causada por disfunciones hipofisarias, lo que resulta en una producción insuficiente de hormonas tiroideas.

Hipertiroidismo: Niveles elevados de TSH son inusuales en el hipertiroidismo, pero pueden ocurrir en ciertas condiciones, como la tiroiditis de Hashimoto, donde la tiroides es incapaz de producir suficiente hormona a pesar de la presencia de TSH elevada.

Adenomas Hipofisarios: Tumores en la hipófisis pueden causar una sobreproducción de TSH, llevando a hipertiroidismo secundario.

Importancia Médica:

La medición de los niveles de TSH es una herramienta diagnóstica fundamental en la evaluación de la función tiroidea. Un nivel elevado de TSH generalmente indica hipotiroidismo, mientras que un nivel bajo puede sugerir hipertiroidismo. Las pruebas de TSH son ampliamente utilizadas en el manejo de enfermedades tiroideas, y son cruciales para el monitoreo de pacientes en tratamiento con hormonas tiroideas.

Datos Bioquímicos Importantes:

La TSH ejerce su efecto a través de la activación de la vía de señalización del AMP cíclico, lo que resulta en la activación de factores de transcripción que regulan la síntesis de hormonas tiroideas. Esta cascada de señalización no solo aumenta la producción de T3 y T4, sino que también estimula la yodación del tiroglobulina, un precursor en la síntesis de hormonas tiroideas. La regulación de TSH se lleva a cabo mediante un mecanismo de retroalimentación negativa por parte de las hormonas tiroideas, lo que mantiene el equilibrio homeostático.

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HORMONA ESTIMULANTE DE LA TIROIDES. (TSH). FUNCIONES.

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Composición Química:

La sustancia P es un neuropeptido perteneciente a la familia de los neuropéptidos, específicamente a la clase de los tachiquininas. Está compuesta por 11 aminoácidos, cuya secuencia es: Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Gly-Leu-Met-Asp-Phe-Val. La sustancia P es considerada un péptido, y su fórmula molecular es C₁₃H₁₈N₂O₁₈S.

Estructura:

La estructura de la sustancia P es lineal y contiene un grupo tiol (SH) en su terminal, que es importante para su actividad biológica. La disposición de los aminoácidos en la cadena determina su conformación tridimensional y, por lo tanto, su capacidad para unirse a los receptores específicos. La sustancia P interactúa principalmente con el receptor neuroquinina-1 (NK1), que se encuentra en diversas células del sistema nervioso y otros tejidos.

Funcionamiento:

La sustancia P es un neurotransmisor y neuromodulador que desempeña un papel crucial en la transmisión del dolor, la regulación del estado de ánimo, el estrés y la inflamación. En el sistema nervioso central, la sustancia P se libera en respuesta a estímulos nocivos y contribuye a la percepción del dolor al aumentar la sensibilidad de las neuronas a los estímulos dolorosos. Además, la sustancia P participa en la regulación de la respuesta inmune y en la modulación de la inflamación.

Deficiencia:

La deficiencia de sustancia P puede estar asociada con una disminución de la percepción del dolor y alteraciones en la regulación del estado emocional. Sin embargo, es importante señalar que niveles anormalmente bajos de sustancia P pueden también contribuir a la incapacidad del cuerpo para responder adecuadamente a lesiones o inflamaciones, lo que puede resultar en un aumento del daño tisular.

Enfermedades Relacionadas:

Dolor Crónico: Se ha demostrado que la sustancia P está implicada en trastornos de dolor crónico, como la fibromialgia y la neuralgia.

Trastornos Psicológicos: La disfunción de la sustancia P se ha relacionado con trastornos del estado de ánimo, como la depresión y la ansiedad, donde la modulación del dolor y la respuesta emocional son críticas.

Enfermedades Inflamatorias: La sustancia P también está involucrada en enfermedades inflamatorias, como la artritis, donde su liberación contribuye a la respuesta inflamatoria y al dolor asociado.

Importancia Médica: La sustancia P tiene un papel importante en la farmacología del dolor. Antagonistas del receptor NK1 se están investigando y utilizando como tratamientos potenciales para el dolor agudo y crónico, así como para trastornos relacionados con la ansiedad y el estrés. Por ejemplo, el aprepitant, un antagonista del NK1, se utiliza clínicamente para prevenir náuseas y vómitos inducidos por quimioterapia.

Datos Bioquímicos Importantes:

La liberación de sustancia P puede ser desencadenada por la activación de neuronas sensoriales en respuesta a estímulos nocivos, y su acción se mediada principalmente por la vía de señalización de proteínas G. Esto provoca un aumento en la concentración de AMP cíclico (cAMP) dentro de las células, lo que activa diversas vías de señalización intracelular que modulan la actividad de las neuronas y contribuyen a la percepción del dolor. La sustancia P también afecta la liberación de otras citoquinas e inflamatorias, amplificando la respuesta inmune.

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Composición Química:

Las encefalinas son péptidos opioides endógenos compuestos por cadenas cortas de aminoácidos. Las dos principales encefalinas son la metencefalina y la leuencefalina, que se diferencian en su composición por un único aminoácido: la metencefalina contiene metionina (Met) y la leuencefalina contiene leucina (Leu). Ambas tienen una longitud de cinco aminoácidos, con la siguiente secuencia:

Metencefalina: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met

Leuencefalina: Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Estructura:

Las encefalinas presentan una estructura tridimensional que les permite unirse a los receptores opioides en el sistema nervioso. Tienen una porción terminal que es responsable de la actividad biológica y un núcleo estructural que permite la interacción con los receptores opioides μ (mu), δ (delta) y κ (kappa). Esta estructura permite que las encefalinas actúen como mediadores en la modulación del dolor y otras funciones fisiológicas.

Funcionamiento:

Las encefalinas actúan como neurotransmisores y moduladores de la señalización en el sistema nervioso, jugando un papel crucial en la analgesia, la regulación del estado de ánimo y el control del estrés. Al unirse a los receptores opioides, las encefalinas desencadenan respuestas que disminuyen la percepción del dolor, promueven la sensación de bienestar y regulan respuestas emocionales. También se ha demostrado que participan en la modulación de la respuesta inmunitaria y en el sistema de recompensa del cerebro.

Deficiencia:

Una deficiencia de encefalinas puede estar asociada con una mayor sensibilidad al dolor, alteraciones en el estado de ánimo, y un aumento del estrés y la ansiedad. La disminución de los niveles de encefalinas puede contribuir a condiciones como la fibromialgia y otros trastornos de dolor crónico, donde la regulación adecuada del dolor es crucial.

Enfermedades Relacionadas:

Dolor Crónico: Las alteraciones en la señalización de las encefalinas se han relacionado con trastornos de dolor crónico, donde la capacidad para controlar el dolor es insuficiente.

Trastornos de Ansiedad y Depresión: Las encefalinas influyen en el estado emocional y su deficiencia puede estar implicada en trastornos del estado de ánimo.

Adicción: Dado su papel en el sistema de recompensa, las encefalinas también están involucradas en los mecanismos de adicción a sustancias.

Importancia Médica:

Las encefalinas son importantes en el contexto del tratamiento del dolor, ya que su estudio ha llevado al desarrollo de analgésicos opioides sintéticos que imitan su acción, como la morfina. Comprender el papel de las encefalinas en la modulación del dolor puede proporcionar información sobre nuevas estrategias terapéuticas para manejar el dolor agudo y crónico. También son objeto de estudio en investigaciones relacionadas con la salud mental y el tratamiento de trastornos emocionales.

Datos Bioquímicos Importantes:

Las encefalinas son sintetizadas a partir de precursores más grandes, como la proenkephalina, mediante la acción de proteasas que clivan los péptidos en sus formas activas. La liberación de encefalinas en el sistema nervioso puede ser inducida por el estrés, el ejercicio o estímulos nocivos, y su acción se ejerce principalmente a través de la modulación de canales iónicos y la inhibición de neurotransmisores excitatorios, lo que contribuye a su efecto analgésico.